СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>A=Yoshizawa, Satoko$<.>)

Общее количество найденных документов : 3
Показаны документы с 1 по 3

РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 00.04-04Т2.366

Yoshizawa, Satoko.
Structural origins of gentamicin antibiotic action [Text] / Satoko Yoshizawa, Dominique Fourmy, Joseph D. Puglisi // EMBO Journal. - 1998. - Vol. 17, N 22. - P6437-6448 . - ISSN 0261-4189
Перевод заглавия: Структурные основы действия гентамициновых антибиотиков
Аннотация: Гентамицин C (ГмС) - это аминогликозидный антибиотик, широко используемый в клинике и состоящий из 3 компонентов, к-рые связываются с A-сайтом рибосомы (Рс), вызывают ошибки трансляции и подавляют транслокацию пептидных цепей. В работе изучено связывание всех компонентов ГмС с Рс и модельными олигорибонуклеотидами и исследована методом ЯМР спектроскопии структура комплексов ГмС1a-РНК. Показано, что ГмС1a связывается с РНК по большой бороздке, а циклы I, II и III в ГмС1a опосредуют его специфические взаимодействия с РНК. На основании полученных результатов планируется рациональный хим. синтез новых Гм-подобных антибиотиков. США, Dep. Structural Biol., Univ. Sch. Med., Stanford, CA 94305-3400. Библ. 30

ГРНТИ	34.45.21

ВИНИТИ 341.45.21.95.11.39
Рубрики: РНК
ОЛИГОРИБОНУКЛЕОТИДЫ
ГЕНТАМИЦИН C
КОМПЛЕКСЫ
МЕХАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ
ЯМР СПЕКТРОСКОПИЯ

Доп.точки доступа:
Fourmy, Dominique; Puglisi, Joseph D.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 02.06-04Б2.254

Yoshizawa, Satoko.
Recognition of the codon-anticodon helix by ribosomal RNA [Text] / Satoko Yoshizawa, Dominique Fourmy, Joseph D. Puglisi // Science. - 1999. - Vol. 285, N 5434. - P1722-1725 . - ISSN 0036-8075
Перевод заглавия: Узнавание спирали кодон-антикодон рибосомной РНК
Аннотация: Картированы возможные контакты между рРНК 16S(I) и комплексом мРНК-тРНК в A-сайте рибосомы Escherichia coli. Показано, что метилирование остатков A1492 и A1493 в I и замены этих остатков на Г или Ц мешают связыванию мРНК с A-сайтом. Вредные эффекты мутаций А1492Г и/или А1493Г комплементируются заменами на фтор 2'-OH-групп в кодоне мРНК. Эти данные позволили предположить, что рибосома узнает комплекс кодон-антикодона за счет контактов аденина в I с остовом мРНК. Рассмотрен молекулярный механизм дискриминации правильных и неправильных пар кодон-антикодон. США, Dep. Structural Biol., Stanford Univ. Sch. Med., Stanford, CA 94305-5126. Библ. 38

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.09.07
Рубрики: РИБОСОМА
A-САЙТ
СТРУКТУРА
РИБОСОМНАЯ РНК
КОНТАКТ
КОМПЛЕКС МРНК-ТРНК
СПЕЦИФИЧНОСТЬ
ПАРЫ КОДОН-АНТИКОДОН
ДИСКРИМИНАЦИЯ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Fourmy, Dominique; Puglisi, Joseph D.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 08.05-04Б2.298

Aminoglycoside resistance by ArmA-mediated ribosomal 16S methylation in human bacterial pathogens [Text] / Grace F. Liou [et al.] // J. Mol. Biol. - 2006. - Vol. 359, N 2. - P358-364 . - ISSN 0022-2836
Перевод заглавия: Устойчивость к аминогликозидам, вызванная ArmA-опосредованным метилированием 16S рРНК рибосом в бактериальных патогенах человека
Аннотация: Метилирование рибомной мишени - защитный механизм, приводящий к устойчивости патогенов при длительном лечении аминогликозидами, в частности стрептомицином. Показали, что метилтрансфераза ArmA метилирует позицию N7 нуклеотида G1405 в 16S рРНК. Метилирование в этой позиции блокирует связывание аминогликозидов с рибосомой. Для проверки этой гипотезы измерили связывание гентамицина субъединицами 30S. При этих условиях не наблюдали связывание рибосом, метилированных ArmA. Установили, что реакция метилирования ArmA специфична только для рибосомных субъединиц 30S. По биохимическим характеристикам ArmA можно отнести к семейству Agr-метилтрансфераз продуцентов аминогликозидов Actinomycetes. Но разница в содержании ГЦ-пар (30% у ArmA) и 60% у Actinomycetes поднимает вопрос о происхождении гена armA. Показали, что промотор armA из грамотрицательной Klebsiella pneumoniae активен в грамположительной Bacillus subtilis, что свидетельствует о возможном происхождении armA из грамположительного, продуцирующего аминогликозиды организма. Франция, Unite des Agents Antibacteriens, Inst. Pasteur 7572 Paris Cedex 15. Библ. 36

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.25
Рубрики: УСТОЙЧИВОСТЬ
АМИДОГЛИКОЗИДЫ
РНК РИБОСОМНАЯ
16S РРНК
МЕТИЛИРОВАНИЕ
ФЕРМЕНТЫ
МЕТИЛТРАНСФЕРАЗА ARMA
ФУНКЦИЯ
KLEBSIELLA PNEUMONIAE (BACT.)

Доп.точки доступа:
Liou, Grace F.; Yoshizawa, Satoko; Courvalin, Patrice; Galimand, Marc

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска