СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>A=Thauer, R. K.$<.>)

Общее количество найденных документов : 34
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-34

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.08-04Б2.77

Zirngibl, C.
Methylene-tetrahydromethanopterin Dehydrogenase from Methanobacterium thermoautotrophicum (strain Marburg): a novel hydrogenase [Text] / C. Zirngibl, R. Hedderich, R. K. Thauer // Forum Mikrobiol. - 1989. - Vol. 12, N 1-2. - S88 . - ISSN 0170-8244
Перевод заглавия: Метилентетрагидрометаноптериндегидрогеназа из Methanobacterium thermoautotrophicum (штамм Marburg): новая гидрогеназа
Аннотация: Метилентетрагидрометаноптериндегидрогеназа (СН[2]H[4] МРТ-дегидрогеназа) участвует у метаногенных бактерий в процессе восстановления СО[2] водородом до метана. Этот фермент из M. thermoautotrophicum (шт. Marburg), очищ. до гомогенного состояния, имеет мол. массу 45 000 и катализирует окисление СН[2]-Н[4]МРТ до метенил-Н[4]МРТ (СН-Н[4]МРТ) с использованием в кач-ве акцептора электронов протонов, но не кофермента F[4][2][0], НАД или НАДФ. На моль образующегося CH-H[4]МРТ приходится один моль генерируемого Н[2]. Реакция обратимая. Т. обр., СН[2]-Н[4]МРТ-дегидрогеназу можно рассматривать как гидрогеназу нового типа. Макс. уд. активность фермента составляет 150 мкмолей/ /мин*мг с К[м] для СН[2]-Н[4]МРТ равным 20 мкМ. Очищ. же СН[2]-Н[4]МРТ-дегидрогеназа из M. thermoautotrophicum (шт. 'ДЕЛЬТА'Н) имеет уд. активность 0,11 мкмолей/мин*мг и сопряжена с коферментов F[4][2][0], т. е. ферменты из шт. Marburg и шт. 'ДЕЛЬТА'Н полностью различаются с т. зр. используемого акцептора электронов. ФРГ, Lab. fur Mikrobiol., FB Biol., 3550 Marburg.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.17
Рубрики: МЕТИЛЕНТЕТРАГИДРОМЕТАНОПТЕРИНДЕГИДРОГЕНАЗА
ХАРАКТЕРИСТИКА
METHANOBACTERIUM THERMOAUTOTROPHICUM (BACT.)
ШТАММ MARBURG

Доп.точки доступа:
Hedderich, R.; Thauer, R.K.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.09-04Б2.73

Fischer, R.
Methyltetrahydromethanopterin as an intermediate in methanogenesis form acetate in Methanosarcina barkeri [Text] / R. Fischer, R. K. Thauer // Forum Mikrobiol. - 1989. - Vol. 12, N 1-2. - P55 . - ISSN 0170-8244
Перевод заглавия: Метилтетрагидрометаноптерин как промежуточный продукт метаногенеза на ацетате у Methanosarcina barkeri
Аннотация: Метаногенная архебактерия M. barkeri может образовывать CH[4] и CO[2] из ацетата. Экстракты Кл, выращенных с ацетатом, катализируют эту р-цию с уд. активностью 50 нмолей*мин1}*мг белка1}. После очистки на сефадексе G-25 клеточные экстракты M. barkeri катализируют образование CH[4] из ацетилфосфата только в присутствии кофермента A, тетрагидрометаноптерина, кофермента М и 7-меркаптогептаноилтреонинфосфата, причем метанофуран и кофермент F[4][2][0] не требуются. При исчерпании кофермента М происходит накопление в реакционной смеси метилтетрагидрометаноптерина. Эти результаты свидетельствуют о том, что промежуточными продуктами образования CH[4] из ацетата являются ацетилфосфат, ацетил-КоА, метилтетрагидрометаноптерин и метил-КоМ. Р-ция диспропорционирования формальдегида в CH[4] и CO[2] зависит от тетрагидрометаноптерина, метанофурана, кофермента F[4][2][0], кофермента М и 7-меркаптогептаноилтреонинфосфата. Библ. 1. ФРГ, Lab. fur Mikrobiol., FB Biol., Marburg.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.17
Рубрики: МЕТАНОГЕНЕЗ
МЕТИЛТЕТРАГИДРОМЕТАНОПТЕРИН
ОБРАЗОВАНИЕ
КОФЕРМЕНТЫ
КОФЕРМЕНТ F420
КОФЕРМЕНТ M
METHANOSARCINA BARKERI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Thauer, R.K.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.10-04Б2.68

Krone, U. E.
The reductive dehalogenation of chlorinated C1-hydrocarbons mediated by corrinoids [Text] / U. E. Krone, H. P.C. Hogenkamp, R. K. Thauer // Forum Mikrobiol. - 1989. - Vol. 12, N 1-2. - P104 . - ISSN 0170-8244
Перевод заглавия: Восстановительное дегалогенирование хлорированных С-1-углеводородов, управляемое корриноидами
Аннотация: Установлена зависимость восстановительного дегалогенирования CCl[4] анаэр. бактериями от корриноидов. При р-ции донорами электронов служат дитиотрейтол или цитрат титана. В кач-ве промежуточных соединений или продуктов р-ции образуются CHCl[3], CH[2]Cl[2], CH[3]Cl и CH[4]. Обнаружены также, но еще не идентифицированы нелетучие соединения. Скорость дегалогенирования уменьшается в серии CCl[4], CHCl[3], CH[2]Cl[2], CH[3]Cl. Установлено, что дегалогенирование происходит с формированием и восстановительным расщеплением алкилкарриноидов в кач-ве промежуточных соедений. Не могут быть единственными промежуточными продуктами в этом процессе моноалкилкорриноиды, поскольку скорость восстановления метилкобаламина в CH[4] значительно ниже, чем скорость формирования СН[4] из хлорированных углеводородов, катализируемого метилкобаламином. Библ. 1. ФРГ, Lab. fur Mikrobiol., Fachbereich Biol., Philipps-Univ., D-3550 Marburg.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.21
Рубрики: ХЛОРСОДЕРЖАЩИЕ СОЕДИНЕНИЯ
УГЛЕВОДОРОДЫ
ДЕГАЛОГЕНИРОВАНИЕ
КОРРИНОИДЫ
ВЛИЯНИЕ
МЕТАБОЛИТЫ
АНАЭРОБНЫЕ БАКТЕРИИ

Доп.точки доступа:
Hogenkamp, H.P.C.; Thauer, R.K.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.03-04Б2.49

Hedderich, R.
Catylytic properties of the heterodisulfide reductase involved in the final step of methanogenesis [Text] / R. Hedderich, A. Berkessel, R. K. Thauer // FEBS Lett. - 1989. - Vol. 255, N 1. - P67-71 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Каталитические свойства гетеродисульфидредуктазы, участвующей в конечной стадии метаногенеза
Аннотация: Конечной стадией метаногенеза является восстановление метилкофермента М (СН[3]-S-KoM) 7-меркаптогептаноилL-треонинфосфатом (Н-S-ГТФ) до метана и гетеродисульфида (КоМ-S-S-ГТФ). У метаногенных бактерий должна существовать гетеродисульфидредуктаза (I) для регенерации восстановленных коферментов, однако этот фермент до настоящего времени не исследован. Показано, что экстракты Methanobacterium tehrmoautotrophicum и Methanosarcina barkeri способны катализировать восстанволение КоМ-S-S-ГТФ за счет восстановленных виологеновых красителей, а в обратном направлении - окисление H-S-KoM плюс Н-S-ГТФ до гетеродисульфида в присутствии метиленового синего. I из M. thermoautotrophicum шт. Marburg была частично (в 30 раз) очищена путем хр-фии на ДЭАЭ-сефарозе, моно-Q и суперозе-6 до уд. активности 10 мкмоль/мин/мг белка. Частично очищ. I почти нечувствительна к О[2], т. к. ее активность даже повышалась на 10-20% после инкубации в течение 30 мин на воздухе. К для восстановленного бензилвиологена очень низка (0,05 мМ), а для гетеродисульфида составляет 0,13 мМ. I высокоспецифична к L-энантиомеру гетеродисульфида, не восстанавливает гетеродисульфид, содержащий 6-меркаптогексаноилтреонинфосфат, а также гомодисульфиды H-S-КоМ или H-S-GTF. Однако, I восстанавливала D-энантиомер КоМ-S-S-ГТФ (К 3 мМ) со скоростью, составляющей 35% от таковой для L-формы. Ил. 1. Табл. 2. Библ. 11. ФРГ, [R. Thauer], Lab. fur Mikrobiol., Fachbereich Biol., Philipps-Univ., Karl-von-Frisch-StraSSe, D-3550 Marburg.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.17
Рубрики: МЕТАНОГЕНЕЗ
ГЕТЕРОДИСУЛЬФИДРЕДУКТАЗА
ОЧИСТКА
ХАРАКТЕРИСТИКА
METHONOBACTERIUM THERMOAUTOTROPHICUM (BACT.)
METHANOSARCIMA BARKERI (BACT.)
МЕТАНОГЕННЫЕ БАКТЕРИИ

Доп.точки доступа:
Berkessel, A.; Thauer, R.K.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 90.04-04Б3.31

Thauer, R. K.
Carbonylierungs-chemie in anaeroben bakterien [Text] / R. K. Thauer // Jahrb. Biotechnol., 1988-1989. - Munchen, Wien, 1988. - Bd 2. - S49-64
Перевод заглавия: Химия карбоксилирования у анаэробных бактерий
Аннотация: Обзор посвящен механизмам синтеза углеродного скелета из CO и CO[2] с помощью различных ферментных систем у анаэробных бактерий. Обзор содержит девять глав: введение, образование уксусной кислоты из СО, механизм синтеза уксусной кислоты из СО и метанола, механизм биосинтеза ацетилкоэнзима А из метанола, СО и коэнзима А, пути метаболизма СО как промежуточного продукта у анаэробных бактерий, экологическое значение анаэробных бактерий в круговороте СО и CO[2], реакция декарбоксилирования у растений. Ил. 6. Библ. 71. ФРГ, Philipps-Universitat, Fachbereich Biologie/Mikrobiologie, Karl-von-Frisch-StraSSe, D-3550 Marburg/L.

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.01
Рубрики: АНАЭРОБНЫЕ БАКТЕРИИ
УКСУСНАЯ КИСЛОТА
ОБРАЗОВАНИЕ
МЕХАНИЗМ
КАРБОКСИЛИРОВАНИЕ
МЕТАНОГЕНЕЗ
ХИМИЗМ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 71

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.08-04Б2.102

Zirngibl, C.
N{5},N{1}{0}-Methylenetetrahydromethanopterin dehydrogenase from Methanobacterium thermoautotrophicum has hydrogenase activity [Text] / C. Zirngibl, R. Hedderich, R. K. Thauer // FEBS Lett. - 1990. - Vol. 261, N 1. - P112-116 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: N{5},N{1}{0}-Метилентетрагидрометаноптериндегидрогеназа из Methanobacterium thermoautotrophicum имеет гидрогеназную активность
Аннотация: N{5},N{1}{0}-метилентетрагидрометаноптериндегидрогеназа (I) из термофильной метаногенной архебактерии М. thermoautotrophicum (шт. Marburg) была очищена до гомогенного состояния в анаэр. условиях (до уд. активности 'ЭКВИВ'750 мкмоль/мин/мг белка). По данным ЭФ в ПААГ I состоит из одного полипептида с Mr 43 кД. Очищ. I катализировала окисление N{5},N{1}{0}-метилентетрагидрометаноптерина (СН[2]-H[4]МПТ) (К=20 мкМ) до N{5},N{1}{0}-метенилтетрагидрометаноптерина (СН'=='H[4]МПТ) в отсутствие каких-либо добавленных электронных акцепторов. При образовании одного моля СН'=='Н[4]МПТ генерировался один моль Н[2], т. е. электронным акцептором для I служит протон. Акцепторами для I не являются F[4][2][0], НАД, НАДФ и виологеновые красители. I катализировала и обратную р-цию восстановления СН'=='H[4]МПТ до СН[2]H[4]МПТ В присутствии Н[2]. Эти результаты показывают, что I из М. thermoautotrophicum является гидрогеназой нового типа. Библ. 19. ФРГ, Lab. fur Mikrobiol., Fachbereich Biol., Philipps-Univ. Marburg, D-3550 Marburg.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.17
Рубрики: МЕТИЛЕНТЕТРАГИДРОМЕТАНОПТЕРИНДЕГИДРОГЕНАЗА* N5,N10-
ОЧИСТКА
СТРУКТУРА
ГИДРОГЕНАЗНАЯ АКТИВНОСТЬ
METHANOBACTERIUM THERMOAUTOLROPHICUM (BACT.)

Доп.точки доступа:
Hedderich, R.; Thauer, R.K.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.11-04Б2.124

Formylmethanofuran dehydrogenase from methanogenic bacteria, a novel pterinmolybdenum enzyme [Text] / M. Karrasch [et al.] // Forum Microbiol. - 1990. - Vol. 13, N 1-2. - P58 . - ISSN 0170-8244
Перевод заглавия: Формилметанофурандегидрогеназа из метаногенных бактерий - новый птериномолибденовый фермент
Аннотация: Формилметанофурандегидрогеназа (I) катализирует обратимое восстановление СО[2] до формилметанофурана и участвует в первой стадии метаногеназа из H[2]/CO[2] и в последней стадии образования CO[2] при диспропорционировании метанола до CO[2] и СН[4]. I была очищена в 40 раз из клеток Methanobacterium thermoautotrophicum, выращенных на H[2]/CO[2], и в 100 раз из клеток Methanosarcina barkeri, выращенных на метаноле. Гомогенные I имели уд. активность 60 и 150 мкмоль/мин/мг белка соотв. и содержали молибден (0,3-0,6 моля на моль фермента). I из M. barkeri также содержит птериновый кофактор (0,5- 0,7 моля/моль), к-рый после окисления иодом имел такой же спектр флуоресценции, как и молибдоптерин из ксантиноксидазы, экстрагированный в присутствии I[2]. Кроме птеринового кофактора и молибдена обнаружено 'ЭКВИВ'20 молей железа и 20 молей кислотолабильной серы на моль фермента, но не обнаружено флавина.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.15.27 + 341.27.17.09.11.21
Рубрики: МЕТАНОГЕННЫЕ БАКТЕРИИ
УСЛОВИЯ КУЛЬТИВИРОВАНИЯ
ФОРМИЛМЕТАНОФУРАНДЕГИДРОГЕНАЗА
ПТЕРИНОМОЛИБДЕНОВЫЙ ФЕРМЕНТ
ОЧИСТКА
АКТИВНОСТЬ
ХАРАКТЕРИСТИКА
METHANOBACTERIUM THERMOAUTOTROPHIUCCM (BACT.)
METHANOSARCINA BARKERI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Karrasch, M.; Borner, G.; EnSSle, M.; Thauer, R.K.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.11-04Б2.108

Breitung, J.
N-Furfurylformamide as substrate analogue of formylmethanofuran for methanogenic enzymes [Text] / J. Breitung, A. Berkessel, R. K. Thauer // Forum Microbiol. - 1990. - Vol. 13, N 1-2. - P67 . - ISSN 0170-8244
Перевод заглавия: N-Фурфурилформамид как субстратный аналог формилметанофурана для метаногенных ферментов
Аннотация: Формилметанофуран (I) является интермедиатом пути восстановления CO[2] водородом до CH[4] и пути диспропорционирования метанола до CO[2] и CH[4]. За превращение I ответственны два фермента: формилметанофурандегидрогеназа, к-рая катализирует обратимое восстановление CO[2] до I, и формилтрансфераза, к-рая опосредует обратимое образование формилтетрагидрометаноптерина из I. Получены доказательства, что формилтрансферазы из Methanosarcina barkeri и из Methanobacterium thermoautotrophicum, а также формилметанофурандегидрогеназа из M. barkeri могут использовать N-фурфурилформамид в кач-ве субстрата. Однако формилметанофурандегидрогеназа из M. thermoautotrophicum высоко специфична к природному кофактору. Библ. 2. ФРГ, Lab. fur Mikrobiol., FB Biol., Phillips-Univ., 3550 Marburg.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.17
Рубрики: ФОРМИЛМЕТАНОФУРАН
ТРАНСФОРМАЦИЯ
ФЕРМЕНТЫ
ФОРМИЛМЕТАНОФУРАНДЕГИДРОГЕНАЗА
ФОРМИЛТРАНСФЕРАЗА
METHANOSARCINA BARKERI (BACT.)
METHANOBACTERIUM THERMOAUTOTROPHICUM (BACT.)

Доп.точки доступа:
Berkessel, A.; Thauer, R.K.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.11-04Б2.109

Hedderich, R.
Partial purfication and catalytic properties of the heterodisulfide reductase involved in the final step of methanogenesis [Text] / R. Hedderich, A. Yeliseev, R. K. Thauer // Forum Microbiol. - 1990. - Vol. 13, N 1-2. - P68 . - ISSN 0170-8244
Перевод заглавия: Частичная очистка и катилитические свойства гетеродисульфидредуктазы, участвующей в конечной стадии метаногенеза
Аннотация: Восстановление гетеродисульфида кофермента M (H-S-KoM) и 7-меркаптогептаноил-L-треонинфосфата (H-S-ГТФ) является частичной р-цией в метаногенезе. Бесклеточные экстракты Methanobacterium thermoautotrophicum и Methanosarcina barkeri катализируют восстановление гетеродисульфида КоМ-S-S-ГТФ восстановленными виологеновыми красителями и обратную р-цию окисления H-S-KoM плюс H-SГТФ до гетеродисульфида в присутствии метиленового синего. Гетеродисульфидредуктаза из обоих организмов была частично (в 40 раз) очищена до уд. активности 'ЭКВИВ'15 мкмоль/ /мин/мг белка. Желтый фермент был высоко специфичен к субстрату и не восстанавливал ни гитеродисульфид, содержащий 6-меркаптогептаноил-L-треонинфосфат, ни гомодисульфид H-S-КоМ или H-S-ГТФ. ФРГ, Lab. fur Mikrobiol., FB Biol., 3550 Marburg.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.17
Рубрики: ГЕТЕРОДИСУЛЬФИДРЕДУКТАЗА
ОЧИСТКА
СУБСТРАТНАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ
МЕТАНОГЕНЕЗ
METHANOBACTERIUM THERMOAUTOTROPHICUM (BACT.)
METHANOSARCINA BARKERI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Yeliseev, A.; Thauer, R.K.

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.11-04Б2.110

Rospert, S.
Two methyl-coenzyme M reductases in Methanobacterium thermoautotrophicum [Text] / S. Rospert, J. Ellermann, R. K. Thauer // Forum Microbiol. - 1990. - Vol. 13, N 1-2. - P68 . - ISSN 0170-8244
Перевод заглавия: Две метилкофермент M-редуктазы у Methanobacterium thermoautotrophicum
Аннотация: Метан образуется у метаногенных бактерий из метилкофермента M при его восстановлении 7-меркаптогептаноилтреонинфосфатом. Эта р-ция катализируется метил-КоМредуктазой (I). Бесклеточные экстракты M. thermoautotrophicum шт. Marburg и M. thermoautotrophicum шт. 'ДЕЛЬТА'H содержат две I (MCR[1] и MCR[2]), к-рые м. б. разделены анионообменной хр-фией на моно-Q. MCR[1], к-рая элюируется после MCR[2], была охарактеризована ранее. MCR[2] имеет такой же субъединичный состав, как и MCR[1], но отличается от нее тем, что две из трех субъединиц, 'альфа' и 'гамма', имеют значительно более низкие Mr по данным ЭФ в ПААГ с ДСН. Субъединицы MCR[2] реагировали с антителами против MCR[1]. В ранней экспоненциальной фазе роста клеток синтезировалась почти исключительно MCR[2], тогда как MCR[1] доминировала у клеток, находящихся в поздней экспоненциальной фазе роста. ФРГ, Lab. fur Mikrobiol. FB Biol., 3550 Marburg.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.17
Рубрики: МЕТАНОГЕНЕЗ
РЕДУКТАЗЫ
МЕТИЛКОФЕРМЕНТ М-РЕДУКТАЗЫ
СТРУКТУРА
METHANOBACTERIUM THERMOAUTOTROPHICUM (BACT.)

Доп.точки доступа:
Ellermann, J.; Thauer, R.K.

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.11-04Б2.118

ATP synthesis coupled to electron transfer from H[2] to the heterodisulfide of 2-mercaptoethanesulfonate and 7-mercaptoheptanoylthreonine phosphate in vesicle preparations of the methanogenic bacterium strain Go1 [Text] / S. Peinemann [et al.] // FEBS Lett. - 1990. - Vol. 263, N 1. - P57-60 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Синтез АТФ, сопряженный с переносом электронов от H[2] на гетеродисульфид 2-меркаптоэтансульфоната и 7-меркаптогептаноилтреонин фосфата в препаратах везикул метаногенной бактерии шт. Go1
Аннотация: Неочищ. препараты везикул метаногенного шт. Go1 способны сопрягать восстановление гетеродисульфида 2-меркаптоэтансульфоната и 7-меркаптоэтаноилтреонинфосфата (CoM-S-S-HTP) молек. водородом с образованием АТФ. Скорость синтеза АТФ 1 нмоль/мин на мг белка. Синтез АТФ и восстановление дисулфида наблюдаются только с CoM-S-S-HTP, но не с CoM-S-S-CoM или HTP-S-S- HTP. Ингибитор метилредуктазы 2-бромэтансульфонат не влияет на синтез АТФ, индуцируемый восстановлением CoM-S-S-HTP молек. H[2]. Синтез АТФ полностью ингибируется разобщителем SF 6847, тогда как сопутствующая р-ция восстановления CoM-S-S-HTP стимулируется. N,N'-дициклогексилкарбодиимид и диэтилстильбестрол также ингибируют полностью образование АТФ и снижают скорость восстановления CoM-S-S-HTP на 35% по сравнению с контролем. Эти ингибиторные влияния снимаются добавкой разобщителя. Из этих рез-тов сделано заключение, что сопряжение энергии между переносом электронов от H[2] на гетеросульфид и синтезом АТФ происходит посредством трансмембранного протонного градиента. Библ. 14. ФРГ, Inst. fur Mikrobiologie der Georg-August-Univ. Gottingen, D-3400 Gottingen.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.17
Рубрики: МЕТАНОГЕННЫЕ БАКТЕРИИ
ШТАММ GO1
ПРЕПАРАТЫ ВЕЗИКУЛ
АТФ
ОБРАЗОВАНИЕ
СОПРЯЖЕНИЕ
ВОДОРОД
COM-S-S-HTP
ПЕРЕНОС ЭЛЕКТРОНОВ
ТРАНСМЕМБРАННЫЙ ПРОТОННЫЙ ГРАДИЕНТ

Доп.точки доступа:
Peinemann, S.; Hedderich, R.; Blaut, M.; Thauer, R.K.; Gottschalk, G.

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.11-04Б2.119

ATP formation in vesicle preparations of the methanogenic bacterium strain Go1 as dependent on the reduction of CoM-S-S-HTP by H[2] [Text] / S. Peinemannn [et al.] // Forum. Microbiol. - 1990. - Vol. 13, N 1-2. - P68 . - ISSN 0170-8244
Перевод заглавия: Образование АТФ в препаратах везикул метаногенной бактерии штамм Go1 зависит от восстановления CoM-S-S-HTP молекулярным H[2]
Аннотация: Препараты везикул метаногенной бактерии шт. Go1 сопрягают образование метана из метил-CoM и H[2] с синтезом АТФ посредством трансмембранного протонного градиента. Восстановление метил-CoM осуществляется в рез-те двух р-ций. Утверждается, что вторая из них - восстановление смешанного дисульфида CoM-SH и HTP-SH (CoM-S-S- HTP) молек. H[2] приводит к образованию протонного градиента, следовательно, представляет интерес исследование восстановления CoM-S-S-HTP в препаратах везикул. Восстановление CoM-S-S-HTP молек. H[2] сопряжено с образованием АТФ со скоростью 0,52 нмоль/мг белка. Этот синтез АТФ специфичен к CoM-S-S-HTP, а CoM-S-S- CoM и HTP-S-S-HTP не вызывают образования АТФ. Синтез АТФ полностью ингибируется протонофором SF6847 в сочетании с валиномицином, диэтилстильбестролом и сульфобетаином. Однако, 2-бромэтансульфонат не влияет на синтез АТФ, сопряженный с восстановлением CoM-S-S-HTP молекулярным H[2]. ФРГ, Inst. fur Mikrobiol., Univ. Gottingen, D-3400 Gottingen.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.17
Рубрики: МЕТАНОГЕННЫЕ БАКТЕРИИ
ШТАММ GO1
ПРЕПАРАТЫ ВЕЗИКУЛ
АТФ
ОБРАЗОВАНИЕ
ЗАВИСИМОСТЬ
COM-S-S-HTP
МОЛЕКУЛЯРНЫЙ ВОДОРОД
ВОССТАНОВЛЕНИЕ
ТРАНСМЕМБРАННЫЙ ПРОТОННЫЙ ГРАДИЕНТ
СОПРЯЖЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Peinemannn, S.; Hedderich, R.; Blaut, M.; Thauer, R.K.; Gottschalk, G.

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.11-04Б2.120

Zirngibl, C.
N{5},N{1}{0}-Methylenetetrahydromethanopterin dehydrogenase from Methanobacterium chermoautotrophicum has hydrogenase activity [Text] / C. Zirngibl, R. K. Thauer // Forum Microbiol. - 1990. - Vol. 13, N 1-2. - P67 . - ISSN 0170-8244
Перевод заглавия: N{5},N{1}{0}-Метилентетрагидрометаноптериндегидрогеназа из Methanobacterium thermoautotrophicum имеет гидрогеназную активность
Аннотация: N{5},N{1}{0}-Метилентетрагидрометаноптериндегидрогеназа (I) из M. thermoautotrophicum шт. Marburg очищена в анаэр. условиях до гомогенности и уд. активности 'ЭКВИВ'750 мкмоль/ /мин/мг белка. Результаты ЭФ в ПААГ с ДСН и без ДСН показали, что I состоит только из одного полипептида с Mr 43 000. Очищ. I катализировала дегидрогенирование N{5},N{1}{0}-метилентетрагидрометаноптерина (CH[2]-H[4]МПТ; K 20 мкМ) до N{5},N{1}{0}-метенилтетрагидрометаноптерина (CH-H[4]МПТ) в отсутствие каких-либо добавленных электронных акцепторов. На моль образованного CH'=='H[4]МПТ генерировался один моль H[2], т.е. электронными акцепторами служили протоны. Кофермент F[4][2][0], НАД, НАДФ и виологеновые красители не восстанавливались CH[2]=H[4]МПТ. I также катализировала восстановление СН'=='H[4]МПТ до СН[2]=Н[4]МПТ молек. водородом. Делается заключение, что I из этой архебактерии является новым типом гидрогеназы. ФРГ, Lab. fur Mikrobiol., FB Biol., 3550 Harburg.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.17
Рубрики: METHANOBACTERIUM THERMOAUTOTROPHICUM (BACT.)
МЕТИЛЕНТЕТРАГИДРОМЕТАНОПТЕРИНДЕГИДРОГЕНАЗА*N5, N10-
ОЧИТСКА
СТРУКТУРА
ГИДРОГЕНАЗНАЯ АКТИВНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Thauer, R.K.

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.12-04Б2.44

Fischer, R.
Ferredoxin-dependence of CH[4]- and CO[2]-formation from acetate in Methanosarcina barkeri [Text] / R. Fischer, R. K. Thauer // Forum Microbiol. - 1990. - Vol. 13, N 1-2. - P68 . - ISSN 0170-8244
Перевод заглавия: Образование Methanosarcina barkeri СН[4] и CO[2] из ацетата зависит от ферредоксина
Аннотация: Экстракты клеток метанобразующей бактерии Methanosarcina barkeri, выросшей на среде с ацетатом, катализируют след. превращения: 1) ацетат CO[2] + CH[4]; 2) ацетат + HS-CoM CO[2], Н[2] + S-CoM; 3) CH[3]-S-CoM + H[2] CH[4] + HS-CoM. Авторы доказывают, что первые 2 р-ции являются ферредоксин-зависимыми. Наблюдаемая К[м] для ферредоксина 2,5 мкМ. Предполагается, что ферредоксин вовлекается в процесс образования СН[4] из ацетата, играя роль акцептора электронов при окислении последнего.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.17
Рубрики: ФЕРРЕДОКСИНЫ
МЕТАНОГЕНЕЗ
АЦЕТАТ
METHANOSARCINA BARKERI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Thauer, R.K.

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.03-04Б2.134

Schmitz, R. A.
Different mechanisms of acetate activation in Desulfurella acetivorans and Desulfuromonas acetoxidans [Text] / R. A. Schmitz, E. A. Bonch-Osmolovskaya, R. K. Thauer // Arch. Microbiol. - 1990. - Vol. 154, N 3. - P274-279 . - ISSN 0302-8933
Перевод заглавия: Различные механизмы активации ацетата у Desulfurella acetovorans и Desulfuromonas acetoxidans
Аннотация: Серовосстанавливающие бактерии D. acetivorans и D. acetoxidans, окисляющие ацетат, различаются по содержанию Г+Ц в ДНК (31,4 и 50-52 мол%), оптим. т-ре роста (55 и 30'ГРАДУС' С) и отсутствием у D. acetivorans цитохромов. Обе бактерии осуществляют метаболизм ацетата через ацетил-КоА и ЦТК, а не по пути, требующему участие СО-дегидрогеназы. Они однако различаются путями активации ацетата и образования сукцината: D. acetoxidans образует ацетил-КоА и сукцинат из ацетата и сукцинил-КоА с помощью только одного фермента, а D. acetivorans образует ацетил-КоА из ацетата через ацетилфосфат с помощью ацетаткиназы и фосфатацетилтрансферазы и сукцинат из сукцинил-КоА с помощью сукцинил-КоА-синтетазы. Обе бактерии содержат менахинон. Библ. 276 ФРГ, Philipps-Univ. D-3550 Marburg.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.09.99
Рубрики: DESULFURELLA ACETOVORANS (BACT.)
DESULFUROMONAS ACETOXIDANS (BACT.)
СЕРОВОССТАНАВЛИВАЮЩИЕ БАКТЕРИИ
АЦЕТАТ
МЕТАБОЛИЗМ
АКТИВАЦИЯ АЦЕТАТА
МЕХАНИЗМ
ЦИТОХРОМЫ
МЕНАХИНОН

Доп.точки доступа:
Bonch-Osmolovskaya, E.A.; Thauer, R.K.

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.03-04Б2.254

Ma, K.
Single step purification of methylenetetrahydromethanopterin reductase from Methanobacterium thermoautotrophicum by specific binding to Blue Sepharose CL-6B [Text] / K. Ma, R. K. Thauer // FEBS Lett. - 1990. - Vol. 268, N 1. - P59-62 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Одностадийная очистка метилентетрагидрометаноптеринредуктазы из Methanobacterium thermoautotrophicum путем специфического связывания с голубой сефарозой CL-6B
Аннотация: Очищена кофермент F[4][2][0]-зависимая метилентетрагидрометаноптеринредуктаза (I) из M. thermoautotrophicum. Очистка I до гомогенного состояния (в 70 раз с выходом 67%) из бесклеточного экстракта архебактерии достигалась путем 2-кратной хр-фии на голубой сефарозе CL-6B, в к-рой краситель цибакрон синий F3G-A ковалентно сшит с сефарозой CL-6B. Элюцию I осуществляли либо градиентом конц-ий KCl, либо коферментом F[4][2][0]. Аденилилсодержащие соединения (НАД, НАДФ, ФМН, ФАД, АМФ, АДФ или АТФ) не десорбировали I с носителя. Делается заключение, что цибакроновый хромофор носителя специфически связывается с F[4][2][0]-связывающим центром I. Библ. 12. ФРГ, (R. K. Thauer), Lab. fur Mikrobiol. Fachbereich Biologie, Philipps-Univ. D-3550 Marburg/Lahn.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15 + 341.27.05.07
Рубрики: METHANOBACTERIUM THERMOAUTOTROPHICUM (BACT.)
МЕТИЛЕНТЕТРАГИДРОМЕТАНОПТЕРИНРЕДУКТАЗА
АФФИННАЯ ХРОМАТОГРАФИЯ
ГОЛУБАЯ СЕФАРОЗА CL-6B

Доп.точки доступа:
Thauer, R.K.

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.03-04Б2.259

N-Furfurylformamide as a pseudo-substrate for formylmethanofuran converting enzymes from methanogenic bacteria [Text] / J. Breitung [et al.] // FEBS Lett. - Vol. 268, N 1. - P257-260 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: N-фурфурилформамид как псевдосубстрат для ферментов, превращающих формилметанофуран, из метаногенных бактерий
Аннотация: Превращения формилметанофурана (кофермента, участвующего в метаногенезе) катализируются формилметанофурандегидрогеназой (I) и формилметанофуран: тетрагидрометаноптеринформилтрансферазой (II). I и II из Methanosarcina barkeri и II из Methanobacterium thermoautotrophicum могут также использовать N-фурфурилформамид в кач-ве псевдосубстрата, хотя и с более высокими значениями K и пониженными значениями V[м][а][к][с] . Поскольку N-метилформамид, формамид и формиат не служат субстратами для I и II, делается заключение, что фурфуриламинная половина метанофурана является миним. структурой, требуемой для правильного связывания кофермента. Библ. 16. ФРГ, J. Breitung, Lab. fur Mikrobiologie, Fachbereich Biologie, Philipps-Univ. Marburg, D-3550 Marburg/ /Lahn.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: МЕТАНОГЕННЫЕ БАКТЕРИИ
METHANOSARCINA BARKERI (BACT.)
METHANOBACTERIUM THERMOAUTOTROPHICUM (BACT.)
ФЕРМЕНТЫ
ФОРМИЛМЕТАНОФУРАН
КОФЕРМЕНТ
ФУРФУРИЛФОРМАМИД* N-
ПСЕВДОСУБСТРАТ

Доп.точки доступа:
Breitung, J.; Borner, G.; Karrasch, M.; Berkessel, A.; Thauer, R.K.

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.04-04Б2.108

Fischer, R.
Ferredoxin-dependent methane formation from acetate in cell extracts of Methanosarcina barkeri (strain MS) [Text] / R. Fischer, R. K. Thauer // FEBS Lett. - 1990. - Vol. 269, N 2. - P368-372 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Ферредоксин-зависимое образование метана из ацетата в клеточных экстрактах Methanosarcina barkeri (штамм MS)
Аннотация: Экстракты Кл M. barkeri DSM 800, выросших на ацетате, катализируют образование СН[4] и СО[2] из ацетил-КоА с уд. скоростью 40-50 нмоль*мин1}*мг1}. Адсорбция ферредоксина (Ф) на ДЭАЭ-сефацеле почти полностью инактивирует экстракты, а последующее внесение в них очищенного Ф из M. barkeri или из Clostridium pasteurianum восстанавливает исходную активность. Кажущаяся К[m] для Ф из M. barkeri 2,5 мкМ. Образование СО[2], Н[2] и метил-кофермента М из ацетил-КоА в условиях ингибирования метанообразования бромэтансульфоновой к-той также зависит от присутствия Ф, а восстановление метил-кофермента М молекулярным Н[2] не требует Ф. Полученные рез-ты указывают на то, что Ф является переносчиком электронов при метанообразовании на ацетате. Фракция мембран Кл, содержащая цитохромы, не влияла на метаногенез из ацетил-КоА в клеточных экстрактах. Библ. 31. ФРГ, Lab. fur Mikrobiologie, Fachbereich Biologie, Philipps-Univ., D-3550 Marburg.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.09.29
Рубрики: METHANOSARCINA BARKERI (BACT.)
ШТАММ MS
АЦЕТАТ
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ
МЕТАНОГЕНЕЗ
МЕТАН
ФЕРРЕДОКСИН-ЗАВИСИМОЕ ОБРАЗОВАНИЕ
CLOSTRIDIUM PASTEURIANUM (BACT.)

Доп.точки доступа:
Thauer, R.K.

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.04-04Б2.201

Breitung, J.
Formylmethanofuran: tetrahydromethanopterin formultransferase from Methanosarcina barkeri. Identification of N{5}-formyltetrahydromethanopterin as the product [Text] / J. Breitung, R. K. Thauer // FEBS Lett. - 1990. - Vol. 275, N 1-2. - P226-230 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Формилметанофуран: тетрагидрометаноптеринформилтрансфераза из Methanosarcina barkeri. Идентификация N{5}-формилтетрагидрометаноптерина в качестве продукта реакции
Аннотация: Формилметанофуран: тетрагидрометаноптерин-формилтрансфераза (Ф) из Кл M. barkeri (штамм Фузаро, DSM 804), растущих на метаноле, была очищена в 488 раз. Мол. масса нативной Ф - 35 кД, оптим. рН 7,0, оптим. т-ра 65'ГРАДУС' С. Присутствие молекул. О[2] не влияло на активность Ф. Ф катализирует образование преимущественно N{5}-формилтетрагидрометаноптерина, а не N{1}{0}-формилтетрагидрометаноптерина. Полученные рез-ты указывают на значительное сходство Ф из Кл M. barkeri и Ф из Кл Methanobacterium thermoautotrophicum, использующих СО[2] : H[2]. Библ. 16. ФРГ, Lab. fur Mikrobiol., Fachbereich Biol., Philipps-Univ. Marburg, D-3550 Marburg/Lahn.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15 + 341.27.17.09.09.15
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
ФОРМИЛМЕТАНОФУРАН: ТЕТРАГИДРОМЕТАНОПТЕРИН-ФОРМИЛТРАНСФЕРАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
ФОРМИЛТЕТРАГИДРОМЕТАНОПТЕРИН* N5-
ОБРАЗОВАНИЕ
METHANOSARCINA BARKERI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Thauer, R.K.

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.06-04Б2.199

Karrasch, M.
The molbbdenum cofactor of formylmethanofuran dehydrogenase from Methanosarcina bakteri is a molybdopterin guanine dinucleotide [Text] / M. Karrasch, G. Borner, R. K. Thauer // FEBS Lett. - 1990. - Vol. 274, N 1-2. - P48-52 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Молибденовый кофактор формилметанофурандегидрогеназы из Methanosarcina barkeri является молибдоптерингуаниндинуклеотидом
Аннотация: Молибденовый кофактор формилметанофурандегидрогеназы из архебактерии Methanosarcina barkeri, выращенной на среде с метанолом, выделен в виде ди(карбоксиамидометильного) производного. Спектральные и хим. св-ва этого алкилированного производного аналогичны таковым для молибденового кофактора диметилсульфоксидредуктазы из Rhodobacter sphaeroides. В рез-те обработки нуклеотидпирофосфатазой кофактор разделен на два компонента, идентифицированных как ди(карбоксиамидометил) молибдоптерин и 5'-ГМФ соответственно. Т. обр., этот кофактор является молибдоптерингуаниндинуклеотидом. Библ. 27. ФРГ, Lab. fur Mikrobiologie, Fachbereich Biologie, Phillips-Univ. Marburg, D-3550 Marburg-Lahn.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: METHANOSARCINA BARKERI (BACT.)
ФОРМИЛМЕТАНОФУРАНДЕГИДРОГЕНАЗА
КОФЕРМЕНТЫ
МОЛИБДОПТЕРИНГУАНИНДИНУКЛЕОТИД
МОЛИБДЕН
МОЛИБДЕНСОДЕРЖАЩИЙ КОФАКТОР

Доп.точки доступа:
Borner, G.; Thauer, R.K.

1-20 21-34

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска