Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Поисковый запрос: (<.>A=Ruffet, Marie-Line$<.>)
Общее количество найденных документов : 1
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 94.12-04В3.089

    Ruffet, Marie-Line.

    Purification and kinetic properties of serine acetyltransferase free of O-acetylserine(thiol)lyase from spinach chloroplasts [Text] / Marie-Line Ruffet, Michel Droux, Roland Douce // Plant Physiol. - 1994. - Vol. 104, N 2. - P597-604 . - ISSN 0032-0889
Перевод заглавия: Очистка и кинетические свойства серинацетилтрансферазы из хлоропластов шпината, свободной от О-ацетилсерин(тиол)лиазы
Аннотация: С помощью фракционирования (NH[4])[2]SO[4], ИОХ на трисакриле-М-ДЭАЭ и Моно Q, хроматографии на гидроксилапатите и гель-фильтации на супердексе-200 серинацетилтрансфераза (САТ), ключевой фермент биосинтетического пути L-цистеина, была очищена в 300 000 раз из стромы хлоропластов листьев шпината. Показано, что очищенная САТ свободна от О-ацетилсерин(тиол)лиазы (АСЛ), другого ферментативного компонента биосинтетического пути L-цистеина, и имеет по данным ЭФ в ПААГ с ДДС Na мол. массу 33 кД. Кажущиеся величины К[м] у выделенной САТ для двух субстратов, L-серина и ацетил-КоА, соответственно равнялись 2,29 и 0,35 мМ. Измерение сравнительных уровней АСЛ и САТ в строме хлоропластов выявило, что активность первого фермента в 345 раз превосходит активность второго. Библ. 29.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.31.19.27.45.09
Рубрики: СЕРИНАЦЕТИЛТРАНСФЕРАЗА
ОЧИСТКА

СВОЙСТВА

АЦЕТИЛСЕРИН(ТИОЛ)ЛИАЗА*О-

ХЛОРОПЛАСТЫ

ШПИНАТ


Доп.точки доступа:
Droux, Michel; Douce, Roland


 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)