Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>A=Hipkiss, A. R.$<.>)
Общее количество найденных документов : 4
Показаны документы с 1 по 4
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI25) 00.11-04М5.321

    Brownson, C.

    Ageing, protein oxidation and carnosine [Text] : abstr. Symp. Anat. Soc. Gr. Brit. and Irel., London, 17th Sept., 1999 / C. Brownson, A. R. Hipkiss // J. Anat. - 2000. - Vol. 196, N 2. - P297 . - ISSN 0021-8782
Перевод заглавия: Старение, окисление белков и карнозин
Аннотация: Карнозин ('бета'-аланил-L-гистидин), присутствующий в мышечной ткани и в головном мозге человека в конц-ии, достигающей 20 мМ, реагирует с низкомолекулярными альдегидами (например, с малондиальдегидом), блокируя их повреждающее взаимодействие с макромолекулами белков. Обработка овальбумина метилглиоксиалем, одного из естественных метаболитов, сопровождается образованием карбонильных групп в белке. Модифицированный таким образом овальбумин взаимодействует с {14}C-меченым карнозином, утрачивая при этом способность взаимодействовать с лизином, метиловым эфиром N-('альфа')-ацетиллизина или с 'альфа'-кристаллином. Взаимодействие карнозина с окисленными белками имеет место при образовании липофусцина. Такое взаимодействие может ускорять деградацию модифицированных белков, осуществляемую, например, протеосомной системой. Великобритания, King's College, London
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.39.51.29
Рубрики: СТАРЕНИЕ
ОКИСЛИТЕЛЬНЫЕ ПРОЦЕССЫ

БЕЛКИ

КАРНОЗИН

ЧЕЛОВЕК


Доп.точки доступа:
Hipkiss, A.R.


2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI07) 00.12-04А1.210

    Brownson, C.

    Ageing, protein oxidation and carnosine [Text] : abstr. Symp. Anat. Soc. Gr. Brit. and Irel., London, 17th Sept., 1999 / C. Brownson, A. R. Hipkiss // J. Anat. - 2000. - Vol. 196, N 2. - P297 . - ISSN 0021-8782
Перевод заглавия: Старение, окисление белков и карнозин
Аннотация: Карнозин ('бета'-аланил-L-гистидин), присутствующий в мышечной ткани и в головном мозге человека в конц-ии, достигающей 20 мМ, реагирует с низкомолекулярными альдегидами (например, с малондиальдегидом), блокируя их повреждающее взаимодействие с макромолекулами белков. Обработка овальбумина метилглиоксиалем, одного из естественных метаболитов, сопровождается образованием карбонильных групп в белке. Модифицированный таким образом овальбумин взаимодействует с {14}C-меченым карнозином, утрачивая при этом способность взаимодействовать с лизином, метиловым эфиром N-('альфа')-ацетиллизина или с 'альфа'-кристаллином. Взаимодействие карнозина с окисленными белками имеет место при образовании липофусцина. Такое взаимодействие может ускорять деградацию модифицированных белков, осуществляемую, например, протеосомной системой. Великобритания, King's College, London
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.03.27.11.07.15
Рубрики: СТАРЕНИЕ
ОКИСЛИТЕЛЬНЫЕ ПРОЦЕССЫ

БЕЛКИ

КАРНОЗИН

ЧЕЛОВЕК


Доп.точки доступа:
Hipkiss, A.R.


3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.12-04Б2.288

    Rosenberger, R. F.

    Regulation of breakdown of canavanyl proteins in Escherichia coli by growth conditions in lon+ and loncells [Text] / R. F. Rosenberger, A. J. Carr, A. R. Hipkiss // FEMS Microbiol. Lett. - 1990. - Vol. 68, N 1-2. - P19-26 . - ISSN 0378-1097
Перевод заглавия: Регуляция распада канаванин-содержащих белков в клетках Escherichia coli условиями роста у lon+ и lonклеток
Аннотация: Изучали механизм деградации белков в Кл. Е. coli. С этой целью к клеточным культурам добавляли аналог аргинина - канаванин (I) и определяли скорость расщепления Iсодержащих белков. Использовали обычные Кл Е. coli и Кл, дефектные по гену lon, кодирующему основную деградационную протеиназу Е. coli. Обнаружено, что lon'эта'-Кл обладают весьма высокой остаточ. протеазной активностью и эта активность пропорциональна скорости роста Кл. Эта остаточ. активность не стимулировалась стрессовыми воздействиями (тепловым шоком, обработкой этанолом и т. п.). Активность протеазы, кодируемой геном lon напротив, резко усиливалась в стрессовых условиях и, в частности, предварительной инкубацией Кл в среде с I.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.21.02.17
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
МУТАНТЫ ПО ПРОТЕИНАЗНОЙ АКТИВНОСТИ LON

ПРОТЕИНАЗЫ

ФЕРМЕНТАТИВНАЯ АКТИВНОСТЬ

КОРРЕЛЯЦИЯ

СТРЕСС

ТЕПЛОВОЙ ШОК

БЕЛКИ

КАНАВАНИНСОДЕРЖАЩИЕ БЕЛКИ

ПРОТЕОЛИЗ


Доп.точки доступа:
Carr, A.J.; Hipkiss, A.R.


4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 93.06-04Я6.380

    Hipkiss, A. R.

    Metabolism of crystallin fragments in cell-free extracts of bovine lens: effects of ageing and oxygen free-radicals [Text] / A. R. Hipkiss, P. L. Carmichael, B. Zimmermann // Acta biol. hung. - 1991. - Vol. 42, N 1-3. - P243-263 . - ISSN 0236-5383
Перевод заглавия: Метаболизм фрагментов кристаллина в бесклеточных экстрактах хрусталика быка: влияние возраста и свободных радикалов кислорода
Аннотация: Эксп. часть предваряется большим обзором литературных данных об участии свободнорадикальных процессов и эндогенных протеаз в мех-ме возникновения катаракты. Показано, что Кл хрусталика быка из поверхностной и внутренней зоны различаются по способности к протеолизу фрагментов кристаллина (Кр), причем в безъядерных Кл из внутренней зоны с возрастом падает активность протеаз и возрастает их чувствительность к оксидантному повреждению Н[2]O/Cu{+}{2}. Все 3 типа нефрагментированных Кр намного превосходили др. белки (альбумин, гемоглобин, лизоцим) по устойчивости к H[2]O[2]/Cu{+}{2} и обладали способностью защищать последние от оксидантной фрагментации. Полученные рез-ты хорошо укладываются в концепцию о нарушении баланса между оксидантной и протеазной фазами деградации Кр как основной причине развития катаракты. Великобритания, Div. of Biomolec. Sci., King's College London. Библ. 66.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.19.23.13
Рубрики: АДАПТАЦИЯ
СТАРЕНИЕ

КИСЛОРОДНЫЕ РАДИКАЛЫ

КРИСТАЛЛИН

АКТИВНОСТЬ ПРОТЕИНАЗ

ХРУСТАЛИК

БЕСКЛЕТОЧНЫЕ ЭКСТРАКТЫ

БЫКИ


Доп.точки доступа:
Carmichael, P.L.; Zimmermann, B.


 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)