Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>A=Hanke, Guy$<.>)
Общее количество найденных документов : 6
Показаны документы с 1 по 6
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 97.09-04В3.44

   

    Integration of metabolism in non-photosynthetic plastids of higher plants [Text] / Caroline G. Bowsher [et al.] // C. r. Acad. sci. Ser. 3. - 1996. - Vol. 319, N 9. - P853-860 . - ISSN 0764-4469
Перевод заглавия: Интеграция метаболизма в нефотосинтетических пластидах высших растений
Аннотация: Нефотосинтетические пластиды - важные субклеточные сайты для ассимиляции неорганического N и биосинтеза аминокислот, крахмала и жирных к-т. В отличие от хлоропластов, все метаболиты для этих процессов должны импортироваться из цитоплазмы напрямую или косвенно. Многие из промежуточных соединений для их биосинтеза генерируются в процессе гликолиза и окислительного пентозофосфатного цикла в пределах данных органелл. Резюмируется известная информация о регулировании окислительных и биосинтетических путей метаболизма в пределах этих пластид. Особое внимание уделяется: 1) транспорту метаболитов, 2) конкуренции за АТФ и восстановители, и 3) конкуренции за гексозофосфаты между биосинтетическими и окислительными путями метаболизма. Великобритания, School of Biological Sci., 3.614 Stopford Building, Univ. of Manchester, Manchester M13 9PT. Библ. 43
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.31.19.27.02
Рубрики: ПЛАСТИДЫ
ОБМЕН ВЕЩЕСТВ

ПЕНТОЗОФОСФАТНЫЙ ПУТЬ

АЗОТ

АМИНОКИСЛОТЫ

ЖИРНЫЕ КИСЛОТЫ

ПЕРЕДВИЖЕНИЕ ВЕЩЕСТВ


Доп.точки доступа:
Bowsher, Caroline G.; Tetlow, Ian J.; Lacey, Anne E.; Hanke, Guy T.; Emes, Michael J.


2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 04.03-04В3.46

    Hanke, Guy.

    Analysis of the higher plant ferredoxin proteome [Text] : тез. [Annual Meeting and Symposia of the 2003 Annual Meeting (Nara) of the Japanese Society of Plant Physiologists (JSPP), Osaka, March 27-29, 2003] / Guy Hanke, Yoko Kimata-Ariga, Toshiharu Hase // Plant and Cell Physiol. - 2003. - Vol. 44, прил. - P168 . - ISSN 0032-0781
Перевод заглавия: Анализ ферредоксина протеом высших растений
Аннотация: Изучали семейство генов, кодирующих ферредоксин. Последний является транспортным белком, содержащим 2Fe и 2S и участвующим в качестве донора электронов во многих метаболических процессах. Был получен от Arabidopsis thaliana очищенный белок ферредоксина и были определены его физические константы, электронно-транспортные свойства и белковые взаимодействия. Установили, что ферредоксин обладает специфическими функциями для некоторых белков и принимает участие в окислительно-восстановительных реакциях у всех высших растений. Япония, Divis. of Ensymol. Inst. for Protein Res., Osaka Univ
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.31.19.27.25.09
Рубрики: ФЕРРЕДОКСИН
ГЕНЫ

СВОЙСТВА

ARABIDOPSIS THALIANA


Доп.точки доступа:
Kimata-Ariga, Yoko; Hase, Toshiharu


3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 05.05-04В3.69

    Okutani, Satoshi.

    Subplastidal localization of Fd-interaction of maize leaf Fd-NADP{+} reductase isoenzymes as studied by Fd-affinity chromatography [Text] : тез. [45 Annual Meeting of the Japanese Society of Plant Physiologists (ISPP), Tokyo, March 27-29, 2004] / Satoshi Okutani, Guy T. Hanke, Toshiharu Hase // Plant and Cell Physiol. - 2004. - Vol. 45, прил. - P154 . - ISSN 0032-0781
Перевод заглавия: Субпластидная локализация и Fd-взаимодействие изоферментов Fd-НАДФ{+} редуктазы листьев кукурузы, изученное с помощью Fd-афинной хроматографии
Аннотация: В хлоропластах ферредоксин (Fd) образует электронно-транспортный комплекс из окислительно-восстановительных ферментов, включающих Fd:НАДФ{+} оксидоредуктазу (FdНР), сульфитредуктазу, нитритредуктазу и глутаматсинтазу. С помощью Fd-афинной хроматографии изучали локализацию 3 изоферментов FdНР хлоропластов, выделенных из листьев кукурузы. Установили, что FdНР1 локализован в тилакоидных мембранах, FdНР3 связан со стромой, FdНР2 присутствует в обеих фракциях. Изоферменты различались аминокислотными последовательностями. Япония, Inst. for Protein Res., Osaka Univ
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.31.19.27.45.07
Рубрики: ФЕРРЕДОКСИН
НАДФ{+}-РЕДУКТАЗА

ИЗОФЕРМЕНТЫ

ЛОКАЛИЗАЦИЯ

ЛИСТ

КУКУРУЗА

МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЙ

АФИННАЯ ХРОМАТОГРАФИЯ


Доп.точки доступа:
Hanke, Guy T.; Hase, Toshiharu


4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 05.12-04В3.16

   

    A post genomic characterization of Arabidopsis ferredoxins [Text] / Guy Thomas Hanke [et al.] // Plant Physiol. - 2004. - Vol. 134, N 1. - P255-264 . - ISSN 0032-0889
Перевод заглавия: Постгеномная характеристика ферредоксинов арабидопсиса
Аннотация: Белковый переносчик электронов ферредоксин (Fd) локализуется в строме пластид высших растений. Геномы арабидопсиса и риса содержат ряд генов, кодирующих предполагаемые Fd. Осуществили рекомбинантную экспрессию и очистку 4 Fd-белков арабидопсиса и проанализировали их свойства. Два белка листового типа с сравнительно низкими редокс-потенциалами поддерживали повышенную фотосинтетическую активность. Один белок корневого типа высокоэффективно восстанавливал сульфит в нефотосинтетических условиях, а еще 1 имел значительный позитивный редокс-потенциал и ограниченные возможности донатора электронов. Все 4 белка имели экспрессию в зрелых листьях. Япония, Osaka Univ., 3-2 Yamadaoka, Suita, Osaka 565-0871; enzyme@protein.osaka-u.ac.jp. Библ. 31
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.31.17.02
Рубрики: ТРАНСПОРТ ЭЛЕКТРОНОВ
ПЕРЕНОСЧИКИ

ГЕНЕТИКА

АРАБИДОПСИС


Доп.точки доступа:
Hanke, Guy Thomas; Kimata-Ariga, Yoko; Taniguchi, Isao; Hase, Toshiharu


5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 07.02-04В3.12

    Hanke, Guy.

    Identification of ferredoxin binding proteins in Arabidopsis [Text] : тез.[46 Annual Meeting of the Japanese Society of Plant Physiologists (JSPP), Niigata, March 24-26, 2005] / Guy Hanke, Yoshinori Satomi, Toshifumi Takao // Plant and Cell Physiol. - 2005. - Vol. 46, прил. - P69 . - ISSN 0032-0781
Перевод заглавия: Идентификация белков, связывающих ферредоксин, у Arabidopsis
Аннотация: Ферредоксинсвязывающие белки (2Fe-2S) являются финальными акцепторами электрона в транспортной цепи и, в тоже время, только они являются растворимыми белками транспортной цепи в строме хлоропласта. С помощью нового способа выделяли белки, передающие электрон ферредоксину, из протеома хлоропласта. Использовали колонку с рекомбинантным ферредоксином Arabidopsis, на к-рой выделяли растворимые белки, взаимодействующие с Fd. Далее белки идентифицировали с помощью МС MALDI-TOF. Япония, Inst. for Protein Res., Osaka Univ
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.31.17.05
Рубрики: БЕЛКИ
ФЕРРЕДОКСИН

ARABIDOPSIS SP.

МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЙ


Доп.точки доступа:
Satomi, Yoshinori; Takao, Toshifumi


6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 07.03-04В3.21

   

    Three maize leaf ferredoxin: NADPH oxidoreductases vary in subchloroplast location, expression, and interaction with ferredoxin [Text] / Satoshi Okutani [et al.] // Plant Physiol. - 2005. - Vol. 139, N 3. - P1451-1459 . - ISSN 0032-0889
Перевод заглавия: Три ферредоксин: НАДФН-оксидоредуктазы в листьях кукурузы различны по локализации внутри хлоропласта, экспрессии и взаимодействию с ферредоксином
Аннотация: В высших растениях ферредоксин (Fd): НАДФН-оксидоредуктазы (FNR) катализируют восстановление НАДФ{+} на конечном этапе прямого транспорта электронов при фотосинтезе и участвуют в циклическом потоке электронов. В хлоропластах кукурузы идентифицировали 3 изофермента FNR (LFNR1, LFNR2 и LFNR3), содержание к-рых было одинаковым. При фракционировании хлоропластов установили, что LFNR3 является исключительно растворимым ферментом, LFNR1 присутствует только в тилакоидных мембранах, LFNR2 имеет двойную локализацию. При очистке LFNR1 и LFNR2 обнаружили, что они связаны с комплексом цитохромов b[6]f. Был клонирован LFNR3 и получены все 3 изофермента в виде стабильных растворимых белков. Рекомбинантные белки не различались по способности восстанавливать Fd. Однако колоночная хроматография показала различия в механизмах взаимодействии LFNR1 и LFNR2 с Fd. Различия проявлялись в специфичности межмолекулярных солевых связей и чувствительности взаимодействия от pH. У растений, выращенных при разных режимах N, транскрипты LFNR1 и LFNR2 были наиболее обильны в условиях высокого требования для НАДФН. Япония, Inst. for Protein Res., Osaka Univ., Suita, Osaka. Библ. 35
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.31.17.21
Рубрики: ФЕРРЕДОКСИН:НАДФН-ОКСИДОРЕДУКТАЗА
ЛОКАЛИЗАЦИЯ

СВОЙСТВА

ЛИСТ

ХЛОРОПЛАСТЫ

КУКУРУЗА


Доп.точки доступа:
Okutani, Satoshi; Hanke, Guy T.; Satomi, Yoshinori; Takao, Toshifumi; Kurisu, Genji; Suzuki, Akira; Hase, Toshiharu


 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)