Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>A=Agosin, Moises$<.>)
Общее количество найденных документов : 2
Показаны документы с 1 по 2
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 89.04-04И9.390

    Agosin, Moises.

    On the intracellular localization of the ecdysone 20-monooxygenase in Musca domestica L [Text] / Moises Agosin, Jayanthi Srivatsan, Margaret Weirich // Arch. Insect. Biochem. and Physiol. - 1988. - Vol. 9, N 2. - P107-117
Перевод заглавия: О внутриклеточной локализации экдизон 20-монооксигеназы у Musca domestica
Аннотация: Цитохром Р-450 зависимая 20-монооксигеназа, участвующая в метаболизме экдизона, локализована как в митохондриях (50% активности), так и в микросомах (ок. 37% активности). Предварительная обработка личинок экдизоном приводит к возрастанию значений V[m][a][x] и падению значений Km в митохондриях, но не в микросомах. Фенобарбитал, известный индуктор цитохрома Р-450, увеличивает уровень цитохрома Р-450 в микросомах и не влияет на активность 20монооксигеназы (20-МО). Однако, после обработки личинок фенобарбиталом в митохондриях снижается как уровень цитохрома Р-450, так и активность 20-МО. У имаго активность экдизон 20-МО равномерно распределена между митохондриями и микросомами. Предварительная обработка насекомых экдизоном не меняет существенно активности 20-МО ни в митохондриях, ни в микросомах, но уровень цитохрома Р-450 снижается в митохондриях. Фенобарбитал также подавляет уровень митохондриального цитохрома Р-450 и повышает его уровень в микросомах. При этом не наблюдается изменения активности 20-МО. Действие экдизона на активность цитохром Р-450 у имаго наиболее существенно в митохондриях самок. Считают, что активность митохондриальной экдизон 20-МО у личинок контролируется экдизоном. В связи с чем активность ее в митохондриях имеет физиологическое значение в ходе развития комнатной мухи. У имаго экдизон 20-МО не реагируют на экдизон, что указывает на отсутствие физиологического значения его катаболизма на этой стадии развития M. domestica. США, Dept. of Zoology, Univ. of Georgia, Athens. Библ. 27.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.33.19.45.15.15
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
20-МОНООКСИГЕНАЗА

ЛОКАЛИЗАЦИЯ

ЦИТОХРОМ Р-450

ГОРМОНЫ

ЭКДИЗОН

МЕТАБОЛИЗМ

ЛИЧИНКИ

MUSCA DOMESTICA (DIPT.)

НАСЕКОМЫЕ


Доп.точки доступа:
Srivatsan, Jayanthi; Weirich, Margaret


2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 90.08-04М1.226

    Srivatsan, Jayanthi.

    Cytochrome P-450 catalyzed formation of 20-hydroxy-ecdysone in larval housefly mitochondria [Text] / Jayanthi Srivatsan, Margaret Weirich, Moises Agosin // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 1990. - Vol. 166, N 3. - P1372-1377
Перевод заглавия: Цитохром P450 катализирует образование 20оксиэкдизона в митохондриях личинки домашней мухи
Аннотация: 6 форм цитохрома Р450 были получены при солюбилизации CHAPS после осаждения сульфатом аммония и проведения ВЭЖХ на анионообменнике. Каждая из форм, кроме 4, катализировала образование 20-окси производного экдизона в присутствии НАДФ*Н и адренодоксина свиньи. Форма 4 проявляла активность в 10 раз большую, чем остальные. Эта форма отвечает, по-видимому, за монооксидазную активность митохондрий. М. м. форм N4 и 5 56 и 58 кД, соотв. США, Dept. of Zool., Univ. of Georgia, Athens, GA 30602. Библ. 13.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.19.19.09.11
Рубрики: МИТОХОНДРИИ
ФЕРМЕНТЫ

ЦИТОХРОМ P450

НАСЕКОМЫЕ


Доп.точки доступа:
Weirich, Margaret; Agosin, Moises


 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)