СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>A=Маринченко, Г. В.$<.>)

Общее количество найденных документов : 7
Показаны документы с 1 по 7

РЖ ВИНИТИ 34 (BI05) 91.09-04И8.156

Щейникова, Е. А.
Характеристика фрагментов, образующихся при гидролизе пролактина протеиназой мембран ядер секреторных клеток молочной железы [Текст] / Е. А. Щейникова, Г. В. Маринченко // 8 Всес. симп. по физиол. и биохимии лактации, посвящ. 100-летию со дня рожд. проф. Г. И. Азимова, Баку, 2-4 окт., 1990. - М., 1990. - Ч. 2. - С. 129-131
Аннотация: Изучались кинетические особенности гидролиза пролактина очищенной протеиназой ядер клеток молочной железы и охарактеризованы образующиеся фрагменты. Установлено, что протеиназа мембран ядер относится к классу сериновых протеиназ, чувствительных к сульфгидрильным реагентам. Оптимум рН находится в пределах 8,0-9,0. Молекулярная масса по данным гель-фильтрации на сефадексе G-75 составляет 23,5 кДа. Константа Михаэлиса для гидролиза пролактина=0,1*105} М. Идентифицированы два основных фрагмента пролактина с молекулярной массой 14 кДа и 4 кДа. Исследование динамики гидролиза показало, что оба фрагмента обнаруживаются через 30 мин. инкубации, при этом фрагмент 4 кДа полностью гидролизуется к 4 ч инкубации. Фрагмент 14 кДа более стабилен и его исчезновение начинается через 6 ч инкубации. Подобная протеолитическая модификация пролактина с образованием долго живущих фрагментов говорит о специфичности протеолиза гормона в ядерном компартменте клеток-мишеней.

ГРНТИ	34.39.57

ВИНИТИ 341.39.57.25.87.11
Рубрики: ПРОТЕИНАЗЫ
ЯДЕР КЛЕТОК
МОЛОЧНАЯ ЖЕЛЕЗА
ПРОЛАКТИН
ГИДРОЛИЗ
ХАРАКТЕРИСТИКА ФРАГМЕНТОВ

Доп.точки доступа:
Маринченко, Г.В.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI05) 91.09-04И8.158

Маринченко, Г. В.
Ингибирование инсулин-деградирующей протеиназы жировой ткани коров пролактином и гормоном роста [Текст] / Г. В. Маринченко, Д. П. Макнамара // 8 Всес. симп. по физиол. и биохимии лактации, посвящ. 100-летию со дня рожд. проф. Г. И. Азимова, Баку, 2-4 окт., 1990. - М., 1990. - Ч. 2. - С. 8-9
Аннотация: Показано, что в растворимой фракции жировой ткани коров содержится протеиназа с высокой скоростью гидролизующая меченый инсулин. Оптимум рН=7,07 в фосфатноцитратном буфере. Протеиназа не ингибировалась ингибиторами сериновых протеиназ, а также антипаином, лейпептином и пепстатином. Активность фермента полностью подавлялась N-этилмалеимидом и n-гидроксимеркурибензоатом. Фермент активировался на 61,2 и 90,2% восстановленным глутатионом и дитиотреитолом и был чувствителен к о-фенонтролину и ЭДТА. Идентифицирована инсулин-деградирующая протеиназа жировой ткани коров как металлзависимая цистеиновая протеиназа. По данным гель-хроматографии на сефакриле S 900 в присутствии 0,01 М дитиотреитола, молекулярная масса мономера 68 кДа. Показано существование ассоциированной формы с М около 645 кДа. По всем характеристикам фермент аналогичен специфической инсулиндеградирующей протеиназе, выделенной из гомогенатов тканей других видов животных. Показано, что гормон роста и пролактин сами не гидролизовались этим ферментом. Однако при добавлении в среду обычно содержащую 3 мг/мл БСА эти гормоны существенно ингибировали скорость деградации меченого {1}{2}{5}I-инсулина. Другие белки - яичный альбумин, лизоцим и ингибитор трипсина сои таким действием не обладали. Обсуждается роль лактогенных гормонов в переориентации метаболизма жировой ткани лактирующих животных от липогенеза к преимущественному липолизу.

ГРНТИ	34.39.57

ВИНИТИ 341.39.57.25.87.21
Рубрики: ПРОТЕИНАЗЫ
ИНСУЛИН-ДЕГРАДИРУЮЩАЯ ПРОТЕИНАЗА
ЖИРОВАЯ ТКАНЬ
ПРОЛАКТИН
ГОРМОН РОСТА
ИНГИБИРОВАНИЕ
КРС

Доп.точки доступа:
Макнамара, Д.П.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI05) 91.09-04И8.258

Маринченко, Г. В.
К биохимическому механизму действия пролактина, гомология строения концевых фрагментов пролактина с циклическими пептидами-ингибиторами протеиназ [Текст] / Г. В. Маринченко // 8 Всес. симп. по физиол. и биохимии лактации, посвящ. 100-летию со дня рожд. проф. Г. И. Азимова, Баку, 2-4 окт., 1990. - М., 1990. - Ч. 2. - С. 6-8
Аннотация: Проведен анализ строения фрагментов пролактина разных видов животных как потенциальных субстратов для протеолитических ферментов с разной специфичностью. Этот анализ показывает, что молекулы пролактина, благодаря наличию концевых циклических -S-S-структур и остаткам пролина-2, труднодоступны для расщепления амино-карбоксипептидазами. В структуре С-концевого участка пролактина, между четвертым остатком цистеина и С-концевым циклическим пептидом. 53% пептидных связей образовано остатками аргинина и лизина. Такое строение увеличивает вероятность гидролиза гормона в этой области трипсиноподобными протеиназами. Циклический пептид, замыкающий карбоксильный конец молекулы пролактина, гомологичен пептидам, обладающим св-вами ингибиторов сериновых протеиназ. Аналогичным образом построен С-концевой участок СТГ и плацентарных лактогенов. N-концевой фрагмент пролактина млекопитающих, благодаря циклической структуре и остаткам пролина в положениях 2 и 4, может обладать св-вами ингибитора протеиназ специфичных к остаткам пролина. Сделано предположение, что концевые фрагменты пролактина, освобождаясь при протеолизе гормона в тканяхмишенях, могут изменять метаболизм клеток, модулируя активность тканевых протеиназ. Возможно, что этот механизм участвует в формировании физиологического ответа клеток на действие пролактина.

ГРНТИ	34.39.57

ВИНИТИ 341.39.57.79.02
Рубрики: ПРОЛАКТИН
КОНЦЕВЫЕ ФРАГМЕНТЫ
СТРУКТУРА
СПЕЦИФИЧНОСТЬ
ПРОТЕИНАЗЫ
МОЛОЧНАЯ ЖЕЛЕЗА
МЛЕКОПИТАЮЩИЕ

РЖ ВИНИТИ 34 (BI05) 91.09-04И8.271

Тимофеева, М. А.
Динамика пролактина, гормона роста, кортизола, инсулина, тироксина и трийодтиронина в плазме крови коров в конце беременности и в начале лактации [Текст] / М. А. Тимофеева, Г. В. Маринченко // 8 Всес. симп. по физиол. и биохимии лактации, посвящ. 100-летию со дня рожд. проф. Г. И. Азимова, Баку, 2-4 окт., 1990. - М., 1990. - Ч. 2. - С. 99-100
Аннотация: В связи с отелом наиболее существенным изменениям подвержена конц-ия пролактина, кортизола и инсулина, что, очевидно, связано с обеспечением родов, а также с протекающим лактогенезом. Наблюдается отрицательная корреляция (r=-0,94) между уровнем пролактина в конце беременности и молочной продуктивностью, определенной в течение 5 мес. лактации; положительная корреляция обнаружена между уровнем пролактина и инсулина в начале лактации и молочной продуктивностью (r=0,67; r=0,81); положительная корреляция (r= =0,85) наблюдается уровнем пролактина в период с одного дня до отела по 3-й дн после отела и молочной продуктивностью в течение 5 мес лактации.

ГРНТИ	34.39.57

ВИНИТИ 341.39.57.79.53
Рубрики: ПРОЛАКТИН
ГОРМОН РОСТА
КОРТИЗОЛ
ИНСУЛИН
ТИРОКСИН
ТРИЙОДТИРОНИН
КРОВЬ
БЕРЕМЕННОСТЬ
ЛАКТАЦИЯ
КРС

Доп.точки доступа:
Маринченко, Г.В.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI05) 92.07-04И8.296

Гетерогенные формы пролактина в крови и молозиве жвачных животных [Текст] / Г. В. Маринченко [и др.] // Физиол. ж. СССР. - 1991. - Т. 77, N 11. - С. 108-116
Аннотация: Изучалось содержание олигомерных форм пролактина (мономер, димер и ассоциаты) у коров и коз в связи с беременностью и лактацией. Показано, что в физиол. состояниях, связанных с интенсивной секрецией пролактина, в крови преобладает мономерная фрма гормона. Содержание димера повышалось в конце лактации при снижении общей концентрации гормона в крови, а также в период беременности. В крови коров в день отела конц-ия пролактина достигала 310.8'+-'141.8 нг/мл с преобладанием мономерной формы 95.4'+-'2.5%. Высокий уровень гормона отмечался в первых удоях молока (молозиво). При этом в растворимой фракции молока идентифицирована форма пролактина с молекулярной массой свыше 100 000. Эта форма составляла 16.4'+-'10.0% от всего иммунореактивного пролактина в пробах и, по-видимому, образуется непосредственно в молочной железе при связывании мономера с неизвестным белком. Библ. 21.

ГРНТИ	34.39.57

ВИНИТИ 341.39.57.81.02
Рубрики: ПРОЛАКТИН
ГЕТЕРОГЕННЫЕ ФОРМЫ
КРОВЬ
МОЛОКО
ЛАКТАЦИЯ
БЕРЕМЕННОСТЬ
КРС
КОЗЫ

Доп.точки доступа:
Маринченко, Г.В.; Хамракулов, У.; Лебедев, В.А.; Тимофеева, М.А.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI27) 93.02-04М6.386

Хропычева, Р. П.
Гидролиз пролактина сериновой протеиназой митохондрий секреторных клеток молочной железы [Текст] / Р. П. Хропычева, Г. В. Маринченко, В. А. Федосимов // Биохимия. - 1992. - Т. 57, N 6. - С. 945- 955 . - ISSN 0320-9725
Аннотация: Исследовали протеиназу (I) из митохондрий секреторной ткани молочной железы лактирующих крыс, гидролизующую меченный {1}{2}{5}I нативный ПРЛ. I относится к сериновому типу. Локализуется во внутренних мембранах митохондрий. Мол. масса I - 17-18 кД. Оптимум pH 8,0-9,0 I был частично очищен К[м] по отношению к [{1}{2}{5}I]ПРЛ составила 10{-}{6} М, к 2% гемоглобину 1,2* *10{-}{4} М. При исследовании продуктов гидролиза ПРЛ крыс и овец под действием I методами ЖХВД и ЭФ в ПААГ было отмечено образование крупных фрагментов гормона. Обсуждается возможная роль I в механизме действия ПРЛ в молочной железе. Россия, ВНИИ разведения и генетики с/х животных, С.-Петербург, Пушкин. Библ. 26.

ГРНТИ	34.39.37

ВИНИТИ 341.39.37.31.13
Рубрики: ПРОЛАКТИН
ГИДРОЛИЗ
ПРОТЕИНАЗА
СЕРИНОВАЯ
МОЛОЧНАЯ ЖЕЛЕЗА
ЛАКТАЦИЯ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Маринченко, Г.В.; Федосимов, В.А.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 94.03-04М4.301

Пептиды поджелудочного сока как возможные регуляторы репаративных процессов в поджелудочной железе при остром и хроническом панкреатите [Текст] / В. Б. Троицкая [и др.] // Вестн. Рос. АМН. - 1992. - N 11-12. - С. 58-67 . - ISSN 0869-6047

ГРНТИ	34.39.33

ВИНИТИ 341.39.33.25
Рубрики: ПОДЖЕЛУДОЧНАЯ ЖЕЛЕЗА
ПАНКРЕАТИТ
ПЕПТИДЫ
СОБАКИ

Доп.точки доступа:
Троицкая, В.Б.; Маринченко, Г.В.; Аганезов, С.А.; Артемьева, Н.Н.; Бойкова, Н.В.; Кузнецов, В.Л.

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска