СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>A=Киян, Ю. А.$<.>)

Общее количество найденных документов : 4
Показаны документы с 1 по 4

РЖ ВИНИТИ 34 (BI07) 00.09-04А1.184

Киян, Ю. А.
Циклические изменения скорости биосинтеза пуринов de novo в сетчатке крыс [Текст] / Ю. А. Киян, Р. Н. Этингоф // Докл. РАН. - 1999. - Т. 367, N 2. - С. 262-264 . - ISSN 0869-5652
Аннотация: Показано, что биосинтез пуринов de novo в сетчатке крыс имеет циклический характер, о чем можно судить по изменению активности амидофосфорибозилтрансферазы. Макс. скорость процесса наблюдается в темной фазе цикла, минимальная - в светлой. Содержание животных в постоянной темноте также увеличивало скорость биосинтеза пуринов de novo на 40%, что может быть обусловлено изменением внутриклеточной конц-ии PRPP вследствие увеличения активности PRPP-синтетазы в темноте на 48%. Активность Г6Ф-ДГ и, предположительно, содержание в клетке рибозо-5-фосфата в описанных условиях практически не изменялись. Россия, Ин-т эвол. физиол. и биохим. им. И. М. Сеченова РАН, С.-Петербург. Библ. 13

ГРНТИ	34.03.39

ВИНИТИ 341.03.39.07.19
Рубрики: ПУРИНЫ
БИОСИНТЕЗ
СВЕТ
РЕЖИМ ОСВЕЩЕНИЯ
БИОЛОГИЧЕСКИЕ РИТМЫ
СЕТЧАТКА
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Этингоф, Р.Н.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 00.09-04М3.253

Киян, Ю. А.
Циклические изменения скорости биосинтеза пуринов de novo в сетчатке крыс [Текст] / Ю. А. Киян, Р. Н. Этингоф // Докл. РАН. - 1999. - Т. 367, N 2. - С. 262-264 . - ISSN 0869-5652
Аннотация: Показано, что биосинтез пуринов de novo в сетчатке крыс имеет циклический характер, о чем можно судить по изменению активности амидофосфорибозилтрансферазы. Макс. скорость процесса наблюдается в темной фазе цикла, минимальная - в светлой. Содержание животных в постоянной темноте также увеличивало скорость биосинтеза пуринов de novo на 40%, что может быть обусловлено изменением внутриклеточной конц-ии PRPP вследствие увеличения активности PRPP-синтетазы в темноте на 48%. Активность Г6Ф-ДГ и, предположительно, содержание в клетке рибозо-5-фосфата в описанных условиях практически не изменялись. Россия, Ин-т эвол. физиол. и биохим. им. И. М. Сеченова РАН, С.-Петербург. Библ. 13

ГРНТИ	34.39.19

ВИНИТИ 341.39.19.09.11
Рубрики: ПУРИНЫ
БИОСИНТЕЗ
СВЕТ
РЕЖИМ ОСВЕЩЕНИЯ
СЕТЧАТКА
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Этингоф, Р.Н.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 00.09-04М3.266

Киян, Ю. А.
О биосинтезе пуринов de novo в сетчатке быка: очистка и характеристика амидофосфорибозилтрансферазы и фосфорибозилпирофосфат синтетазы [Текст] / Ю. А. Киян, Р. Н. Этингоф // Биохимия. - 1999. - Т. 64, N 6. - С. 777-781 . - ISSN 0320-9725
Аннотация: Впервые продемонстрировано наличие биосинтеза пуринов de novo в сетчатке быка. Амидофосфорибозилтрансфераза (КФ 2.4.2.14) - фермент, определяющий скорость процесса, а также фосфорибозилпирофосфатсинтетаза (КФ 2.7.6.1) - фермент, регулирующий внутриклеточную конц-ию фосфорибозилпирофосфата, очищены и охарактеризованы. Мол. массы субъединиц ферментов соответствовали данным, опубликованным для ферментов из ткани печени, и составляли: для амидофосфорибозилтрансферазы - порядка 50 кД, для каталитических субъединиц фосфорибозилпирофосфат синтетазы - порядка 34 кД, для ассоциированных с ней белков - 39 и 41 кД. Измеренные значения кажущихся K[m] для субстратов и ко-субстратов реакций соизмеримы с таковыми для ферментов, очищенных из печени, и составляют: для амидофосфорибозилтрансферазы - K[m каж]{Gln}=0,75'+-'0,05 мМ, K[m каж]{PR PP}=0,66'+-'0,09 мМ (соотв. значения V[max]=59'+-'3 нмоль PP[i]/мг белка*мин для глутамина и V[max]=136'+-'12 нмоль PP[i]/мг белка*мин для PRPP), для PRPP синтетазы - K[m каж]{Rib-5-P}=37,9'+-'0,5 мкМ, K[m каж]{ATP}=53'+-'7 мкМ (соотв. значения V[max]=61'+-'4 нмоль PRPP/мг белка*мин для Rib-5-P и V[max]=52'+-'3 нмоль PRPP/мг белка*мин для ATP). Чувствительность PRPP синтетазы сетчатки к ингибированию ADP существенно меньше, чем у фермента печени. Россия, Ин-т эвол. физиол. и биохим. им. И. М. Сеченова РАН, 194223 С.-Петербург, факс: (812) 552-3012, эл. почта: julia@snk1.mail.iephb.ru. Библ. 16

ГРНТИ	34.39.19

ВИНИТИ 341.39.19.09.11
Рубрики: ПУРИНЫ
БИОСИНТЕЗ
ФЕРМЕНТЫ
СЕТЧАТКА
КРС

Доп.точки доступа:
Этингоф, Р.Н.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 02.04-04М3.168Д

Киян, Ю. А.
Ключевые ферменты биосинтеза пуринов в сетчатке млекопитающих (особенности регуляции процесса в различных клетках) [Текст] : автореф. дис. на соиск. учен. степ. дис. на соиск. уч. степ. канд. биол. наук / Ю. А. Киян ; Ин-т эволюц. физиол. и биохимии РАН, Санкт-Петербург. - ; Санкт-Петербург, 1999. - 24 с. : ил.
Аннотация: Критерием наличия в ткани биосинтеза пуринов de novo принято считать присутствие фермента амидофосфорибозилтрансферазы (АФТФ). Модуляция активности АФТФ в зависимости от содержания конечных продуктов биосинтеза - пуриновых нуклеотидов - является основным механизмом, определяющим скорость всего процесса. Однако другим важным путем регуляции активности АФТФ является изменение концентрации субстрата реакции - фосфорибозилпирофосфата (ФРПФ), который образуется в клетке из рибозо-5-фосфата (Р-5-Ф) при участии фермента ФРПФ-синтетазы. В клетках сетчатки млекопитающих присутствуют ключевые ферменты биосинтеза пуринов - АФТФ и ФРПФ-синтетаза. Активность АФТФ в сетчатке крыс изменяется циклически. Максимальная активность наблюдается в темной фазе цикла свет-темнота, минимальная - в светлой. Причиной этого являются, по-видимому, изменения активности фермента ФРПФ-синтетазы, также обладающей максимальной активностью ночью. Эти изменения не связаны с увеличением скорости образования Р-5-Ф в клетке в темной фазе цикла. По своим свойствам и кинетическим параметрам фермент АФТФ сетчатки подобен ферменту печени. Фермент ФРПФ-синтетаза сетчатки обладает рядом тканеспецифических особенностей, а именно, измененным количественным соотношением субъединиц в составе молекулы, иным оптимумом pH и меньшей чувствительностью к ингибированию адениновыми нуклеотидами, чем фермент печени. В клетках E. coli присутствует механизм, осуществляющий регуляцию скорости биосинтеза пуринов в зависимости от наличия рибозы в среде. Этот механизм функционирует с участием RbsD белка - компонента высокоаффинного транспортера рибозы. RbsD белок не участвует в поглощении и утилизации рибозы в клетках E. coli

ГРНТИ	34.39.15

ВИНИТИ 341.39.15.37.17.13
Рубрики: ПУРИНЫ
БИОСИНТЕЗ
ТРАНСФЕРАЗЫ
СЕТЧАТКА
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Ин-т эволюц. физиол. и биохимии РАН, Санкт-Петербург
Свободных экз. нет

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска