СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=FHUC<.>)

Общее количество найденных документов : 2
Показаны документы с 1 по 2

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.11-04Б2.275

The iron(III)-hydroxamate permease FhuB consists of two major domains [Text] / W. Koster [et al.] // Forum Microbiol. - 1990. - Vol. 13, N 1-2. - P52 . - ISSN 0170-8244
Перевод заглавия: Железо(3+)-гидроксаматпермеаза FhuB состоит из двух главных доменов
Аннотация: Транспорт Fe{3}+-гидроксаматов через внутреннюю мембрану в цитоплазму Escherichia coli имеет х-ки, свойственные процессу, зависимому от связывающих белков. Он опосредуется белками FhuC, FhuD и FhuB. Экстремально гидрофобный белок FhuB, расположенный в цитоплазматической мембране, является истинной гидроксаматпермеазой. Его N- и С-концевые половины строго гомологичны одна другой и образуют два главных домена. Эти две половины, синтезированные по-отдельности, функционально активны только в том случае, если присутствуют вместе. Методом хим. мутагенеза в гене fhuB получены точечные мутации в N и С-доменах, имеющие разные эффекты на транспорт гидроксаматов и структурного аналога - антибиотика альбомицина. ФРГ, Univ. Tubingen, Mikrobiologie II, D-7400 Tubingen.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.17.19
Рубрики: ГИДРОКСАМАТЫ
ТРАНСПОРТ
БЕЛКИ
FHUC
FHUD
FHUB
ГИДРОКСАМОТПЕРМЕАЗА
ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ГЕН FHUB
ТОЧЕЧНЫЕ МУТАЦИИ

Доп.точки доступа:
Koster, W.; Turba, A.; Boschert, H.; Braun, V.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.05-04Б2.618

Becker, Karin.
Iron(III) hydroxamate transport of Escherichia coli K12: Single amino acid replacements at potential ATP-binding sites inactivate the FhuC protein [Text] / Karin Becker, Wolfgang Koster, Volkmar Braun // Mol. and Gen. Genet. - 1990. - Vol. 223, N 1. - P159-162 . - ISSN 0026-8925
Перевод заглавия: Транспорт Fe{3}+-гидроксамата у Escherichia coli K12: одиночные аминокислотные замены в потенциальных сайтах связывания АТФ инактивируют белок FhuC
Аннотация: Методом сайт-направленного мутагенеза сконструированы аминокислотные замены в 2 консервативных доменах белка FhuC, являющихся потенциальными сайтами связывания АТФ: Лиз[5][0] Глн или Глу в домене I и Асп[1][7][2] Асн в домене II. Все замены блокируют транспорт феррихрома и альбомицина. Особенно интересна замена Асп Глу, не изменяющая отрицательный заряд, участвующий в связывании Mg{2}+-АТФ, и изменяющая длину боковой цепи на одну СН[2]-группу. Эти данные показывают, что оба домена FhuC участвуют в транспорте субстратов. Библ. 22. ФРГ, Mikrobiol. II, Univ. Tubingen, D-7400 Tubingen.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.27.07
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ТРАНСПОРТ ВЕЩЕСТВ
FE{3}+-ГИДРОКСАМАТ
МЕХАНИЗМ ПЕРЕНОСА
ГЕНЫ
ГЕН ТРАНСПОРТНОГО БЕЛКА FHUC
СТРУКТУРА-ФУНКЦИИ СООТНОШЕНИЕ
САЙТ-НАПРАВЛЕННЫЙ МУТАГЕНЕЗ

Доп.точки доступа:
Koster, Wolfgang; Braun, Volkmar

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска