СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Поисковый запрос: (<.>S=FE{3+}NO КОМПЛЕКС<.>)

Общее количество найденных документов : 1

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 98.07-04В2.167

Functional and structural comparison of nitric oxide reductases from denitrifying fungi Cylindrocarpon tonkinense and Fusarium oxysporum [Text] / Naoki Toritsuka [et al.] // Biochim. et biophys. acta. Protein Struct. and Mol. Enzymol. - 1997. - Vol. 1337, N 1. - P93-99 . - ISSN 0167-4838
Перевод заглавия: Функциональное и структурное сравнение редуктаз окиси азота из денитрифицирующих грибов Cylindrocarpon tonkinense и Fusaruim oxysporum
Аннотация: Содержащие гем цитохромы P-450 представлены в денитрифицирующем грибе C. tonkinense двумя изоферментами - cNor1 и cNor2, которые катализируют восстановление NO[2] в N[2]O, но не монооксигеназную р-цию с участием O[2]. Сообщают результаты кинетического и спектрофотометрического изучения действия этих ферментов на NO в присутствии NAD(P)H в качестве донора электронов с использованием пламенного фотолиза метода быстрого сканирования восстановленного потока. В Fe{3+} состоянии ферменты могут связывать NO с образованием Fe{3+}NO комплекса. Этот комплекс реагирует с донором электронов, превращаясь в Fe{3+}-фермент через промежуточное образование интермедиата I. Ранее показали, что Nor из другого денитрифицирующего гриба F. oxysporum (f. Nor) катализирует восстановление NO по тому же механизму. Считают наиболее вероятным, что комплекс Fe{3+}NO в Nor восстанавливается двумя электронами в результате прямого переноса с NAD(P)H с образованием интермедиата I. Последний реагирует с другой молекулой NO с образованием N[2]O и Fe{3+}-фермента. Кинетич. измерения показали, что константа скорости р-ции на каждой стадии изменяется в зависимости от комбинации Nor и донора электронов, т. е. с Nor1+NADH, с Nor2+NADPH, с Nor2+NADH и f. Nor+NADH. Особенно сильно различается в этих системах константа скорости переноса электронов на Fe{3+}NO фермент. Наблюдали сдвиги парамагнитных сигналов в {1}H-ЯМР-спектрах с Nor2 и f. Nor в восстановленном состоянии, когда связанный с Cys тиолат (S{-}) координационно связан с гемовым железом одинаковым образом в этих редуктазах. Однако они различаются по периферическим протонным сигналам гема. Заключают, что характер связи Fe-S{-} не существенен для скорости восстановления NO, но существуют тонкие различия во взаимодействии гемов с окружающими группировками, что и обуславливает наблюдаемые различия в скорости восстановления, особенно на стадии переноса электронов с NAD(P)H на Fe{3+}NO комплекс. Япония, Inst. Appl. Biochem., Univ. Tsukuba, Tsukuba, Ibaraki 305. Библ. 22

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: РЕДУКТАЗА ОКСИДА АЗОТА
МЕХАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ
КИНЕТИЧЕСКОЕ ИССЛЕДОВАНИЕ
FE{3+}NO КОМПЛЕКС
ОБРАЗОВАНИЕ
ДЕНИТРИФИЦИРУЮЩИЕ ГРИБЫ

Доп.точки доступа:
Toritsuka, Naoki; Shoun, Hirofumi; Singh, Udai P.; Park, Sam-Yong; Iizuka, Tetsutaro; Shiro, Yoshitsugu

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска