СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ШТАММ 3-19<.>)

Общее количество найденных документов : 8
Показаны документы с 1 по 8

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.02-04Б2.102

Секретируемая сериновая протеиназа спорообразующих бактерий Bacillus intermedius 3-19 [Текст] / Н. П. Балабан [и др.] // Биохимия. - 1994. - Т. 59, N 9. - С. 1393-1400 . - ISSN 0320-9725
Аннотация: Из культуральной жидкости B. intermedius с использованием бацитрацин-сефарозы получена в гомогенном состоянии внеклеточная щелочная сериновая протеиназа (I). Изучена субстратная специфичность I на природных и синтетических субстратах. Показано, что максимальную активность I проявляет с трипептидными субстратами, предпочтительно гидролизуя п-нитроанилиды лейцина или фенилаланина. Активность I полностью подавляется диизопропилфторфосфатом и частично - реагентами на тиоловые группы, что позволяет отнести I к подгруппе субтилизиноподобных тиолзависимых I. Определен аминокислотный состав I. Фермент содержит 1-3 остатка полуцистина, один из к-рых, возможно, цистеин. N-Концевая аминокислотная последовательность I AQTVPYGIPQIKAPA на 80% гомологична последовательностям субтилизина Карлсберг и BPN'. Россия, Казанский гос. унив. Казань. Библ. 28.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ПРОТЕИНАЗЫ
СЕРИНОВАЯ ЩЕЛОЧНАЯ ПРОТЕИНАЗА
СУБСТРАТНАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ
АМИНОКИСЛОТНЫЙ СОСТАВ
BACILLUS INTERMEDIUS (BACT.)
ШТАММ 3-19

Доп.точки доступа:
Балабан, Н.П.; Шарипова, М.Р.; Ицкович, Е.Л.; Лещинская, И.Б.; Руденская, Г.Н.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 04.02-04Б3.64

Синтез и секреция протеиназ Bacillus intermedius на поздних стадиях спорообразования [Текст] / Н. П. Балабан [и др.] // Микробиология. - 2003. - Т. 72, N 3. - С. 338-342 . - ISSN 0026-3656
Аннотация: На поздних стадиях спорообразования клетки Bacillus intermedius 3-19 секретируют в среду две протеиназы: глутамилэндопептидазу с максимальной активностью на 40-й ч роста и субтилизин с максимальной активностью на 44-й ч роста. С помощью биохимического маркера целостности цитоплазматической мембраны - 'бета'-галактозидазной активности - установлено, что эти ферменты выделяются в среду, а не накапливаются в результате лизиса клеточной оболочки. Подобраны концентрации основных компонентов питательной среды - пептона и неорганического фосфата, обеспечивающие максимальную продукцию ферментов. Показано, что ионы аммония ингибируют продукцию протеиназ по типу азотметаболитной репрессии. Россия, Казанский Гос. Ун-т. Библ. 15

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: BACILLUS INTERMEDIUS (BACT.)
ШТАММ 3-19
ПОЗДНИЕ СТАДИИ СПОРООБРАЗОВАНИЯ
ПРОТЕИНАЗЫ
СИНТЕЗ
СЕКРЕЦИЯ

Доп.точки доступа:
Балабан, Н.П.; Шарипова, М.Р.; Габдрахманова, Л.А.; Марданова, АМ.; Токмакова, Ю.С.; Соколова, Е.А.; Руденская, Г.Н.; Лещинская, И.Б.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 04.03-04Б2.20

Синтез и секреция протеиназ Bacillus intermedius на поздних стадиях спорообразования [Текст] / Н. П. Балабан [и др.] // Микробиология. - 2003. - Т. 72, N 3. - С. 338-342 . - ISSN 0026-3656
Аннотация: На поздних стадиях спорообразования клетки Bacillus intermedius 3-19 секретируют в среду две протеиназы: глутамилэндопептидазу с максимальной активностью на 40-й ч роста и субтилизин с максимальной активностью на 44-й ч роста. С помощью биохимического маркера целостности цитоплазматической мембраны - 'бета'-галактозидазной активности - установлено, что эти ферменты выделяются в среду, а не накапливаются в результате лизиса клеточной оболочки. Подобраны концентрации основных компонентов питательной среды - пептона и неорганического фосфата, обеспечивающие максимальную продукцию ферментов. Показано, что ионы аммония ингибируют продукцию протеиназ по типу азотметаболитной репрессии. Россия, Казанский Гос. Ун-т. Библ. 15

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: BACILLUS INTERMEDIUS (BACT.)
ШТАММ 3-19
ПОЗДНИЕ СТАДИИ СПОРООБРАЗОВАНИЯ
ПРОТЕИНАЗЫ
СИНТЕЗ
СЕКРЕЦИЯ

Доп.точки доступа:
Балабан, Н.П.; Шарипова, М.Р.; Габдрахманова, Л.А.; Марданова, АМ.; Токмакова, Ю.С.; Соколова, Е.А.; Руденская, Г.Н.; Лещинская, И.Б.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 04.05-04Б3.62

Соколова, Е. А.
Глутамилэндопептидаза Bacillus intermedius 3-19 поздней стационарной фазы роста [Текст] / Е. А. Соколова, А. М. Марданова, Н. П. Балабан // Биология - наука XXI века: 7 Пущинская школа-конференция молодых ученых, Пущино, 14-18 апр.,2003. - Пущино, 2002. - С. 378
Аннотация: Целью работы явилось выделение, очистка и изучение свойств гомогенных препаратов протеиназ Bacillus intermedius 3-19, секретируемых на поздних стадиях спорообразования. В процессе изучения динамики роста и биосинтеза протеиназ Bacillus intermedius 3-19 было выяснено, что на поздних стадиях спорообразования бактерии секретируют в среду ферменты с казеинолитической активностью. Посредством хроматографии на КМ-целлюлозе и ВЭЖХ получены 3 белковых пика, из которых второй был идентифицирован как глутамилэндопетидаза с помощью специфического субстрата Z-Glu-pNA. Рехроматографией на колонке MonoS получен гомогенный препарат белка. Гомогенность подтверждена электрофорезом в ПААГ, молекулярная масса белка равна 26,5 kD. Активность фермента подавляется специфическим ингибитором сериновых протеиназ - диизопропилфторфосфатом (DFP). Другой ингибитор сериновых протеиназ - фенилметилсульфонилфторид (PMSF) оказывает незначительное влияние на активность фермента. На субстрате Z-Glu-pNA pH-оптимум оказался равным 8,5, на казеине были обнаружены два рН-оптимума - рН 7,2 и 9,5. Фермент стабилен в диапазоне рН от 7,0 до 10,0, наличие в реакционной смеси ионов Ca{2+} повышает рН-стабильность. Температурный оптимум равен 55'ГРАДУС'С в присутствии ионов Ca{2+}. Фермент относительно стабилен при температуре 50-55'ГРАДУС' в присутствии ионов Ca{2+}, в отсутствии Ca{2+} активность фермента резко падает. Величина константы Михаэлиса - 0.5 мМ, K[cat] - 4865{-1}. Глутамилэндопептидаза содержит в своем составе 241 аминокислотный остаток. Россия, Казанский гос. ун-т, Казань

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: BACILLUS INTERMEDIUS (BACT.)
ШТАММ 3-19
ОСОБЕННОСТИ РОСТА
ГЛУТАМИЛЭНДОПЕПТИДАЗА
БИОСИНТЕЗ
ВЫДЕЛЕНИЕ
ХАРАКТЕРИСТИКА

Доп.точки доступа:
Марданова, А.М.; Балабан, Н.П.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 04.08-04Б3.80

Михайлова, Е. О.
Влияние алкилоксибензолов на активность субтилизинов 1 и 2 Bacillus intermedius 3-19 [Текст] / Е. О. Михайлова, О. М. Суетина, А. М. Марданова // Биология - наука XXI века: 7 Пущинская школа-конференция молодых ученых, Пущино, 14-18 апр., 2003. - Пущино, 2003. - С. 354
Аннотация: В культуральной жидкости разных микроорганизмов были обнаружены ауторегуляторные факторы d[1] - производные алкилоксибензолов (АОБ) - аутоиндукторы анабиоза микроорганизмов, лимитирующие рост численности популяции и вызывающие переход клеток в анабиотическое состояние. Предполагается, что АОБ способны образовывать комплексы с ферментами, что приводит к их стабилизации. Целью настоящей работы было выяснение механизма влияния алкилоксибензолов на активность субтилизинов 1 и 2 Bacillus intermedius 3-19. Все изученные алкилоксибензолы в разной степени оказывают ингибирующее действие на активность обеих протеиназ. Субтилизин 1 ингибируется C[12]-АОБ и C[T]-АОБ эффективнее, чем C[7]-АОБ. C[12]-АОБ и C[T]-АОБ при концентрации 0,01 мг/мл ингибируют активность фермента на 30 и 60% соответственно, в то время как C[7]-АОБ - только на 3%. Субилизин 2 ингибируется теми же концентрациями АОБ в иной степени, C[12]-АОБ на 40%, C[T]-АОБ на 10%, а C[7]-АОБ на 30%, соответственно. Максимально ингибирующее действие на субтилизин 1 оказывал C[T]-АОБ, а на субтилизин 2 - C[12]-АОБ, в концентрации 1 мг/мл. Изученные низкомолекулярные факторы, видимо, способны в разной степени модифицировать разные протеиназы в зависимости от гидрофобности молекул АОБ и свойств белков. Россия, Казанский Гос. Ун-т, Казань

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: BACILLUS LICHENIFORMIS (BACT.)
ШТАММ 3-19
СУБТИЛИЗИНЫ
АКТИВНОСТЬ
АЛКИЛОКСИБЕНЗОЛЫ
ВЛИЯНИЕ НА АКТИВНОСТЬ СУБТИЛИЗИНА
МЕХАНИЗМ ВЛИЯНИЯ

Доп.точки доступа:
Суетина, О.М.; Марданова, А.М.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 05.08-04Б2.58

Особенности секрекции бактериальной рибонуклеазы [Текст] / М. Р. Шарипова [и др.] // Микробиология. - 2005. - Т. 74, N 1. - С. 34-38 . - ISSN 0026-3656
Аннотация: Исследовано влияние некоторых факторов среды на распределение секретируемой гуанилспецифичной рибонуклеазы Bacillus intermedius (КФ 3.1.4.23) между клеточными фракциями и культуральной жидкостью. Показано, что освобождение фермента в культуральную жидкость не зависит от нарастающей конц-ии (1-5 мМ) в среде ионов кальция. Изучены эффекты аминокислотных замен по триптофанам (Trp34Asn, Trp70Asn) в молекуле рибонуклеазы B. intermedius на секрецию фермента рекомбинантными штаммами E. coli. Показано, что эффективность секреции рибонуклеазы зависит от скорости формирования элементов вторичной структуры в молекуле белка. Замена аминокислоты Trp34Asn в структурной последовательности фермента приводит к блокированию его секреции. Россия, Казанский гос. ун-т, Казань. Библ. 9

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: BACILLUS INTERMEDIUS (BACT.)
ШТАММ 3-19
РИБОНУКЛЕАЗЫ
ГУАНИЛСПЕЦИФИЧНАЯ РИБОНУКЛЕАЗА
СЕКРЕЦИЯ
ЗАМЕНА АМИНОКИСЛОТЫ В СТРУКТУРЕ
ВЛИЯНИЕ НА СЕКРЕЦИЮ
ИОНЫ КАЛЬЦИЯ

Доп.точки доступа:
Шарипова, М.Р.; Лопухов, Л.В.; Вершинина, О.А.; Лещинская, И.Б.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 05.09-04Б3.71

Особенности секрекции бактериальной рибонуклеазы [Текст] / М. Р. Шарипова [и др.] // Микробиология. - 2005. - Т. 74, N 1. - С. 34-38 . - ISSN 0026-3656
Аннотация: Исследовано влияние некоторых факторов среды на распределение секретируемой гуанилспецифичной рибонуклеазы Bacillus intermedius (КФ 3.1.4.23) между клеточными фракциями и культуральной жидкостью. Показано, что освобождение фермента в культуральную жидкость не зависит от нарастающей конц-ии (1-5 мМ) в среде ионов кальция. Изучены эффекты аминокислотных замен по триптофанам (Trp34Asn, Trp70Asn) в молекуле рибонуклеазы B. intermedius на секрецию фермента рекомбинантными штаммами E. coli. Показано, что эффективность секреции рибонуклеазы зависит от скорости формирования элементов вторичной структуры в молекуле белка. Замена аминокислоты Trp34Asn в структурной последовательности фермента приводит к блокированию его секреции. Россия, Казанский гос. ун-т, Казань. Библ. 9

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: BACILLUS INTERMEDIUS (BACT.)
ШТАММ 3-19
РИБОНУКЛЕАЗЫ
ГУАНИЛСПЕЦИФИЧНАЯ РИБОНУКЛЕАЗА
СЕКРЕЦИЯ
ЗАМЕНА АМИНОКИСЛОТЫ В СТРУКТУРЕ
ВЛИЯНИЕ НА СЕКРЕЦИЮ
ИОНЫ КАЛЬЦИЯ

Доп.точки доступа:
Шарипова, М.Р.; Лопухов, Л.В.; Вершинина, О.А.; Лещинская, И.Б.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 07.11-04Б3.21К

Cоколова, Е. А.
Выделение и характеристика протеиназ поздней фазы роста Bacillus intermedius 3-19 [Текст] / Е. А. Cоколова. - Казань : Казан. гос. ун-т, 2006. - 25 с. : ил.
Аннотация: Установлено, что бактерии Bacillus intermedius 3-19 активно синтезируют и секретируют протеолитические ферменты в течение всей стационарной фазы роста. Из культуральной жидкости B. intermedius 3-19 в поздней стационарной фазе роста выделены глутамилэндопептидаза и субтилизиноподобная протеиназа, так называемые поздние ферменты. Определены условия биосинтеза обоих ферментов и подобран состав питательной среды для максимального синтеза этих протеиназ. Получены данные, свидетельствующие о том, что каталитические характеристики ранних и поздних протеиназ различны, тогда как энзиматические и физико-химические свойства схожи. Установлены N-концевые последовательности аминокислот для глутамилэндопептидазы и субтилизиноподобной протеиназы поздней стационарной фазы роста и показано, что они идентичны ранним ферментам

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: BACILLUS INTERMEDIUS (BACT.)
ШТАММ 3-19
ПРОТЕИНАЗЫ
ПОЗДНИЕ ФЕРМЕНТЫ
ВЫДЕЛЕНИЕ
ХАРАКТЕРИСТИКА
Свободных экз. нет

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска