СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ЦИСТЕИНОВЫЙ ОСТАТОК<.>)

Общее количество найденных документов : 3
Показаны документы с 1 по 3

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 07.08-04К1.74

Raft localisation of Fc'гамма'RIIa and efficient signaling are dependent on palmitoylation of cysteine 208 [Text] / N. C. Barnes [et al.] // Immunol. Lett. - 2006. - Vol. 104, N 1-2. - P118-123 . - ISSN 0165-2478
Перевод заглавия: Локализация рецептора Fc'гамма'RIIa в липидных островках и проведение рецепторног сигнала зависят от пальмитоилирования остатка цистеина в позиции 208
Аннотация: Стимулированная лигандом агрегация молекул рецептора (Рец) Fc'гамма'RIIa приводит к его перемещению в липидные островки (ЛО) клеточной мембраны и к фосфорилированию тирозиновых остатков Рец. В пределах мембранной области Fc'гамма'RIIa находится пальмитоилированный остаток цистеина (позиция 208), мутации в котором отменяют перемещение Fc'гамма'RIIa в ЛО, что, в свою очередь, ослабляет фосфорилирование Fc'гамма'RIIa и тормозит мобилизацию кальция в ответ на стимуляцию данного Рец

ГРНТИ	34.43.29

ВИНИТИ 341.43.29.07
Рубрики: РЕЦЕПТОРЫ
FC'ГАММА'RIIA
СИГНАЛЬНАЯ АКТИВНОСТЬ
КЛЕТОЧНАЯ МЕМБРАНА
ЛИПИДНЫЕ ОСТРОВКИ
РОЛЬ
ЦИСТЕИНОВЫЙ ОСТАТОК
ПАЛЬМИТОИЛИРОВАНИЕ
ЗНАЧЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Barnes, N.C.; Powell, M.S.; Trist, H.M.; Gavin, A.L.; Wines, B.D.; Hogarth, P.M.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.09-04Б2.148

The identification of a stucturally important cysteine residue in the glycerol dehydrogenase from Bacillus stearothermophilus [Text] / P. Spencer [et al.] // Bioshim. et biophys. acta. Gen. Sybj. - 1991. - Vol. 1073, N 2. - P386-393 . - ISSN 0304-4165
Перевод заглавия: Идентификация структурно важного остатка цистеина в глицеролдегидрогеназе Bacillus stearothermophilus
Аннотация: Zn-зависимая глицеролдегидрогеназа (I) из термофила Bacillus stearothermophilus NCIB 11400 является тетрамером и содержит 1 цистеиновый остаток на субъединицу, к-рый вступает в р-цию с тиоловыми реагентами только в лишенной металла форме I. Модификация I, лишенной металла, метилметантиосульфонатом предотвращает реактивацию фермента ионами Zn{2}+ и вызывает диссоциацию тетрамера на субъединицы. Предполагается, что 5,5дитиобис(2-нитробензойная к-та) реагирует только с цистеиновыми остатками в диссоциированных мономерах. I метится радиоактивной меткой [йод 2-{3}H] ацетатом по одиночному остатку цистеина (эквивалентно); выделены и секвенированы 2 меченых пептида: один является компонентом другого. По данным спектроскопического анализа, цистеиновый остаток не участвует в связывании существенного иона металла, хотя локализован вблизи него и играет важную роль во взаимодействии субъединиц. По данным хим. модификации, в лигандном связывании металла участвуют 2 гистидина. Библ. 17. Великобритания, Protein Sequencing Unit. Dep. of Biochemistry, Inst. of Biomolecular Sciences, Univ. of Southampton, Souuthampton.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: BACILLUS STEAROTHERMOPHILUS (BACT.)
ШТАММ NCIB 11400
ГЛИЦЕРОЛДЕГИДРОГЕНАЗА
ZNЗАВИСИМАЯ ГЛИЦЕРОЛДЕГИДРОГЕНАЗА
ЦИСТЕИНОВЫЙ ОСТАТОК
ИДЕНТИФИКАЦИЯ
СТРУКТУРНАЯ ВАЖНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Spencer, P.; Scawen, M.D.; Atkinson, T.; Gore, M.G.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 92.03-04Б2.244

Epperly, Bill R.
L-Threonine dehydrogenase from Escherichia coli. Identification of an active site cysteine residue and metal ion studies [Text] / Bill R. Epperly, Eugene E. Dekker // J. Biol. Chem. - 1991. - Vol. 266, N 10. - P6086- 6092 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: L-Треониндегидрогеназа из Escherichia coli. Идентификация цистеинового остатка активного центра и изучение ионов металлов
Аннотация: Из гомогенной тетрамерной (мол. м. 148 кД) L-треониндегидрогеназы (КФ 1.1.1.103) из E. coli выделена субъединица (СЕ), содержащая I остаток цистеина, и сесквенирована после селективного ацилирования цистеина при помощи [{1}{4}C]йодуксусной кислоты. Такое алкилирование со связыванием 'ЭКВИВ'1 моля [{1}{4}C]йодуксусной кислоты/моль СЕ фермента приводило к полной утрате ферментативной активности. Показано, что алкилированный остаток цистеина локализован в положении 38 полипептидной цепи. Фермент содержит 1 моль Zn{2}{+}/моль СЕ. Частичное удаление Zn{2}{+} при помощи 1,10-фенантролина приводило к хорошей прямой корреляции между остаточной ферментативной активностью и остаточным содержанием Zn{2}{+}. Полное удаление Zn{2}{+} вызывало нестабильность белка. Замена содержащегося в нативном ферменте иона металла на 85 Zn{2}{+}, Со{2}{+} или Cd{2}{+} не влияла на каталитич. активность. Mn{2}{+} активировал как нативный фермент, так и фермент, в к-ром ион металла заменен на {8}{5}Zn{2}{+}, Со{2}{+} или Cd{2}{+}. Эти данные, а также данные по гомологии первичной структуры области содержащего остаток цистеина активного центра этого фермента с др. дегидрогеназами привели авт. к заключению, что L-треониндегидрогеназа из E. coli принадлежит к группе Zn-содержащих высокомолекулярный спирт/полиол-дегидрогеназ; уникальной для L-треониндегидрогеназы является способность активироваться Mn{2}{+} или Cd{2}{+}. Библ. 33. США, Dep. Biol. Chem., Univ. Michigan, MI 48109-0606.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ТРЕОНИНДЕГИДРОГЕНАЗА*L-
АКТИВНЫЙ ЦЕНТР
ЦИСТЕИНОВЫЙ ОСТАТОК
ИОНЫ МЕТАЛЛОВ

Доп.точки доступа:
Dekker, Eugene E.

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска