СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Поисковый запрос: (<.>S=ХИНОЛФУМАРАТРЕДУКТАЗА<.>)

Общее количество найденных документов : 1

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 03.08-04Б4.76

Crystallographic studies of the Escherichia coli quinol-fumarate reductase with inhibitors bound to the quinol-binding site [Text] / Tina M. Iverson [et al.] // J. Biol. Chem. - 2002. - Vol. 277, N 18. - P16124-16130 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Кристаллографические исследования хинолфумаратредуктазы из Escherichia coli с ингибиторами в центре связывания хинола
Аннотация: Дыхательный комплекс хинолфумаратредуктаза (ХФР) E. coli является четырехсубъединичным интегральным мембранным ансамблем, который катализирует конечную стадию анаэробного дыхания, в котором фумарат служит конечным акцептором электронов. Растворимая в мембране молекула менахинола (MQH[2]), связываясь в трансмембранной области ХФР, передает ей электроны. Кристаллическая структура ХФР (разрешение 3,3 A; R = 24,5%; код в PDB 1KF6) содержит две молекулы хинона (предположительно MQH[2]), связанных в трансмембранной области. Центры их связывания названы Q[P] (проксимальный по отношению к центру восстановления фумарата в гидрофильной флавопротеиновой субъединице и к субъединице, содержащей центр Fe-S) и Q[D] (дистальный). Было неясно, насколько оба центра важны для механизма действия ХФР. Исследование кристаллических структур комплексов ХФР с ингибиторами 2-гептил-4-гидроксифенолин-N-оксидом и 2-[1-(п-хлорфенил)-этил]-4,6-динитрофенолом (разрешение, соответственно, 2,7 и 3,6 A; R 23,1 и 26,4%; коды в PDB 1KFY и 1L0V) показало, что оба ингибитора блокируют связывание MQH[2] в центре Q[P]. В этих комплексах центр Q[D] оказался пустым, что говорит о том, что заполнение этого центра переменно и не обязательно для поддержания структуры. Сравнение центра Q[P] в ХФР E. coli с хинон-связывающими центрами других дыхательных ферментов выявило структурно консервативный кислотный остаток. Этот остаток GluC29 в ХФР E. coli может действовать как протонный челнок. США, Div. Chem. & Chem. Eng., California Inst. Technol., MC 147-75CH, Pasadena, CA 91125. Библ. 60

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.07.13.07.07
Рубрики: ХИНОЛФУМАРАТРЕДУКТАЗА
ХИНОЛ-СВЯЗЫВАЮЩИЙ ЦЕНТР
КРИСТАЛЛОГРАФИЧЕСКИЕ ИССЛЕДОВАНИЯ
ИНГИБИТОРЫ
ПРИМЕНЕНИЕ
ESCHERICHIA COLI

Доп.точки доступа:
Iverson, Tina M.; Luna-Chavez, Cesar; Croal, Laura R.; Cecchini, Gary; Rees, Douglas C.

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска