СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ФУНКЦИОНАЛЬНО ВАЖНЫЕ АМИНОКИСЛОТНЫЕ ОСТАТКИ<.>)

Общее количество найденных документов : 2
Показаны документы с 1 по 2

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.01-04Б2.245

Tsumori, H.
Identification of essential amino acids in the Streptococcus mutans glucosyltransferases [Text] / H. Tsumori, T. Ninami, H. K. Kuramitsu // J. Bacteriol. - 1997. - Vol. 179, N 11. - P3391-3396 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Идентификация существенных [для активности] аминокислотных [остатков] в глюкозилтрансферазах Streptococcus mutans
Аннотация: Методом сайт-направленного мутагенеза идентифицированы 3 остатка (Asp[413], Trp[491] и His[561]) в глюкозилтрансферазе (I) GIF-I (I-I) S. mutans, важные для ферментативной активности. Замена Asp[413]'-'Thr снижает ее активность в 8 раз и уменьшает стабильность I-I при экспрессии в Escherichia coli. Замены Trp[491] или His[561] на Gly или Ala устраняют ферментативную активность I-I. Замены 4 остатков Tyr в положениях 169-172, к-рые входят в субдомен I-I, гомологичный домену связывания глюкана в I, слабо влияют на общую ферментативную активность, но делает глюкановые продукты менее адгезивными. США, Dep. Oral Biol., St. Univ. New York, Buffalo, NY 14214. Библ. 33

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.27.07
Рубрики: ГЛЮКОЗИЛТРАНСФЕРАЗЫ
ФЕРМЕНТАТИВНАЯ АКТИВНОСТЬ
ФУНКЦИОНАЛЬНО ВАЖНЫЕ АМИНОКИСЛОТНЫЕ ОСТАТКИ
МУТАГЕНЕЗ
САЙТ-НАПРАВЛЕННЫЙ
БЕЛКОВАЯ ИНЖЕНЕРИЯ
STREPTOCOCCUS MUTANS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Ninami, T.; Kuramitsu, H.K.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 00.10-04Б4.180

Characterization of the catalytic site of the ADP-ribosyltransferase Clostridium botulinum C2 toxin by site-directed mutagenesis [Text] / Holger Barth [et al.] // J. Biol. Chem. - 1998. - Vol. 273, N 45. - P29506-29511 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Изучение каталитического центра АДФ-рибозилтрансферазы токсина C2 Clostridium botulinum с помощью сайт-направленного мутагенеза
Аннотация: С помощью направленного мутагенеза изучали природу каталитического центра АДФ-рибозилтрансферазы токсина C2 (компонент C2I) C. botulinum. Замена Glu389 на Gln приводит к полной утрате АДФ-рибозилтрансферазной и НАД-гликогидролазной активностей C2I. У мутанта Glu387Gln утрачивается АДФ-рибозилтрансферазная, но сохраняется НАД-гликогидролазная активность. Двойной мутант Glu387Gln/Glu389Gln не связывает [{14}C]НАД. У мутантов Ser348Ala и Thr349Val сохраняется 1 и 10% исходной трансферазной активности C2I. Однако замена Ser350 на Ala снижает трансферазную активность C2I лишь на 50%. Резкое снижение трансферазной активности C2I наблюдается при замене Arg299 на Lys. Сделан вывод, что остатки Glu389, Glu387, Ser348 и Arg299 являются существенными для АДФ-рибозилтрансферазной активности C2I. Германия, Inst. Pharmakol. Toxikol. Albert-Ludwigs-Univ. Freiburg, D-79104 Freiburg. Библ. 44

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.21.07.09
Рубрики: АДФ-РИБОЗИЛТРАНСФЕРАЗА
ТОКСИН C2I
КАТАЛИТИЧЕСКАЯ АКТИВНОСТЬ
МУТАЦИИ
ВЛИЯНИЕ
ФУНКЦИОНАЛЬНО ВАЖНЫЕ АМИНОКИСЛОТНЫЕ ОСТАТКИ
CLOSTRIDIUM BOTULINUM

Доп.точки доступа:
Barth, Holger; Preiss, Jan C.; Hofmann, Fred; Aktories, Klaus

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска