СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ФРУКТОЗОДЕГИДРОГЕНАЗА<.>)

Общее количество найденных документов : 5
Показаны документы с 1 по 5

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 03.04-04Б3.14

Thiol-functionalized gold surfaces as a strategy to induce order in membrane-bound enzyme immobilization [Text] / Elena Casero [et al.] // Nano Lett. - 2002. - Vol. 2, N 6. - P577-582 . - ISSN 1530-6984
Перевод заглавия: Функционализированные тиолом золотые поверхности как стратегия для индукции упорядоченной иммобилизации мембраносвязанного фермента
Аннотация: Разработана стратегия упорядоченной иммобилизации фруктозодегидрогеназы, сопровождающейся созданием нанометрового слоя связанного с мембраной фермента. Испания, Dep. Quim Analit. y Analisis Instrument., Fac. Cien., Univ. Autonoma Madrid, 28049 Madrid. Библ. 30

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.07.07
Рубрики: ИММОБИЛИЗАЦИЯ
УСЛОВИЯ
ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
ФРУКТОЗОДЕГИДРОГЕНАЗА
НОСИТЕЛИ ДЛЯ ИММОБИЛИЗАЦИИ

Доп.точки доступа:
Casero, Elena; Darder, Margarita; Pariente, Felix; Lorenzo, Encarnacion; Martin-Benito, Jaime; Vazquez, Luis

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 04.08-04Б3.78

Enzymatic activity and stability of D-fructose dehydrogenase and sarcosine dehydrogenase immobilized onto giant vesicles [Text] / Keiichi Kato [et al.] // Biotechnol. and Bioeng. - 2003. - Vol. 84, N 4. - P415-423 . - ISSN 0006-3592
Перевод заглавия: Ферментативная активность и устойчивость D-фруктозодегидрогеназы и саркозин - дегидрогеназы, иммобилизованных на гигантских частицах
Аннотация: Устойчивые частицы диаметром от 1 до 10 мкм были приготовлены методом эмульгации с применением эмульгаторов Span 80 и Tween 80 и фосфолипидного лецитина (фосфатидилхолин из соевых бобов). Два мембранных фермента: D-фруктозодегидрогеназа из Gluconobacter sp. (FDH) и саркозиндегидрогеназа из Pseudomonas putida (SDH) были вначале иммобилизованы на двуслойных мембранах частиц этого типа. Сопоставлены показатели каталитической активности и устойчивости иммобилизованных ферментов и ферментов в растворе. Ферментативная активность и устойчивость при иммобилизации заметно возрастали. В частности, FDH был устойчив при 25'ГРАДУС'C в течение по меньшей мере 20 дней, тогда как активность свободного фермента за такой же период времени снизилась примерно на 20%. В противоположность FDH и SDH, иммобилизация сорбитолдегидрогеназы из Gluconobacter suboxydans (SODH) не привела к успеху, поскольку не было получено никакого увеличения активности стабильности. Япония, Dep. Appl. Chem., Fac. Eng., Ehime Univ., Bunkyo chyo 3, Matsuyama, 790. Библ. 42

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: D-ФРУКТОЗОДЕГИДРОГЕНАЗА
САРКОЗИНДЕГИДРОГЕНАЗА
ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
СВОБОДНЫЕ ФЕРМЕНТЫ
АКТИВНОСТЬ
СТАБИЛЬНОСТЬ
СРАВНИТЕЛЬНОЕ ИЗУЧЕНИЕ
НОСИТЕЛИ ДЛЯ ИММОБИЛИЗАЦИИ

Доп.точки доступа:
Kato, Keiichi; Walde, Peter; Mitsui, Hirokazu; Higashi, Nobuyasu

РЖ ВИНИТИ 34 (BI38) 09.08-04А3.164

Bienzyme amperometric biosensor using gold nanoparticle-modified electrodes for the determination of inulin in foods [Text] / Javier Manso [et al.] // Anal. Biochem. - 2008. - Vol. 375, N 2. - P345-353 . - ISSN 0003-2697
Перевод заглавия: Биферментный амперометрический биосенсор с электродами, модифицированными золотыми наночастицами, для анализа содержания инулина в пищевых продуктах
Аннотация: Проведена совместная иммобилизация фруктозодегидрогеназы (FDH) и инулиназы (INV) на модифицированном самособирающимися монослоями из золотых наночастиц с цистамином электроде из золота (Au[coll]-Cyst-AuE). Тетратиафульвален (TTF), используемый в качестве медиатора, также был иммобилизован посредством глутарового альдегида. INV катализирует гидролиз инулина с образованием фруктозы, определяемой системой FDH путем электрохимического окисления TTF на биоэлектроде. Проведено сравнение биферментного биосенсора с одноферметным (FDH) и показаны преимущества первого. Диапазон определяемых в линейной зоне калибровочной кривой концентраций инулина (5-100)*10{-6} М; предел определения 6,6*10{-7} моль/л; длительность функционирования биосенсора - более 5 мес. Применимость биферментного биосенсора показана при анализе пищевых продуктов; минимизировано влияние фруктозы на анализ. Испания, Dep. Anal. Chem., Fac. Chem., Univ. Complutense Madrid, 28040 Madrid. Библ. 34

ГРНТИ	34.53.19

ВИНИТИ 341.53.19.11
Рубрики: ПИЩЕВЫЕ ПРОДУКТЫ
ИНУЛИН
КОЛИЧЕСТВЕННЫЙ АНАЛИЗ
БИОСЕНСОРЫ
ФРУКТОЗОДЕГИДРОГЕНАЗА
ИНУЛИНАЗА
КОИММОБИЛИЗАЦИЯ НА ЭЛЕКТРОДЕ
НАНОЧАСТИЦЫ
ЗОЛОТО
САМОСОБИРАЮЩИЕСЯ СЛОИ
МОДИФИКАЦИЯ ПОВЕРХНОСТИ ЭЛЕКТРОДА

Доп.точки доступа:
Manso, Javier; Mena, M.Luz; Yanez-Sedeno, P.; Pingarron, Jose M.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 91.08-04Б3.67

Ikeda, Tokuji.
D-fructose dehydrogenase-modified carbon paste electrode containing p-benzoquinone as a mediated amperometric fructose sensor [Text] / Tokuji Ikeda, Fumio Matsushita, Mitsugi Senda // Agr. and Biol. Chem. - 1990. - Vol. 54, N 11. - P2919-2924 . - ISSN 0002-1369
Перевод заглавия: Модифицированный D-фруктозодегидрогеназой сажевый электрод, содержащий n-тензохинон как медиатор в амперометрическом сенсоре на фруктозу
Аннотация: D-фруктозодегидрогеназу (ФД) в 0,1%-ном тритоне Х-100 наносили совместно с п-бензохиноном на поверхность углеродного сажевого электрода площадью 9,2 или 1,7*102} см{2}. При циклической вольтамперометрии в области положительных потенциалов относительно хлорсеребрянного электрода регистрировали катодные и анодные волны медиатора; в присутствии 30 мМ Д-фруктозы регистрировали ток в области положительных потенциалов, выходящих на плато при 0,5 В (на электрод наносили для его защиты диализную мембрану). Аскорбиновая к-та (50 мкМ) вызывает 50%-ное повышение тока при конц-ии D-фруктозы 0,2 мМ; для подавления эффекта на электрод совместно с ФД иммобилизовывали аскорбатоксидазу. Полученный сенсор применили для определения конц-ии D-фруктозы. Ответ сенсора при неоднократном применении в течение дня снижается на 30% за 2 недели. Библ. 14. Япония, Dept. of Agr. Chem., Fac. of Agr. Kyoto Univ., Kyoto 608.

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.07 + 341.27.39.09.07
Рубрики: БИОСЕНСОРЫ
УГОЛЬНЫЙ ЭЛЕКТРОД
ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
ФРУКТОЗОДЕГИДРОГЕНАЗА* D-
АСКОРБАТОКСИДАЗА

Доп.точки доступа:
Matsushita, Fumio; Senda, Mitsugi

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 92.02-04Б3.057

Column liquid chromatographic determination of saccharides with a single calibration graph using post-column enzyme reactors and coulometric detection [Text] / Nobutoshi Kiba [et al.] // J. Chromatogr. - 1991. - Vol. 549, N 1-2. - P127-132 . - ISSN 0021-9673
Перевод заглавия: Колоночное жидкостно-хроматографическое определение сахаридов с использованием единственного калибровочного графика и пост-колоночного ферментативного реактора и колориметрической детекции
Аннотация: Молочный реактор, содержащий иммобилизованные ферменты, использовали в системе колоночной жидкостной хроматографии для специфической детекции стахиозы, рафинозы и сахарозы. Инвертаза из Candidad utilis и фруктозо-дегидрогеназа (ФДГ) из Gluconobacter были иммобилизованы на гранулах из поливинилового спирта и пористого стекла соотв. Разделение олигосахаридов производилось путем катионообменной хроматографии на TSK-геле при 55'ГРАДУС' С, подвижной фазой служила вода. Инвертаза количеств. гидролизовала олигосахариды до фруктозы, к-рая затем реагировала с гексацианоферратом (III) в присутствие ФДГ. Кол-во образуемого продукта гексацианоферрата (II) контролировалось колориметрически. Для определения олигосахаридов был использован калибровочный график для фруктозы. Предел детекции для стахиозы, рафинозы и сахарозы составил 27,5 и 2 нг (в объеме 50 л) соотв. Библ. 15. Япония, Dept. Appl. Chem. and Biotechnol., Fac. Engineering, Yamamashi Univ., Kofu 400.

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.07 + 341.27.39.09.07
Рубрики: CANDIDA UTIDIS (FUNGI)
GLUCONOBACTER (BACT.)
ПРОДУЦЕНТЫ
ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
ПРИМЕНЕНИЕ
ИНВЕРТАЗА
ФРУКТОЗОДЕГИДРОГЕНАЗА
ПОЛИСАХАРИДЫ
ОЛИГОСАХАРИДЫ
РАЗДЕЛЕНИЕ
АНАЛИЗ
ВЭЖХ
КАЛОРИМЕТРИЯ
БИОРЕАКТОРЫ

Доп.точки доступа:
Kiba, Nobutoshi; Shitara, Kazuyoshi; Fuse, Hiroshi; Furusawa, Motohisa; Takata, Yoshinori

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска