СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ФОТОСИНТЕТИЧЕСКИЙ РЕАКЦИОННЫЙ ЦЕНТР<.>)

Общее количество найденных документов : 4
Показаны документы с 1 по 4

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 03.07-04Б2.25

Structure of the photosynthetic reaction centre from Rhodobacter sphaeroides reconstituted with anthraquinone as primary quinone Q[A] [Text] / Andreas Kuglstatter [et al.] // FEBS Lett. - 2000. - Vol. 472, N 1. - P114-116 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Структура фотосинтетического реакционного центра из Rhodobacter sphaeroides, реконструированного с антрахиноном в качестве первичного хинона Q[A]
Аннотация: В фотосинтетическом реакционном центре (РЦ) из пурпурной бактерии Rh. sphaeroides первичный хинон Q[A] убихинон 10 (УХ10) был замещен на антрахинон (АХ). Кристаллическая структура таких модифицированных РЦ была определена с разрешением 2,4 A. В структуре головки УХ10 и АХ связываются совершенно одинаково. В частности, оба кольца связываются параллельно друг другу и АХ образует те же H-связи с AlaM260 и HisM219, что и природный УХ10. Место отсутствующей у АХ фитильной цепочки занимает молекула детергента. Остальные различия в структуре центра связывания Q[A] находятся на границе разрешения. Эти результаты дают основание для полного доверия к большому количеству спектроскопических данных, полученных на РЦ, замещенных АХ, в частности данных, используемых для определения энергетики хинонной системы в бактериальных РЦ. Германия, MPI Biophys., Frankfurt am Main

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.07.07
Рубрики: РЕАКЦИОННЫЕ ЦЕНТРЫ
ФОТОСИНТЕТИЧЕСКИЙ РЕАКЦИОННЫЙ ЦЕНТР
РЕКОНСТРУКЦИЯ С АНТРАХИНОНОМ
КРИСТАЛЛИЧЕСКАЯ СТРУКТУРА
RHODOBACTER SPHAEROIDES

Доп.точки доступа:
Kuglstatter, Andreas; Miksovska, Jaroslava; Sebban, Pierre; Fritzsch, Gunter

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 05.07-04Б2.161

Characterization of a new class of membrane-bound oxidoreductases in the green bacterium Chloroflexus aurantiacus [Text] : тез. [Astrobiology Science Conference, Moffett Field, Calif., March 28-Apr. 1, 2004] / Mikhail F. Yanyushin [et al.] // Int. J. Astrobiol. - 2004. - Прил. - P49 . - ISSN 1473-5504
Перевод заглавия: Характеристика нового класса мембраносвязанных оксидоредуктаз у зеленой бактерии Chloroflexus aurantiacus
Аннотация: Уникальность электро-транспортной цепи зеленой нитчатой бактерии Chloroflexus aurantiacus заключается в отсутствии цитохром-bc[1] или b[6]f-комплексов. Обсуждается вопрос, каким образом у нее осуществляется циклический перенос электронов при фотосинтезе и перенос электронов на цитохром-оксидазу при дыхании. C. aurantiacus образует два комплекса, содержащих цитохром c. Один из них (C[p]-комплекс) экспрессируется в анаэробных условиях на свету, а второй (C[r]-комплекс) - в аэробных условиях в темноте. При изучении оперонов, кодирующих эти комплексы, обнаружено, что они относятся к неизвестному ранее классу оксидоредуктаз, условно названных цитохром-птериновыми комплексами (ЦПК). Сходные опероны обнаружены у спирохет, представителей дельта-Proteobacteria, планктомицетов. Предполагают, что ЦПК функционируют как оксидоредуктазы, переносящие электроны от хинолов на мобильные периплазматические переносчики электронов. Далее электроны могут поступать на цитохром-оксидазу или в фотосинтетический реакционный центр. Бактерии, содержащие ЦПК, не образуют единого кластера, а принадлежат к разным таксономическим группам. Поэтому предполагают, что этот фермент мог приобретаться ими путем латерального переноса генов. Россия, ИФБМ РАН, Пущино

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15 + 341.27.17.09.07.07.07
Рубрики: ОКСИДОРЕДУКТАЗЫ
ЦИТОХРОМ-ПТЕРИНОВЫЕ КОМПЛЕКСЫ
ПЕРЕНОС ЭЛЕКТРОНОВ
ХИНОЛЫ
ФОТОСИНТЕТИЧЕСКИЙ РЕАКЦИОННЫЙ ЦЕНТР
CHLOROFLEXUS AURANTIACUS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Yanyushin, Mikhail F.; Blankenship, Robert E.; del, Rosario Melissa; Brune, Daniel C.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.09-04Б2.403

Hunter, C. N.
The construction and properties of a mutant of Rhodobacter sphaeroides with the LH1 antenna as the sole pigment protein [Text] / C. N. Hunter, R.van Grondelle, R. J.van Dorssen // Biochim. et biophys. acta Bioenerg. - 1989. - Vol. 973, N 3. - P383-389 . - ISSN 0005-2728
Перевод заглавия: Конструирование и свойства мутанта Rhodobacter sphaervides, имеющего антенну LH1 в качестве единствен ного пигментного белка
Аннотация: С целью облегчить изучение связанных с мембранами антенных собирающих свет комплексов LH1 (В875; I) в отсутствие др. комплексов из мутанта М21 R. sphaeroides, имеющего I и р-ционные центры, но лишенного комплекса LH2 (В800-850), сконструирован мутант М2192, у к-рого транспозон Tn5 вставлен в ген pufl, кодирующий белок l реакционного центра. У мутанта М2192 единственным фотосинтетическим пигментом является I. Анализ области поглощения Q[y] методом гауссова разложения и изучение поляризации флуоресценции показали, что мутант М2192 сохранил длинноволновой бактериохлорофилл Bchl896 (II). Это позволяет предположить, что II является интегральным компонентом антенны LH1. Библ. 30. Великобритания, Dept. of Biochem., Univ. of Shefftield, Sheffield, S10 2TN.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.03.07
Рубрики: PHODOBACTER SPHAEROIDES (BACT.)АКК МЕМБРАННЫЕ БЕЛКИ
МУТАНТЫ М2192
СВОЙСТВА
ФОТОСИНТЕТИЧЕСКИЙ РЕАКЦИОННЫЙ ЦЕНТР
LH1
КОМПОНЕНТЫ
БАТЕРИОХЛОРОФИЛЛ BCHE986
ТРАНСПОЗОННЫЙ МУТАГЕНЕЗ
TH5

Доп.точки доступа:
Grondelle, R.van; Dorssen, R.J.van

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.02-04Б2.557

First glance on the three-dimensional structure of the photosynthetic reaction center fom a herbicide-resistant Rhodopseudomonas viridis mutant [Text] : [Pap.] Herbic. Active Chloroplast: Proc. Int. Workshop, Monheim, Aug. 13-15, 1989 / I. Sinning [et al.] // Z. Naturforsch. C. - 1990. - Vol. 45, N 5. - P455-458 . - ISSN 0341-0382
Перевод заглавия: Первый взгляд на трехмерную структуру фотосинтетического реакционного центра из устойчивого к гербициду мутанта Rhodopsendomonas viridis
Аннотация: Методом РСА с разрешением 2,5 A изучен фотосинтетич. рекц. центр (ФРЦ) из мутанта Т1 Rhodopseudomonas viridis с заменами Сер[2][2][3] Ала и Арг[2][1][7] Гис в субъединице L. В кристаллах содержится вторичный хинон Q[в], к-рый связывается с ФРЦ Т1 сильнее, чем с ФРЦ дикого типа. Построена трехмерная модель мутантного ФРЦ. Показано, что аминокислотные замены в сайте Q[в] вызывают лишь небольшие изменения общей структуры белка. Библ. 28. ФРГ, Max. Planck-Inst. fur Biophysik, D-6000 Frankfurt 71.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.27.07
Рубрики: RHODOPSEUDOMONAS VIRIDIS (BACT.)
ШТАММ Т1
ФОТОСИСТЕМА
ФОТОСИНТЕТИЧЕСКИЙ РЕАКЦИОННЫЙ ЦЕНТР
ТРЕХМЕРНАЯ СТРУКТУРА
МУТАНТЫ
МУТАНТЫ ПО ГЕНАМ УСТОЙЧИВОСТИ К ГЕРБИЦИДУ
БЕЛКИ ФОТОСИСТЕМЫ
ЗАМЕНА АМИНОКИСЛОТ
ХАРАКТЕРИСТИКА
РСА МЕТОД

Доп.точки доступа:
Sinning, I.; Koepke, J.; Schiller, B.; Michel, H.

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска