СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ФЕРМЕНТНАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ<.>)

Общее количество найденных документов : 3
Показаны документы с 1 по 3

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 13.04-04Б4.146

Li, Feng.
Subsite specificity of anthrax lethal factor and its implications for inhibitor development [Text] / Feng Li, Simon Terzyan, Jordan Tang // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 2011. - Vol. 407, N 2. - P400-405 . - ISSN 0006-291X
Перевод заглавия: Субстратная специфичность летального фактора возбудителя сибирской язвы и ее использование для получения ингибиторов [токсина]
Аннотация: Летальный фактор (ЛФ) Bacillus anthracis - основной токсин, обусловливающий смертельный исход при сибиреязвенной инфекции. С помощью другого токсина B. anthracis - протективного антигена ЛФ попадает в цитозоль инфицированных клеток, где проявляет свою токсичность как фермент металлопротеазы. Для уточнения ферментов специфичность ЛФ определяли преимущественный набор аминокислот в участках расщепления молекул субстратов в шести субсайтах контакта с ЛФ. ЛФ показал широкую специфичность с преимущественной нацеленностью на гидрофобные аминокислотные остатки (АО), но не на заряженные или разветвленные АО. Наиболее часто в исследованных субсайтах локализовались триптофан, лейцин, метионин, тирозин и пролин. Данные АО учитывали при изучении фермент-субстратного взаимодействия для получения более эффективных ингибиторов ЛФ. США, Protein Studies, Oklahoma Med. Res. Found., OK 73104 Oklahoma City. Библ. 20

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.21.07.09
Рубрики: BACILLUS ANTHRACIS (BACT.)
ТОКСИНЫ
ЛЕТАЛЬНЫЙ ФАКТОР
МЕТАЛЛОПРОТЕАЗЫ
ФЕРМЕНТНАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ
ГИДРОФОБНЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ
ИНГИБИТОРЫ ТОКСИНОВ
ФЕРМЕНТ-СУБСТРАТ ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
СИБИРЕЯЗВЕННЫЕ ИНФЕКЦИИ

Доп.точки доступа:
Terzyan, Simon; Tang, Jordan

РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 93.11-04М2.131

Ecke, S.
Glycosaminoglycans alter the enzyme specificity of protein C inhibitor (PCI) [Text] : [Pap.] 36th Annu. Meet. GTH (Ges. Thrombose- und Hamostaseforsch.) Heidelberg, 9-12 Febr., 1992: Abstr. / S. Ecke, M. Geiger, B. R. Binder // Ann. Hematol. - 1992. - Vol. 64, N 1. - PА46 . - ISSN 0939-5555
Перевод заглавия: Гликозаминогликаны изменяют ферментную специфичность ингибитора белка С (ИБС)
Аннотация: Все изученные гликозаминогликаны (ГАГ, нефракциониров. гепарин, низкомлекул. гепарин, гепаран- и дерматансульфаты) стимулировали связывание ИБС с урокиназой (УР; 55 кД) и нарушали ингибирование ИБС тканевого калликреина (КЛ) и дозозависимо подавляли образование комплекса КЛ с ИБС. При инкубации ИБС с эквимолярными конц-иями УР и КЛ в отсутствии ГАГ ИБС образовывал комплекс гл. обр. с КЛ, а в присутствии ГАГ - с УР. Австрия, Univ. Vienna.

ГРНТИ	34.39.27

ВИНИТИ 341.39.27.07.37.25
Рубрики: АНТИКОАГУЛЯНТЫ
ИНГИБИТОР БЕЛКА С
ФЕРМЕНТНАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ
ГЛИКОЗАМИНОГЛИКАНЫ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Geiger, M.; Binder, B.R.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 15.12-04Т4.231

Enzyme specificity and effects of gyroxin, a serine protease from the venom of the South American rattlesnake Crotalus durissus terrificus, on protease-activated receptors [Text] / Camila M. Yonamine [et al.] // Toxicon. - 2014. - Vol. 79. - P64-71 . - ISSN 0041-0101
Перевод заглавия: Ферментная специфичность и эффекты гироксина, сериновой протеазы из яда южно-американской гремучей змеи Crotalus durissus terrificus, на активируемые протеазой рецепторы
Аннотация: Героксин (I) - сериновая протеаза, проявляющая тромбиноподобную активность обнаружена в яде змеи Crotalus durissus terrificus. Сериновая протеаза тромбина (II) активирует агрегацию тромбоцитов, расщепляя и высвобождая ограниченный N-концевой пептид из связанных с G-белком рецепторов, известных как активируемые протеазой рецепторы (АПР). I также обладает прокоагулянтной активностью, которая по-видимому зависит от активации АПР. Эффект I и II в отношении АПР исследован в сравнении, на основе характеристики гидролитической специфичности и кинетики, с использованием АПР-миметических FRET-пептидов. Показано, что короткий (sh) и длинный (lg) пептиды, имитирующие сайты активации АПР-1, -2, -3,-4, все гидролизуются I исключительно после остатков Arg. Тромбин также гидролизует АПР-1 и -4 после остатка Atg, но гидролизует sh и Ig АПР после остатка Lys. Значения k[ct]/K[M], определяемые для I с использованием миметических пептидов sh и lg АПР-4, были по меньшей мере в 2150 и 400 раз меньше, соответственно, чем значения, определенные для II. Для миметических пептидов sh и lg АПР-2 значения kcat/K[M], определяемые для I, были по крайней мере в 6500 и 2919 раз меньше, чем для трипсина, соответственно. Проводили функциональные исследования эффектов I на АПР - на живых клетках с использованием культуры астроцитов, которые экспрессируют все АПР I был неспособен активировать АПР, экспрессированные в астроцитах, несмотря на его способность расщеплять пептиды АПР-1,-2, -3, -4. С другой стороны I был способен препятствовать активации АПР-1 тромбином или синтетическим агонистом АПР-1 в культуре астроцитов

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.29.13.15.15
Рубрики: ЯДЫ ЗМЕЙ
CROTALUS DURISSUS
ГИРОКСИН
СЕРИНОВАЯ ПРОТЕАЗА
ФЕРМЕНТНАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ
РЕЦЕПТОРЫ

Доп.точки доступа:
Yonamine, Camila M.; Kondo, Marcia Y.; Nering, Marcela B.; Gouvea, Iuri E.; Okamoto, Debora; Andrade, Douglas; da, Silva Jose Alberto A.; da, Silva Alvaro R.B.Prieto; Yamane, Tetsuo; Juliano, Maria A.; Juliano, Luiz; Lapa, Antonio J.; Hayashi, Mirian A.F.; Lima-Landman, Maria Teresa R.

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска