СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ТКАНЕВЫЙ ИНГИБИТОР МЕТАЛЛОПРОТЕИНАЗЫ 2<.>)

Общее количество найденных документов : 2
Показаны документы с 1 по 2

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 92.09-04Я6.220

Howard, E. W.
Intracellular assembly of 72 kDa progelatinase: TIMP-2 complexes [Text] : [Abstr.] 31st Annu. Meet. Amer. Soc. Cell Biol., Boston, Mass., 8-12 Dec., 1991 / E. W. Howard, E. C. Bullen, M. J. Banda // J. Cell Biol. - 1991. - Vol. 115, N 3. - P137 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: Внутриклеточная сборка комплекса прожелатиназы-72 кД с тканевым ингибитором металлопротеиназы 2
Аннотация: Исследовали комплексы прожелатиназы с эндогенными тканевыми ингибиторами металлопротеиназ: TIMP-2 и TIMP-1. В кондиционированной клет. среде прожелатиназа-72 кД обнаружена в виде эквимолярного комплекса с TIMP-2. Инкубация этого комплекса с ртуть-органическими соединениями приводит к появлению активной желатиназы, к-рая остается связанной с TIMP-2. При отделении TIMP-2 из комплекса происходила аутоактивация прожелатиназы-72 кД с образованием нескольких фрагментов, включая 2 активных - 62 кД и 43 кД. Один фрагмент является интактным С-концом, к-рый не обладает протеолитической активностью, но связывает TIMP-2; этот связывающий участок назван стабилизационным доменом. Фрагмент-43 кД содержит активный центр и не содержит стабилизационного домена. TIMP-I и TIMP-2 связывают и инактивируют фрагмент-43 кД. Связывание активного центра ингибируется 1,10-фенантролином, тогда как связывание со стабилизационным участком происходит как в присутствии, так и в отсутствие 1,10-фенантролина. При иммунопреципитации лизатов из радиомеченных Кл прожелатиназа-72 кД копреципитирует с TIMP-2. Предполагают, что сборка комплекса прожелатиназа-72 кД - TIMP-2 осуществляется внутриклеточно до секреции. Анти-TIMP-1 не осаждает внутриклет. прожелатиназу-72 кД. США, Lab. of Radiobiol. and Environ. Health, UCSF, San Francisco, CA 94143-0750.

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.07.13
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
ПРОЖЕЛАТИНАЗА-72 КД
ОБРАЗОВАНИЕ КОМПЛЕКСА С ИНГИБИТОРОМ
ТКАНЕВЫЙ ИНГИБИТОР МЕТАЛЛОПРОТЕИНАЗЫ 2
ФУНКЦИОНАЛЬНЫЕ ФРАГМЕНТЫ

Доп.точки доступа:
Bullen, E.C.; Banda, M.J.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 93.04-04Я6.202

Stetler-Stevenson, William G.
Tissue inhibitor of metalloproteinase-2 (TIMP-2) has erythroid-potentiating activity [Text] / William G. Stetler-Stevenson, Noelle Bersch, David W. Golde // FEBS Lett. - 1992. - Vol. 296, N 2. - P231-234 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Тканевый ингибитор металлопротеиназы 2 (TIMP-2) обладает потенцирующей эритропоэз активностью
Аннотация: Сравнивали потенцирующую эритропоэз активность (EPA) рекомбинантного ЕРА/TIMP-1 и нативного TIMP-2 человека. Показали, что TIMP-2, наподобие EPA/TIMP-1, обладает потенцирующей активностью в отношении эритропоэза. Более того, эта активность локализована в той части м-лы, к-рая имеет общий эпитоп с ЕРА и м. б. блокирована антителами против ЕРА/TIMP-1. США, Lab. of Pathology, Nat. Cancer Inst., Building 10, 2А33, 9000 Rockville Pike, Bethesda, MD 20892. Библ. 40.

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.07.13
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
МЕТАЛЛОПРОТЕИНАЗЫ
ИНГИБИТОРЫ
ТКАНЕВЫЙ ИНГИБИТОР МЕТАЛЛОПРОТЕИНАЗЫ 2
СТИМУЛЯЦИЯ ЭРИТРОПОЭЗА
КЛЕТКИ А 2058
МЕЛАНОМА
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Bersch, Noelle; Golde, David W.

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска