СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=СПЕЦИФИЧНОСТЬ К<.>)

Общее количество найденных документов : 2
Показаны документы с 1 по 2

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.09-04Б2.228

Tsu, Christopher A.
Kinetic analysis of the RNA-dependent adenosinetriphosphatase activity of DbpA, an Escherichia coli DEAD protein specific for 23S ribosomal RNA [Text] / Christopher A. Tsu, Olke C. Uhlenbeck // Biochemistry. - 1998. - Vol. 37, N 48. - P16989-16996 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Кинетический анализ РНК-зависимой аденозинтрифосфатазной активности DbpA-DEAD-белка Escherichia coli, специфичного для рибосомной РНК 23S
Аннотация: АТФазная активность DEAD-белка DbpA (I) Escherichia coli специфически стимулируется рРНК 23S (II). Для изучения взаимодействия I с РНК и АТФ использован сопряженный метод анализа АТФазной активности. Фрагмент домена V II (остатки 2454-2606; IIA) кинетически идентичен целой нативной II в активации I:k[cat]=600 мин{-1}, K[app](РНК)=10 нМ и K[M](АТФ)=120 мкМ. Оборот АТФазы в отсутствие II равен 0,25 мин{-1}. Фрагменты II, лишенные этих сайтов, неактивны, как и др. РНК, такие, как поли(А) и тРНК. Относительная специфичность I для РНК k[cat]/K[app](РНК) составляет от 10{3} до 10{6}. Изучены стехиометрия и зависимость от pH, соли и т-ры взаимодействия IIA с I. I не активируется рибосомами E. coli и их субъединицами 50S, но денатурированные рибосомы полностью стимулируют АТФазную активность I. I прочно и сайт-специфически связывается с чистой немодифицированной II. Это позволяет предположить, что I участвует в биогенезе рибосом, а не в трансляции. США, Dep. Chem. and Biochem., Univ. Colorado, Boulder, CO 80309-021. Библ. 56

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.09.07
Рубрики: БЕЛОК
DEAD БЕЛОК DBPA
АТФАЗНАЯ АКТИВНОСТЬ
РНК-ЗАВИСИМАЯ
СПЕЦИФИЧНОСТЬ К
РРНК 23S
КИНЕТИЧЕСКИЙ АНАЛИЗ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)
РИБОСОМЫ

Доп.точки доступа:
Uhlenbeck, Olke C.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 00.10-04Б2.326

Holmberg, Niklas.
Redesign of the coenzyme specificity in L-Lactate dehydrogenase from Bacillus stearothermophilus using site-directed mutagenesis and media engineering [Text] / Niklas Holmberg, Ulf Ryde, Leif Bulow // Protein Eng. - 1999. - Vol. 12, N 10. - P851-856 . - ISSN 0269-2139
Перевод заглавия: Переконструирование специфичности к коферментам у L-лактатдегидрогеназы из Bacillus stearothermophilus с использованием сайт-направленного мутагенеза и инженерии среды
Аннотация: L-лактатдегидрогеназа (I) из Bacillus stearothermophilus предпочитает использовать в кач-ве кофермента НАД-H[2], а не НАДФ-H[2] методом сайт-направленного мутагенеза в домен связывания коферментов с I введены различные точечные мутации. После выделения мутантов с более высокой избирательностью по отношению к НАДФ-H[2] изучена возможность дальнейшего изменения специфичности добавлением органического растворителя. В реакц. смесь. Мутант I с двойной заменой L51K:D52S имеет в 55 раз более высокую специфичность для НАДФ-H[2] по сравнению с I дикого типа в реакц. смеси, содержащей 15% метанола. Число оборотов НАДФ-H[2] у этого мутанта I увеличилось в 4 раза по сравнению с I дикого типа. Швеция, Dep. Pure and Applied Biochem., Ctr. for Chem. and Chem. Eng., Lund Univ., S-221 00 Lund. Библ. 23

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.27.03
Рубрики: ЛАКТАТДЕГИДРОГЕНАЗА
ПЕРЕКОНСТРУИРОВАНИЕ
СПЕЦИФИЧНОСТЬ К
КОФЕРМЕНТ НАДФ-H[2]
САЙТ-НАПРАВЛЕННЫЙ МУТАГЕНЕЗ
ИНЖЕНЕРИЯ СРЕДЫ
BACILLUS SUBTILIS (BACT.)
МЕТАНОЛ

Доп.точки доступа:
Ryde, Ulf; Bulow, Leif

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска