Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=СЕРИНОВАЯ ПРОТЕИНКИНАЗА<.>)
Общее количество найденных документов : 2
Показаны документы с 1 по 2
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 99.01-04Б1.101

   

    Serine protein kinase activity associated with rotavirus phosphoprotein NSP5 [Text] / J. Blackhall [et al.] // J. Virol. - 1997. - Vol. 71, N 1. - P138-144 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Активность сериновой протеинкиназы, ассоциированная с фосфопротеином NSP5 ротавируса
Аннотация: Изучено фосфорилирование неструктурного белка NSP5 (I) в клетках, зараженных обезьяньим ротавирусом (РВ) SA11 в присутствии {32}P-фосфиата. В иммунопреципитированном I метятся только остатки серина, причем сильно фосфорилируются 6 триптических пептидов и более слабо еще несколько пептидов. Фосфорилирование многих сайтов I подтверждено методом 2-мерного электрофореза, обнаружившим несколько изоформ I с разными pI. Главные формы I имеют мол. м. 26-28 и 35 кД, но есть и несколько изоформ с мол. м. между 28 и 55 кД. При обработке протеинфосфатазой 2А (II) белки с мол. м. 28-35 кД переходят в форму 26 кД, к-рая содержит фосфатные группы, не удаляемые II. Иммунопреципитируемый I обладает протеинкиназной активностью, к-рая при инкубации с 'гамма'-{32}P-АТФ вызывает мечение форм 28-35 кД. Составной белок глутатион-S-трансфераза-I, экспрессированный в Escherichia coli, способен к автофосфорилированию, так что I является сериновой протеинкиназой. Швеция, Dep. of Med. Immunol. and Microbiol., Uppsala Univ., Biomed. Center, S-75123 Uppsala. Библ. 34
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.25.17.09.17
Рубрики: РОТАВИРУСЫ
СЕРИНОВАЯ ПРОТЕИНКИНАЗА

АКТИВНОСТЬ


Доп.точки доступа:
Blackhall, J.; Fuentes, A.; Hansen, K.; Magnusson, G.


2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.10-04Б2.143

    Chiang, Thomas M.

    Serine and tyrosine protein kinase activities in Streptococcus pyogenes. Phosphorylation of native and synthetic peptides of streptococcal M proteins [Text] / Thomas M. Chiang, Jonathan Reizer, Edwin H. Beachey // J. Biol. Chem. - 1989. - Vol. 24, N 5. - P2957-2962 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Сериновая и тирозиновая протеинкиназные активности у Streptococcus pyogenes. Фосфорилирование нативных и синтетических пептидов стрептококковых M-белков
Аннотация: Из бесклеточного экстракта S. pyogenes выделены две протеинкиназы (ПК) и частично очищены путем ИОХ и аффинной хр-фии. Фосфорилирующие активности этих ПК нечувствительны к цАМФ, требуют присутствия двухвалентных катионов и элюируются при гель-фильтрации на сефадексе G-200 как белки с мол. массами 60 000 и 45 000 Д соотв. Обе ПК способны фосфорилировать эукариотические белки и синтетические полипептиды - в дополнение к эндогенным и гетерологичным прокариотическим белкам - по остаткам серина и тирозина. Доказательство тирозинкиназной активности получено с использованием специфического субстрата - глутамат:тирозинового (4:1) сополимера. Обе ПК фосфорилировали HPr - фосфопереносящий белок фосфотрансферазной системы, выделенный из S. pyogenes и Bacillus stearothermophilus, но не фосфорилировали HPr из Escherichia coli. Обе ПК фосфорилировали нативный полипептидный фрагмент (pep M24), а также синтетические пептидные копии М-белка - главной детерминанты вирулентности стрептококков группы А. Эти результаты показывают, что прокариотические ПК способны фосфорилировать эукариотические белки. Предполагается, что ПК стрептококков могут играть важную роль не только в фосфорилирующих системах, но также в вирулентных св-вах этих организмов. Библ. 43. США, Res. Serv. (151), VA Med. Cent., 1030 Jefferson Ave., Memphis, TN 38104.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.11.21
Рубрики: STREPTOCOCCUS PYOGENES (BACT.)
СЕРИНОВАЯ ПРОТЕИНКИНАЗА

ТИРОЗИНОВАЯ ПРОТЕИНКИНАЗА

СВОЙСТВА

ЗНАЧЕНИЕ

БЕЛКИ

ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ

ПЕПТИДЫ М-БЕЛКОВ


Доп.точки доступа:
Reizer, Jonathan; Beachey, Edwin H.


 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)