Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=РЕЦЕПТОР TAR<.>)
Общее количество найденных документов : 3
Показаны документы с 1 по 3
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.01-04Б2.202

   

    Maltose-binding protein interacts simultaneously and asymmetrically with both subunits of the Tar chemoreceptor [Text] / Paul J. Gardina [et al.] // Mol. Microbiol. - 1997. - Vol. 23, N 6. - P1181-1191 . - ISSN 0950-382X
Перевод заглавия: Связывающий мальтозу белок взаимодействует одновременно и асимметрично с обеими субъединицами хеморецептора Tar
Аннотация: У Escherichia coli передатчик хемотактических, сигналов Tar (I) участвует в ответе на L-аспартат и мальтозу (II). L-аспартат сам связывается с границей субъединиц в периплазматическом рецепторном домене гомодимера I, а II вначале связывается с периплазматическим связывающим II белком MBP (III), к-рый затем в стабилизированной лигандом замкнутой форме взаимодействует с I. Для картирования сайта связывания III с I использована внутригенная комплементация. Нек-рые замены остатков Tyr[143], Asp[145], Gly[147], Tyr[149] и Phe[150], а также остатков Arg[73], Met[76], Asn[77] и Ser[83] в I вызывают сильный дефект по хемотаксису к II. Эти 2 набора мутаций отнесены к разным группам комплементации на основании анализа совместной экспрессии на равном уровне дефектных I с совместимыми плазмидами. Высказано предположение, что III контактирует с обеими субъединицами димера I одновременно и асимметрично. Мутации, затрагивающие Met[75], не комплементируются, так что этот остаток важен для ассоциации III с обеими субъединицами димера I. Картирование остатков, участвующих во взаимодействии с III, в кристаллической структуре периплазматического домена I показало, что они расположены в канавке на дистальной по отношению к мембране апикальной области домена и в одном из плеч этой области. США, Dep. Biol., Texas A and M Univ., College Station, TX 77843-3285. Библ. 53
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.21.02
Рубрики: ХЕМОРЕЦЕПТОРЫ
РЕЦЕПТОР TAR

СУБЪЕДИНИЦЫ

БЕЛОК

БЕЛОК МАЛЬТОЗУ-СВЯЗЫВАЮЩИЙ

ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ

ХЕМОТАКСИС

ОТВЕТ НА L-АСПАРТАТ

ОТВЕТ НА МАЛЬТОЗУ

ESCHERICHIA COLI (BACT.)


Доп.точки доступа:
Gardina, Paul J.; Bormas, Arjan F.; Hawkins, Murphy A.; Meeker, Joshua W.; Manson, Michael D.

2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 98.02-04Б4.97

   

    Maltose-binding protein interacts simultaneously and asymmetrically with both subunits of the Tar chemoreceptor [Text] / Paul J. Gardina [et al.] // Mol. Microbiol. - 1997. - Vol. 23, N 6. - P1181-1191 . - ISSN 0950-382X
Перевод заглавия: Связывающий мальтозу белок взаимодействует одновременно и асимметрично с обеими субъединицами хеморецептора Tar
Аннотация: У Escherichia coli передатчик хемотактических, сигналов Tar (I) участвует в ответе на L-аспартат и мальтозу (II). L-аспартат сам связывается с границей субъединиц в периплазматическом рецепторном домене гомодимера I, а II вначале связывается с периплазматическим связывающим II белком MBP (III), к-рый затем в стабилизированной лигандом замкнутой форме взаимодействует с I. Для картирования сайта связывания III с I использована внутригенная комплементация. Нек-рые замены остатков Tyr[143], Asp[145], Gly[147], Tyr[149] и Phe[150], а также остатков Arg[73], Met[76], Asn[77] и Ser[83] в I вызывают сильный дефект по хемотаксису к II. Эти 2 набора мутаций отнесены к разным группам комплементации на основании анализа совместной экспрессии на равном уровне дефектных I с совместимыми плазмидами. Высказано предположение, что III контактирует с обеими субъединицами димера I одновременно и асимметрично. Мутации, затрагивающие Met[75], не комплементируются, так что этот остаток важен для ассоциации III с обеими субъединицами димера I. Картирование остатков, участвующих во взаимодействии с III, в кристаллической структуре периплазматического домена I показало, что они расположены в канавке на дистальной по отношению к мембране апикальной области домена и в одном из плеч этой области. США, Dep. Biol., Texas A and M Univ., College Station, TX 77843-3285. Библ. 53
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.29.07.13.07.07
Рубрики: ХЕМОРЕЦЕПТОРЫ
РЕЦЕПТОР TAR

СУБЪЕДИНИЦЫ

БЕЛОК

БЕЛОК МАЛЬТОЗУ-СВЯЗЫВАЮЩИЙ

ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ

ХЕМОТАКСИС

ОТВЕТ НА L-АСПАРТАТ

ОТВЕТ НА МАЛЬТОЗУ

ESCHERICHIA COLI (BACT.)


Доп.точки доступа:
Gardina, Paul J.; Bormas, Arjan F.; Hawkins, Murphy A.; Meeker, Joshua W.; Manson, Michael D.

3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 94.02-04Я6.036

    Borkovich, K. A.

    Attenuation of sensory receptor signalling by covalent modification [Text] / K. A. Borkovich, L. A. Alex, M. I. Simon // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 1992. - Vol. 89, N 15. - P6756-6760 . - ISSN 0027-8424
Перевод заглавия: Ослабление сигнальных функций сенсорных рецепторов ковалентной модификацией
Аннотация: Рецептор (Рц) Tar представляет собой трансмембранный белок, регулирующий хемотаксис у бактерий в ответ на изменения конц-ии аспартата в среде. Внеклеточный участок Рц Tar связывает аспартат, а цитоплазматич. домен Рц модулирует акт-сть киназы С А. Получили панель мембран с рекомбинантными мутантными Tar с разным уровнем метилирования цитоплазматич. домена и изучали действие этих Tar на акт-ть киназы Che A. Показали, что полностью деметилированный Рц оказывается мощным ингибитором киназы и слабым ее активатором, а полностью модифицированный Рц оказывается хорошим активатором и малоэффективным ингибитором. При промежуточных уровнях метилирования цитоплазматич. дометов Tar модулирующая активность Tar оказывается промежуточной. США, California Inst. Technol., Pasadena, CA 91125. Библ. 36.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.19.17.05.13
Рубрики: РЕЦЕПТОРЫ
РЕЦЕПТОР TAR

ПРОТЕИНКИНАЗЫ

БАКТЕРИИ


Доп.точки доступа:
Alex, L.A.; Simon, M.I.

 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)