СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=РЕТИНОЛЬ<.>)

Общее количество найденных документов : 5
Показаны документы с 1 по 5

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.10-04Б2.79

Leder, Richard O.
The transverse location of the retinal chromophore in the purple membrane by diffusion-enhanced energy transfer [Text] / Richard O. Leder, Sam L. Helgerson, David D. Thomas // J. Mol. Biol. - 1989. - Vol. 209, N 4. - P683-701 . - ISSN 0022-2836
Перевод заглавия: Внутримембранное расположение хромофорной группы ретиналя в пурпурной мембране, определенное из данных по усиленному диффузией переносу энергии
Аннотация: Трансмембранное расположение хромофора ретиналя определялось из данных по переносу энергии флуоресценции от хелатов трехвалентного тербия к молекуле ретиналя. По полученным данным ретиналь находится на расстоянии 10 A от периплазматической поверхности пурпурной мембраны. Библ. 63. США, Time-resolved Biophysical Spectroscopy Lab., Dep. of Biochem. Univ. of Minnesota Medical School, Minneapolis, MN 55455.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.17
Рубрики: ПУРПУРНЫЕ МЕМБРАНЫ
ХРОМОФОР РЕТИНОЛЬ
ВНУТРИМЕМБРАННОЕ РАСПОЛОЖЕНИЕ
HALOBACTERIUM HALOBIUM (BACT.)

Доп.точки доступа:
Helgerson, Sam L.; Thomas, David D.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 91.01-04М1.213

Napoli, Joseph L.
Microsomes convert retinol and retinal into retinoic acid and interfere in the conversions catalyzed by cytosol [Text] / Joseph L. Napoli, Kevin R. Race // Biochim. et biophys. acta. gen. Subz. - 1990. - Vol. 1034, N 2. - P228-232 . - ISSN 0304-4165
Перевод заглавия: Микросомы превращают ретинол и ретиналь в ретиноевую кислоту и препятствуют превращениям, катализируемым цитозолем
Аннотация: Показано, что микросомы печени крысы превращают ретинол (I) в ретиналь (II) и далее, в ретиноевую к-ту (III). Образование II наблюдается при конц-ии I 10-100 мкМ, тогда как образование III отмечается лишь при конц-ии I 50 мкМ. При 50 мкМ I скорость образования II в микросомах в 2 раза больше, чем в цитозоле, а III - в 4 раза меньше. II также превращается в III в микросомах, но скорость этого превращения составляет 2-5% от таковой в цитозоле. Микросомы мешают образованию III из I и II в цитозоле: уменьшение скорости образования III из I и II на 50% наблюдается при соотношении белка микросом к белку цитозоля от 0,1 до 0,5 соотв. В присутствии НАД в среде инкубации добавление микросом к цитозолю не влияет на время полувыведения I или III, но уменьшает время полувыведения II в 2 раза. Авт. считают, что синтез II из I не отражает однозначно синтеза III и подтверждает, что микросомы захватывают свободный I и превращают его в II скорее для выведения, чем для синтеза III. США, Dep. of Biochem., 140 Farber Hall, Sch. of Med. and Biochem. Sci., SUNY-Buffalo, Buffalo, NY 14214. Библ. 20.

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.07.99
Рубрики: ОБМЕН ВЕЩЕСТВ
РЕТИНОЛЬ
РЕТИНАЛЬ
РЕТИНОЕВАЯ КИСЛОТА
МИКРОСОМЫ
ЦИТОЗОЛЬ
ПЕЧЕНЬ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Race, Kevin R.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.01-04Б2.142

Anion binding to the chloride pump, halorhodopsin, and its implications for the transport mechanism [Text] / Janos K. Lanyi [et al.] // Febs Lett. - 1990. - Vol. 265, N 1-2. - P1-6 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Связывание анионов с хлоридной помпой галородопсином и ее использование в механизме транспорта
Аннотация: Галородопсин (Гр) Halobacterium halobium, хлоридная помпа, движимая энергией света, связывает и переносит через мембрану Cl+ и, в меньшей степени, ион NO[3] Кинетики связывания и транспорта, изменения в спектре поглощения Гр во времени и спектры кругового дихроизма Шиффова основания ретиналя в присутствии ионов Cl ClO[4]и NO[3]свидетельствуют о существовании двух взаимно конкурирующих антикооперативных сайтов связывания, одни из к-рых м. б. сайтом связывания, а др. служит для высвобождения в ходе транспорта. Можно предположить вероятную локализацию этих сайтов, т. к. у Гр имеется несколько положительно заряженных остатков аргинина; приведена пространственная модель Гр с указанием сайтов связывания ионов. Библ. 35. США, Dep. of Physiology and Biophysics, Univ. of CA, Irvine, CA 92717.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.09.29 + 341.27.17.09.11
Рубрики: HALOBACTERIUM HALOBIUM (BACT.)
ГАЛОРОДОПСИН
ХЛОРИДНАЯ ПОМПА
АНИОНЫ
СВЯЗЫВАНИЕ
КИНЕТИКА
РЕТИНОЛЬ
ОСНОВАНИЕ ШИФРА
ТРАНСПОРТ ИОНОВ
ИОНЫ ХЛОРА
НИТРАТ-ИОНЫ

Доп.точки доступа:
Lanyi, Janos K.; Duschl, Albert; Varo, Gyorgy; Zimanyi, Laszlo

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 94.07-04Б2.035

The primary structures of helices A to G of three new bacteriorhodopsinlike retinal proteins [Text] / Jun Otomo [et al.] // J. Gen. Microbiol. - 1992. - Vol. 138, N 11. - P2389-2396 . - ISSN 0022-1287
Перевод заглавия: Первичные структуры спиралей A-G трех новых бактериородопсиноподобных ретиналевых белков
Аннотация: У недавно выделенных галобактерий (штаммы damp, mex, mac, port, shark-I, shark-II и mex-II) выведены первичные структуры спиралей А-G бактериородопсиноподобных ретиналь-содержащих белков, исходя из структуры соответствующих генов с использованием полимеразной цепной р-ции (варианта с применением праймеров haloBR-C-f и halo ВR-G-r). Идентифицированы высококонсервативные участки в спиралях A-G. У трех новых белков высококонсервативны не только аминокислотные последовательности спиралей, но и нуклеотидные последовательности генов, кодирующие С- и Gспиральные районы, в к-рых содержатся остатки, важные для транслокации протона. Отмечено, что окончательное заключение о новизне бактериородопсиноподобных белков может быть сделано только после установления полной структуры соответствующих генов. Вместе с тем, предлагается классифицировать бактериородопсин и бактериородопсиноподобные белки на 3 типа: бактериородопсиновый тип, aR-тип и новый тип. Аминокислотные последовательности каждого из этих типов на 50-55% гомологичны друг другу. Библ. 23. Япония, Frontier Research Program, RIKEN Institute, Wako, Saitama 351-01.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.09.29
Рубрики: БАКТЕРИОРОДОПСИН
БАКТЕРИОРОДОПСИНОПОДОБНЫЕ БЕЛКИ
РЕТИНОЛЬ-СОДЕРЖАЩИЕ БЕЛКИ
СПИРАЛЬНЫЕ РАЙОНЫ
ПЕРВИЧНЫЕ СТРУКТУРЫ
ГОМОЛОГИЯ
ГАЛОБАКТЕРИИ
ШТАММ DAMP
ШТАММ MEX-II
ШТАММЫ, MEX
ШТАММ MAC
ШТАММ PORT
ШТАММ SHARK-I
ШТАММ SHARK-II

Доп.точки доступа:
Otomo, Jun; Urabe, Yasuko; Tomioka, Hiroaki; Sasabe, Hiroyuki

Заявка 4226868 DB, МКИ A 61 K 37/02; C 07 K 15/04.

Zubereitungen von BakteriorhodopsinVarianten mit erhohter Speicherzeit und deren Verwandung [Текст] / Norbert Hamp [и др.] ; Consortium fur elektrochemische Industrie GmbH. - № Р 4226868.0 ; Заявл. 13.08.1992 ; Опубл. 17.02.1994
Перевод заглавия: Приготовление вариантов бактериородопсина с повышенным временем аккумуляции [света] и их применение
Аннотация: Патентуется получение вариантов бактериального пигмента-белка из пурпурной мембраны Halobacterium halobium - бактериородопсина (I), обладающего высокой термич., химич. и фотохимич. устойчивостью наряду с высокой светочувствительностью. Трансформированный I предназначается для создания обратимой оптич. записи в информатике. Изменения I касаются конфигурации остатка ретиналя, входящего в молекулу I, в возбужденном под действием света состоянии по сравнению с исходным состоянием, отличающимся от конфигурации 13-цис. Патентуются условия трансформации I, включающие рН и содержание воды, а также вспомогательного в-ва, влияющего на подвижность протонов, и, кроме того, конц-ию матриксных материалов.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.09.29
Рубрики: БАКТЕРИОРОДОПСИН
РЕТИНОЛЬ
КОНФИГУРАЦИЯ
ТРАНСФОРМАЦИЯ БАКТЕРИОРОДОПСИНА
УСЛОВИЯ
HALOBACTERIUM HALOBIUM (BACT.)

Доп.точки доступа:
Hamp, Norbert; Popp, Andreas; Oesterhalt, Dieter; Brauchle, Christoph; Consortium fur elektrochemische Industrie GmbH
Свободных экз. нет

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска