СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ПРОЛИЛКАРБОКСИПЕПТИДАЗА<.>)

Общее количество найденных документов : 2
Показаны документы с 1 по 2

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.01-04Б2.152

Prolylcarboxypeptidase (angiotensinase C): Purification and characterization of the enzyme from Xanthomonas maltophilia [Text] / Koushirou Suga [et al.] // Biosci., Biotechnol. and Biochem. - 1995. - Vol. 59, N 2. - P298-301 . - ISSN 0916-8451
Перевод заглавия: Пролилкарбоксипептидаза (ангиотензиназа C): очистка и характеристика фермента из Xanthomonas maltophilia
Аннотация: Prolylcarboxypeptidase (Angiotensinase C) was purified to homogeneity from cell free extracts of Xanthomonas maltophilia by ammonium sulfate fractionation and sequential chromatographies on DEAE-Toyopearl, Sephadex G-150, FPLC-Hiload Superdex 200 pg, and FPLC-Hitrap SP columns, with an activity recovery of 15%. The molecular weight of the enzyme was found to be 330,000 by gel filtration and 83,000 by SDS-PAGE, suggesting a tetrameric form for the native enzyme. It had an optimum pH of 8.5 and stability between pH 8.0 and 11.0. The isoelectric point of the enzyme was 6.6. The enzyme hydrolyzed Pro-X bonds when proline was in the penultimate position from the carboxyl terminal. Япония, Sch. Pharmaceutical Sciences, Nagasaki Univ. Библ. 19

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ПРОЛИЛКАРБОКСИПЕПТИДАЗА
ОЧИСТКА
ХАРАКТЕРИСТИКА
БЕСКЛЕТОЧНЫЙ ЭКСТРАКТ
XANTHOMONAS MALTOPHILIA

Доп.точки доступа:
Suga, Koushirou; Ito, Kiyoshi; Tsuru, Daisuke; Yoshimoto, Tadashi

РЖ ВИНИТИ 34 (BI52) 16.02-04Т6.172

Role of prolylcarboxypeptidase in Angiotensin II Type 2 receptor-mediated bradykinin release in mouse coronary artery endothelial cells [Text] / Liping Zhu [et al.] // Hypertension. - 2010. - Vol. 56, N 3. - P384-390. - 35 . - ISSN 0194-911X
Перевод заглавия: Роль пролилкарбоксипептидазы в опосредуемом рецептором ангиотензина II типа 2 освобождении брадикинина клетками эндотелия коронарной артерии мыши
Аннотация: Трансфекция культивируемых клеток эндотелия коронарной артерии мыши аденовирусным вектором, содержащим рецептор ангиотензина II типа 2 (Рц), вызывала повышение в клетках содержания мРНК и белка пролилкарбоксипептидазы (ПКП) в 1,7 и 2,5 раза соотв. и освобождения ими брадикинина (Бк) в 2.2 раза. Воздействие специфического агониста Рц, CGP42112A, приводило к дальнейшему повышению освобождения трансфецированными клетками Бк. Блокада ПКП с использованием малых интерферирующих РНК существенно снижала освобождение трансфецированными клетками Бк как в контроле, так и при воздействии CGP42112A. Считают, что избыточная экспрессия клетками эндотелия Рц повышает экспрессию ПКП, к-рая может играть роль в секреции Бк. США, Dept. of Internal Med., Henry Ford Hospitalt, MI 48202-2689

ГРНТИ	34.45.21

ВИНИТИ 341.45.21.99
Рубрики: БРАДИКИНИН
РЕЦЕПТОРЫ-2 АНГИОТЕНЗИНА II
ПРОЛИЛКАРБОКСИПЕПТИДАЗА
КАЛЛИКРЕИН-КИНИНОВАЗ СИСТЕМА
КОРОНАРНАЯ АРТЕРИЯ
ЭНДОТЕЛИОЦИТЫ
МЫШИ

Доп.точки доступа:
Zhu, Liping; Carretero, Oscar A.; Liao, Tang-Dong; Harding, Pamela; Li, Hongwei; Sumners, Colin; Yang, Xiao-Ping

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска