СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ПРОДУКТ ГЕНА 4<.>)

Общее количество найденных документов : 2
Показаны документы с 1 по 2

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 01.07-04Б1.89

Frick, David N.
Interaction of bacteriophage T7 gene 4 primase with its template recognition site [Text] / David N. Frick, Charles C. Richardson // J. Biol. Chem. - 1999. - Vol. 274, N 50. - P35889-35898 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Взаимодействие [продукта] гена 4 праймазы бактериофага T7 с сайтом узнавания матрицы
Аннотация: Праймазный фрагмент с мол. массой 63 кД продукта гена 4 геликазы/праймазы (ПР) бактериофага T7 состоит из 271 N-концевого аминокислотного остатка и не имеет геликазной активности. Этот фрагмент катализирует синтез олигорибонуклеотидов (ОР) со скоростью, сходной со скоростью синтеза полноразмерного белка в присутствии ДНК-матрицы длиной 5 п. н., содержащей сайт узнавания ПР. Цитозин в 3'-положении важен для синтеза и связывания матрицы. Для прочного связывания с ДНК и быстрого синтеза ОР необходимы 2 н., фланкирующие с 3'-стороны сайт узнавания. Введение дополнительных нуклеотидов на 5'-конец не влияет на скорость синтеза ОР и на сродство ПР к ДНК-матрице. Связывание АТФ или ЦТФ значительно повышает сродство к ПР к матрице. ДНК, не содержащая сайта узнавания ПР, не подавляет синтез ОР, что указывает на специфичное к последовательности связывание ДНК с ПР. Прочное связывание ДНК белком продуктом гена 4 обеспечивается взаимодействием ДНК-матрицы с геликазным доменом. США, Dep. Biol. Chem. Mol. Pharmacol., Harvard Med. Sch., Boston, MA 02115. Библ. 55

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.17
Рубрики: БАКТЕРИОФАГИ
ФАГ T7
ПРАЙМАЗА
ПРОДУКТ ГЕНА 4
ДНК
САЙТ УЗНАВАНИЯ
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
ГЕЛИКАЗНЫЙ ДОМЕН
ДНК-БЕЛКОВОЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ

Доп.точки доступа:
Richardson, Charles C.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 01.10-04Б1.78

Frick, David N.
Interaction of ribonucleoside triphosphates with the gene 4 primase of bacteriophage T7 [Text] / David N. Frick, Shiv Kumar, Charles C. Richardson // J. Biol. Chem. - 1999. - Vol. 274, N 50. - P35899-35907 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Взаимодействие рибонуклеозидтрифосфатов с праймазой, [продуктом] гена 4, бактериофага T7
Аннотация: Праймазный фрагмент белка гена 4 фага T7 катализирует синтез олигорибонуклеотидов в присутствии АТФ, ЦТФ, Mg{2+} (или Mn{2+}) и ДНК, содержащей сайт узнавания праймазы. При инициации элонгации цепи АТФ связывается с K[M] 0,32 мМ, а ЦТФ - 0,85 мМ. Синтез динуклеотида происходит со скоростью 3,8/с. Динуклеотид либо диссоциирует, либо превращается в тринуклеотид. Праймаза встраивает преимущественно рибонуклеотиды, образующие уотсон-криковские пары примерно в 200 раз эффективнее, чем др. рибо- или дезоксирибонуклеотиды. 3'-g ЦТФ связывается примерно с тем же сродством, что и ЦТФ. Аналоги АТФ - 'альфа','бета'-метилен-АТФ, 'бета','гамма'-метилен-АТФ и 'бета','гамма'-имидо-АТФ встраиваются на 5'-, но не 3'-концы олигорибонуклеотидов. Предложена модель, в которой праймазный фрагмент использует 2 нуклеотид-связывающих сайта, один для инициаторного АТФ и один для нуклеозидтрифосфата, удлиняющего праймер с 3'-конца. Сайт инициации связывает АТФ или олигорибонуклеотиды, тогда как сайт элонгации связывает АТФ или ЦТФ. США, Dep. Biol. Chem. Molec. Pharmacol. Harvard Med. Sch., Boston, MA 02115. Библ. 48

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.17
Рубрики: БАКТЕРИОФАГИ
ФАГ T7
ПРАЙМАЗА
ПРОДУКТ ГЕНА 4
РИБОНУКЛЕОЗИДТРИФОСФАТЫ
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ

Доп.точки доступа:
Kumar, Shiv; Richardson, Charles C.

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска