СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=МУТАЦИИ ГЕНА БАКТЕРИОРОДОПСИНА<.>)

Общее количество найденных документов : 3
Показаны документы с 1 по 3

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.12-04Б2.485

Subramaniam, Sriram.
Protonation state of Asp (Glu)-85 regulates the purple-to-blue transition in bacteriorhodopsin mutants Arg-82 Ala and Asp-85 Glu: The blue form is inactive in proton translocation [Text] / Sriram Subramaniam, Thomas Marti, H.Gobind Khorana // Proc. Nat. Alad. Sci. USA. - 1990. - Vol. 87, N 3. - P1013-1017 . - ISSN 0027-8424
Перевод заглавия: Состояние протонирования Асп(Глу) регулирует переход между пурпурной и синей формами мутантов бактериородопсина Арг[8][2] Ала и Асп[8][5] Глу: синяя форма неактивна в транслокации протонов
Аннотация: Замены остатков Асп[8][5] или Арг[8][2] в бактериородопсине (I) влияют на спектр поглощения I. В интервале рН 5,5-7,0 у мутантов I с заменами Асп[8][5] Глу и Арг[8][2] Ала существует зависящее от рН равновесие между синей и пурпурной формами (СФ и ПФ), для к-рых 'лямбда'[м][а][к][с] равны соотв. 600-590 и 550-540 нм. Изучение зависимости от длины волны транспорта Н+ в реконструированных пузырьках показало, что у обоих мутантных I активность протонного насоса связана исключительно с ПФ. Для обоих мутантных I образование СФ при понижении рН сопровождается исчезновением транспорта Н+. Мутант Асп[8][5] Ала, находящийся в СФ ('лямбда'[м][a][к][c]=585 нм), неактивен в транслокации Н+ при рН 5-7,5 и не переходит в ПФ. Мутант Асп[2][1][2] Асн находится в ПФ ('лямбда'[м][а][к][с]=555 нм) и не переходит в СФ при понижении рН. Полученные данные позволяют сделать след. выводы: 1) pK[а] для перехода ПФ'-'СФ зависит от карбоксильной группы остатка 85 в I; 2) относительная сила взаимодействия между протонированным шиффовым основанием, Асп[8][5]' Асп[2][1][2] и Арг[8][2] вносит главный вклад в регуляцию цвета и функции I. Библ. 25.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.03.07
Рубрики: БАКТЕРИОРОДОПСИН
ЗАМЕНА АМИНОКИСЛОТ
СТРУКТУРА-АКТИВНОСТЬ СООТНОШЕНИЕ
МУТАЦИИ
МУТАЦИИ ГЕНА БАКТЕРИОРОДОПСИНА
ЗАМЕТА НУКЛЕОТИДОВ
ВЛИЯНИЕ

Доп.точки доступа:
Marti, Thomas; Khorana, H.Gobind

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.12-04Б2.486

Substitution of amino acids Asp-85, Asp-212, and Arg-82 in bacteriorhodopsin affects the proton release phase of the pump and the pK of the Schiffbase [Text] / Harald Otto [et al.] // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 1990. - Vol. 87, N 3. - P1018-1022 . - ISSN 0027-8424
Перевод заглавия: Замещение остатков Асп[8][5], Асп[2][1][2] и Арг[8][2] в бактериородопсине влияет на фазу освобождения протонов насоса и на pK шиффова основания
Аннотация: С использованием реконструированных мицелл при рН 7,3 изучены фотоцикл (ФЦ) и индуцированные импульсом света освобождение и поглощение протонов (ОП и ПП) мутатными бактериородопсинами (I) с заменами Асп[8][5] на Ала, Асн или Глу, Асп[2][1][2] на Асн или Глу, Асп[1][1][5] на Ала, Асн или Глу, Асп[9][6] на Ала, Асн или Глу и Арг[8][2] на Ала или Глн. У мутантов Асп[8][5] Ала и Асп[8][5] Асн отсутствие заряженной карбоксильной группы приводит к переходу хромофора в синюю форму ('лямбда'[м][а][к][с]=600 и 595 нм соответственно) и к понижению рК депротонирования шиффова основания (ШО) до 8,2 и 7,0 соответственно, так что Асп[8][5] является, вероятно, противоионом ШО. Ранняя часть ФЦ у этих мутантов сильно возмущена; образование слабого М-подобного интермедиата (II) замедлено в 100 раз по сравнению с I дикого типа. Амплитуда раннего (0,2 мксек) компонента фотонапряжения у I Асп[8][5] Асн очень велика, а валовое смещение заряда равно 0, так что ОП и ПП происходят на цитоплазматич. стороне мембраны. Эти данные указывают на обязательную роль Асп[8][5] в эффективном депротонировании ШО и в ОП (вероятно, как акцептора H+). Библ. 22. D-1000 Западный Берлин 33, Biophys. Group, Freie Universitat Berlin.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.03.07
Рубрики: БАКТЕРИОРОДОПСИН
СТРУКТУРА-ФУНКЦИИ СООТНОШЕНИЕ
МУТАЦИИ
МУТАЦИИ ГЕНА БАКТЕРИОРОДОПСИНА
ЗАМЕНА НУКЛЕОТИДОВ
ВЛИЯНИЕ
ШИФФОВО ОСНОВАНИЕ
PK ДЕПРОТОНИРОВАНИЯ
ПОНИЖЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Otto, Harald; Marti, Thomas; Holz, Martin; Mogi, Tatsushi; Stern, Lawrence J.; Emgel, Frank; Khorana, H.Gobind; Heyn, Maarten P.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.06-04Б2.468

Vibrational spectroscopy of bacteriorhodopsin mutants: evidence for the interaction of proline-186 with the retinylidene chromophore [Text] / Kenneth J. Rothschild [et al.] // Biochemistry. - 1990. - Vol. 29, N 25. - P5954-5960 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Вибрационная спектроскопия мутантов бактериородопсина: доказательство взаимодействия пролина-186 с ретилиденовым хромофором
Аннотация: В бактериородопсине (I) Halobacterium halobium сконструированы замены мембранных остатков про[5][0], про[9][1] и про[1][8][6] на ала или гли, а также про[1][8][6] вал. Методом разностной ИК-спектроскопии изучены фотореакции I К и I М для мутантных I и I дикого типа. Полученные данные согласуются с моделью сайта связывания ретиналя (II), согласно к-рой про[1][8][6] и тир[1][8][5] расположены в непосредственной близости от II и участвуют в сопряжении изомеризации II с изменениями структуры I. Остаток про[5][0] структурно активен во время перехода I К, а его замена на гли сохраняет нормальные структурные изменения I во время фотоцикла. Библ. 42. США, Physics Dept., Boston Univ., Boston, MA 02215.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.27.03
Рубрики: HALOBACTERIUM HALOBIUM (BACT.)
МУТАНТЫ ПО БАКТЕРИОРОДОПСИНУ
МУТАЦИИ
МУТАЦИИ ГЕНА БАКТЕРИОРОДОПСИНА
КОРРЕЛЯЦИЯ
РЕТИНАЛЬ
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
БАКТЕРИОРОДОПСИН
СТРУКТУРАФУНКЦИИ СООТНОШЕНИЕ
МЕТОДЫ
ВИБРАЦИОННАЯ СПЕКТРОСКОПИЯ

Доп.точки доступа:
Rothschild, Kenneth J.; He, Yi-Wu; Mogi, Tatsushi; Matri, Thomas; Stern, Lawrence J.; Khorana, H.Gobind

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска