Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Поисковый запрос: (<.>S=МОДИФИКАЦИЯ ПО СЕРИНУ-16<.>)
Общее количество найденных документов : 1
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI27) 01.06-04М6.183

   

    Alternative O-glycosylation/O-phosphorylation of the murine estrogen receptor 'бета' [Text] / Xiaogang Cheng [et al.] // Biochemistry. - 2000. - Vol. 39, N 38. - P11609-11620 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Альтернативное O-гликозилирование/O-фосфорилирование эстрогенового рецептора-'бета' мыши
Аннотация: Установлено, что эстрогеновый рецептор-'бета' мыши (mER-'бета'), экспрессированный в клетках насекомых (Sf9) или млекопитающих (COS-7) содержит O-связанный GlcNAc. Анализ триптических фрагментов рецептора с помощью масс-спектрометрических методов (MALDI- и LC/ESI-MS/MS) показал, что главным сайтом O-гликозилирования является Ser16. Кроме моносахаридного заместителя Ser16 может нести фосфатную группу. Т. обр. остаток Ser16 является единственным сайтом модификации mER-'бета' (причем альтернативной). В родственном рецепторе mEP-'альфа' имеется три сайта O-GlcNAc-гликозилирования (Ser10, Thr50 и Thr575). Поскольку Ser16 находится вблизи домена трансактивации, предполагается, что его модификация важна для регуляции активации рецептора. США, Dep. Biol. Chem., Sch. Med., J. Hopkins Univ., Baltimore, MD 21205-2185. Библ. 37
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.39.39.21.65.37.13
Рубрики: ЭСТРОГЕНЫ
РЕЦЕПТОРЫ

'БЕТА'-РЕЦЕПТОР ЭСТРОГЕНОВ

МОДИФИКАЦИЯ ПО СЕРИНУ-16

АЛЬТЕРНАТИВНОЕ O-ГЛИКОЗИЛИРОВАНИЕ/O-ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ

РОЛЬ

МАСС-СПЕКТРОМЕТРИЧЕСКИЙ АНАЛИЗ

МЫШИ


Доп.точки доступа:
Cheng, Xiaogang; Cole, Robert N.; Zaia, Joseph; Hart, Gerald W.


 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)