СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=МЕТИЛТРАНСФЕРАЗА PRMA<.>)

Общее количество найденных документов : 2
Показаны документы с 1 по 2

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.04-04Б2.236

Ribosomal protein methylation in Escherichia coli: The gene prmA, encoding the ribosomal protein L11 methyltransferase, is dispensable [Text] / Anne Vanet [et al.] // Mol. Microbiol. - 1994. - Vol. 14, N 5. - P947-958 . - ISSN 0950-382X
Перевод заглавия: Метилирование рибосомных белков у Escherichia coli: ген prmA, кодирующий метилтрансферазу рибосомного белка L11, является необязательным
Аннотация: Ген prmA (72-я мин хромосомы Escherichia coli) является генетическим детерминантом метилтрансферазы (I) рибосомного белка L11 (II). Мутации prmA1 и prmA3 вызывают появление сильно недометилированного II. Секвенирование показало, что эти мутации являются заменами Г'-'А и Т'-'Ц в кодоне ТТГ остатка трп[285] на С-конце I. Сконструированы плазмиды, гиперпродуцирующие I дикого типа и мутанты PrmA1 (IA) и PrmA3 (IB). I сшивается УФ-светом с S-аденозил-L-метионином (III), так что I является метилтрансферазой, а не регуляторным белком. IB также слабо сшивается с III. IA и IB способны вызывать включение {3}H-метильных групп из III в II in vivo, т. е. обладают значительной остаточной активностью. Сконструированная in vitro нулевая мутация гена prmA успешно передана в хромосому E. coli. Полученный мутант полностью жизнеспособен. Франция, Inst. de Biol. Physico-Chimique, Paris. Библ. 75

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.03.03.03
Рубрики: РИБОСОМНЫЕ БЕЛКИ
БЕЛОК L11
МЕТИЛИРОВАНИЕ
МЕХАНИЗМ
ФЕРМЕНТЫ
МЕТИЛТРАНСФЕРАЗА PRMA
ФУНКЦИЯ
МУТАНТЫ
МУТАНТ ПО ГЕНУ МЕТИЛТРАНСФЕРАЗЫ PRMA
ПОЛУЧЕНИЕ
ХАРАКТЕРИСТИКА
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Vanet, Anne; Plumbridge, Jaacqueline A.; Guerin, Marle-France; Alix, Jean-Herve

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 05.08-04Б2.309

Thermus thermophilus L11 methyltransferase, PrmA, is dispensable for growth and preferentially modifies free ribosomal protein L11 prior to ribosome assembly [Text] / Dale M. Cameron [et al.] // J. Bacteriol. - 2004. - Vol. 186, N 17. - P5819-5825 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: PrmA, метилтрансфераза L11 Thermus thermophilus не играет существенной роли для роста и преимущественно модифицирует свободный рибосомный белок L11 до сборки рибосомы
Аннотация: Рибосомный белок L11 в бактериях посттрансляционно триметилируется метилтрансферазой PrmA. Сконструировали мутант экстремального термофила Thermus thermophilus, в котором ген prmA (кодирующий метилтрансферазу PrmA) разрушен геном htk, кодирующим термостабильную аденилтрансферазу канамицина. У мутанта не наблюдали нарушений роста, подтвердив этим, что PrmA не играет существенной роли в росте бактерии. Методом MALDI-TOF MS показали, что рибосомы, выделенные из этого мутанта, содержали неметилированный L11, а L11 T. thermophilus содержит 12 метильных групп, в отличие от 9 метильных групп в L11 E. coli. Установили, что рибосомный белок L11, диссоциирующий из рибосом, более эффективный субстрат для метилирования in vitro клонированным и очищенным PrmA, чем интактные рибосомы 70S. Этот факт свидетельствует о том, что метилирование in vivo происходит на свободном L11 до его включения в рибосому. США, Dep. of Mol. Biol., Cell Biol. and Biochemistry, Brown Univ., Providence, Rhode Island. Библ. 29

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.09.07
Рубрики: БЕЛКИ
РИБОСОМНЫЙ БЕЛОК L11
МЕТИЛИРОВАНИЕ
МЕХАНИЗМ
ФЕРМЕНТЫ
МЕТИЛТРАНСФЕРАЗА PRMA
СПЕЦИФИЧНОСТЬ
ФУНКЦИЯ
THERMUS THERMOPHILUS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Cameron, Dale M.; Gregory, Steven T.; Thompson, Jill; Suh, Moo-Jin; Limbach, Patrick A.; Dahlberg, Albert E.

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска