Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=МЕЖДУНАРОДНОЕ РАБОЧЕЕ СОВЕЩАНИЕ ЮНЕСКО<.>)
Общее количество найденных документов : 4
Показаны документы с 1 по 4
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.08-04Б2.241

    Daldal, Fevzi.

    Molecular genetic approaches to studying the structure and function of the cytochrome c[2] and the cytochrome bc[1] complex from Rhodobacter capsulatus [Text] / Fevzi Daldal // Cytochrome Syst. - New York, London, 1987. - P27-34 . - ISBN 0-306-42693-5
Перевод заглавия: Молекулярно-генетические подходы к изучению структуры и функции цитохрома с[2] и bc[1]-комплекса Rhodobacter capsulatus
Аннотация: Обзор. Дана общая структурно-функциональная характеристика bc[1]-комплекса у прокраиот и митохондрий эукариот. Выделены основные консервативные компоненты: цитохромы b и c[1], Fe - S белок Риске и убихинон. Выделены основные преимущества R. capsulatus как объекта для молекулярногенетических исследований. Подчеркнуты основные трудности и неясные моменты в биоэнергетике bc[1]-комплексов. Выделение мутанта, дефектного только по цитохрому с[2] (I), выявило независимый от I путь передачи электронов между реакционным центром (РЦ) и bc[1]-комплексом; в этом пути донором для фотосинтетических процессов является цитохром c[1], возможно, эти два комплекса взаимодействуют непосредственно. Сравнение R. sphaeroides и R. capsulatus помогло лучше выяснить прямое отношение между разными мембраносвязанными комплексами, передающими энергию. Возможность обменивать in vivo bc[1]-комплексы между различными организмами откроет новые подходы, направленные к пониманию их структуры и функций. Доступность клонов, содержащих структурный ген I, сверхпродуцирующийся в R. capsulatus, наряду с делеционными штаммами, лишенными его, позволяет осуществить одну из главнейших генетических потребностей для мутагенеза in vitro. Этот подход позволит критически проверить физ. связывание и последующий транспорт электронов между водорастворимым I и его известными мембраносвязанными напарниками, вовлеченными в фотосинтез и дыхание. Поскольку I у R. capsulatus вовлечен либо в дыхание, либо в фотосинтез, образование больших кол-в мутантного I, требующееся для изучения in vitro, будет достигнуто без труда. Кристаллизация I наряду с возможностью проверить in vitro поток электронов с применением искусственных акцепторов сделает эту небольшую молекулу привлекательной модельной системой. Установление полной первичной структуры bc[1]-комплекса и способность мутантов bc[1]образовывать этот комплекс из R. capsulatus - одна из наиболее исследованных модельных ситем среди убихинол-цитохром с-оксидоредуктаз. В будущем выяснение молек. природы мутаций, вызывающих образование измененных bc[1]-комплексов, и корреляция этих структурных модификаций с изменениями энзиматических св-в даст возможность определить структурные элементы функциональных сайтов. Авт. делает ряд предположений относительно основных открытий, к к-рым может привести комплексный междисциплинарный подход. Библ. 36. США, Cold Spring Harbor Laboratory P. O. Box 100 Cold Spring Harbor, N. Y. 11724
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.17.07 + 341.27.17.09.07.07
Рубрики: RHODOBACTER CAPSULATUS (BACT.)
ЦИТОХРОМЫ

ЦИТОХРОМ С. 2

BC1 КОМПЛЕКС

СТРУКТУРА

ФУНКЦИИ

МОЛЕКУЛЯРНАЯ ГЕНЕТИКА

ТРАНСПОРТ ЭЛЕКТРОНОВ

СОВЕЩАНИЯ

МЕЖДУНАРОДНОЕ РАБОЧЕЕ СОВЕЩАНИЕ ЮНЕСКО

БАРИ

ИТАЛИЯ

АПРЕЛЬ 1987

ОБЗОРЫ

БИБЛ. 36



2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.08-04Б2.242

    Gabellini, Nadia A.

    Structural homologies in the cytochrome b/c[1] complex from Rhodobacter [Text] / Nadia A. Gabellini // Cytochrome Syst. - New York, London, 1987. - P35-40 . - ISBN 0-306-42693-5
Перевод заглавия: Структурные гомологии bc[1]-комплекса Rhodobacter
Аннотация: Рассмотрена структура и функции убихинол-цитохром с-редуктазы (bc[1]-комплекса); (I) у пурпурных бактерий, связь фотосинтеза и дыхания. Выделена наиболее древняя часть I: сайт электрогенного окисления хинола (на основании сходства структур хинолоксидаз I у пурпурных бактерий, митохондрий, цианобактерий и хлоропластов). С применением молекулярно-генетического подхода установлена организация генов I пурпурных фотосинтезирующих бактерий. Она представляет собой оперон fbc (причем гены транскрибириуются как полицистронная мРНК) с одним промотором, расположенным на 240 п. н. выше начала гена F, кодирующего Fe-S-белок. Гены экспрессируются конститутивно. т. к. у Rhodobacter I используется и в дыхании, и в фотосинтезе, у R. sphaeroides и R. capsulatus обнаружны сходные нуклеотидные последовательности fbc оперонов. Шт. GA R. sphaeroides использовался впервые для выделения I, состоящего из 3 субъединиц: 48 000 Д - цитохром b, 28 000- цитохром с[1], 21 000 Fe-S-белок, полностью активного. Описаны топология и гомология последовательностей субъединиц I. У Rhodobacter и митохондрий отмечена консервативность структур трех субъединиц. Цитохром b наиболее гидрофобен (9 трансмембранных 'альфа'-спиралей, соединенных гидрофильными петлями), цитохром c[1] связан с мембраной только через 1 гидрофобную последовательность на С-конце, Fe-S-белок обладает коротким гидрофобным "якорем" на N-конце. Цитохром c[1] гомологичен таковому из митохондрий. Рассмотрен его синтез с образованием предшественника. Приведена полная аминокислотная последовательность, гомологии и положение хромофоров I R. capsulatus (GA). Fe-S-белок сравнен с последовательностью соотв. белка из N. crassa, a b и c[1] цитохромы - с соотв. последовательностями у дрожжей. Библ. 16. ФРГ, Max-Planck-Inst. fur Biochemie 8330 Martinsried bei Munchen.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.17.07 + 341.27.17.09.07.07
Рубрики: УБИХИНОЛ-ЦИТОХРОМ С-РЕДУКТАЗА
BC(1)-КОМПЛЕКС

СТРУКТУРА

ФУНКЦИИ

ГЕНЫ

ОПЕРОН FBC

ГЕН F, КОДИРУЮЩИЙ FE-S-БЕЛОК

ЦИТОХРОМЫ

ЦИТОХРОМ С

RHODOBACTER SPHAEROIDES (BACT.)

RHODOBACTER CAPSULATUS (BACT.)

СОВЕЩАНИЯ

МЕЖДУНАРОДНОЕ РАБОЧЕЕ СОВЕЩАНИЕ ЮНЕСКО

БАРИ

ИТАЛИЯ

АПРЕЛЬ 1987



3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.08-04Б2.244

    Snozzi, Mario.

    The ubiquinol-cytochrome c oxidoreductase of phototrophic bacteria [Text] / Mario Snozzi, Josef Kalin // Cytochrome Syst. - New York, London, 1987. - P585-592 . - ISBN 0-306-42693-5
Перевод заглавия: Убихинол:цитохром c-оксидоредуктаза фототрофных бактерий
Аннотация: Статья обзорного характера, содержащая результаты оригинальных исследований. Проведено сравнение мембрансвязанных комплексов транспорта электронов Rhodospirillales с митохондриальными. Наличие убихинол:цитохром с-оксидоредуктазы (bc[1]-комплекса) у обоих объектов позволяет сделать некоторые общие выводы. На примере Rhodobacter sphaeroides охарактеризованы окисл.-восст. компоненты, вовлеченные в циклический транспорт электронов; рассмотрена модель транспорта электронов рециклирование электронов в работе реакционного центра и образование протонного градиента; суммированы результаты исследований окисл.-восст. превращений хинонов и их связующей роли между реакционными центрами и bc[1]-комплексом, этапа разделения зарядов (разветвления потока электронов); описаны результаты, поученные методом слияния хроматофоров с липосомами, механизмы транспорта электронов на уровне цитохрома c[2] (или цитохрома с), в частности, у Rhodospirillum rubrum. Описаны исследования, проведенные с реакционными центрами R. rubrum, внедренными в субмитохондриальные частицы и выделение убихинол:цитохром c[2]оксидоредуктазы R. rubrum, в результате к-рого выделены 2 фракции, содержащие bc[1]-комплекс и по-разному реагирующие с антимицином А (ингибирование-активация). Аналогичные данные получены и для R. sphaeroides. Подчеркнута важность тщательной интерпретации результатов, полученных с выделенными ферментативными комплексами: или в рамках модели Q-цикла, или модели b-циклов. Библ. 18. Швейцария, EAWAG/ETH, Dept. of Technical Biology, 8600 Dubendorf, Switzerland Inst. of Plant Biol., Univ. of Zurich, 8008 Zurich.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.17.07 + 341.27.17.09.07.07
Рубрики: УБИХИНОЛ:ЦИТОХРОМ С-РЕДУКТАЗА
ТРАНСПОРТ ЭЛЕКТРОНОВ

ХИНОНЫ

ОКИСЛИТЕЛЬНО-ВОССТАНОВИТЕЛЬНЫЕ ПРЕВРАЩЕНИЯ

ЦИТОХРОМЫ

ЦИТОХРОМ С

РЕАКЦИОННЫЕ ЦЕНТРЫ

RHODOSPIRILLUM RUBRUM (BACT.)

RHODOBACTER SPHAEROIDES (BACT.)

СОВЕЩАНИЯ

МЕЖДУНАРОДНОЕ РАБОЧЕЕ СОВЕЩАНИЕ ЮНЕСКО

БАРИ

ИТАЛИЯ

АПРЕЛЬ 1987


Доп.точки доступа:
Kalin, Josef


4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.08-04Б2.246

   

    Structure-function relationships in the Rhodopseudomonas viridis reaction center complex: Electrocenic steps contributing to 'ДЕЛЬТА''ПСИ' formation [Text] / V. P. Skulachev [et al.] // Cytochrome Syst. - New York, London, 1987. - P609-616 . - ISBN 0-306-42693-5
Перевод заглавия: Структурно-функциональные взаимоотношения в комплексе реакционного центра Rhodopseudomonas viridis: электрогенные этапы, участвующие в формировании 'ДЕЛЬТА''ПСИ'
Аннотация: У R. viridis не наблюдается электрохромного сдвига полос поглощения каротиноидов, применяемого в исследованиях электрогенных процессов в мембранах др. фотосинтезирующих бактерий. На основании изучения прямым электрометрическим методом светоиндуцируемого образования разницы электрических потенциалов 'ДЕЛЬТА''ПСИ' в реакционных центрах у R. viridis в протолипосомах и интактных Кл сделаны след. выводы. Реакционный центр заряжает мембрану посредством противонаправленного транспорта электронов и протонов, вклад первого преобладает. Можно выделить 5 дискретных электрогенных этапов в общих трансмембранных процессах транспорта зарядов. Они связаны с: 1) транспортом электронов от бактериохлорофиллов (BCl)*[2] к бактериофеофитинам ВРheo ('тау''
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.17.07
Рубрики: РЕАКЦИОННЫЕ ЦЕНТРЫ
СТРУКТУРНО-ФУНКЦИОНАЛЬНЫЕ СВЯЗИ

ТРАНСПОРТ ЭЛЕКТРОНОВ

ТРАНСПОРТ ПРОТОНОВ

ЦИТОПЛАЗМАТИЧЕСКИЕ МЕМБРАНЫ

ЭЛЕКТРОГЕННЫЕ РЕАКЦИИ

RHODOPSEUDOMONAS VIRIDIS (BACT.)

СОВЕЩАНИЯ

МЕЖДУНАРОДНОЕ РАБОЧЕЕ СОВЕЩАНИЕ ЮНЕСКО

БАРИ

ИТАЛИЯ

АПРЕЛЬ 1987


Доп.точки доступа:
Skulachev, V.P.; Drachev, L.A.; Dracheva, S.M.; Konstantinov, A.A.; Semenov, A.Yu.; Shuvalov, V.A.


 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)