Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=МАЛЫЙ ГЛИКОПРОТЕИН<.>)
Общее количество найденных документов : 2
Показаны документы с 1 по 2
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 98.04-04Б1.105

   

    The small envelope glycoprotein (G[S]) of equine arteritis virus folds into three distinct monomers and a disulfide-linked dimer [Text] / Antoine A. F.de Vries [et al.] // J. Virol. - 1995. - Vol. 69, N 6. - P3441-3448 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Маленький оболочечный гликопротеин (G[s]) вируса артериита лошадей складывается в три различных мономера и связанный дисульфидной связью димер
Аннотация: Маленький мембранный гликопротеин (G[s]) вируса артериита лошадей (EAV) является минорным компонентом вириона, но обильно экспрессируется в клетки, зараженных EAV. Проанализировали его мембранную топологию, укладку, олигомеризацию и внутриклеточный транспорт. Показано, что G[s] является интегральным мембранным белком класса I с одним функциональным сайтом N-гликозилирования. При электрофорезе в геле в невосстанавливающих условиях обнаружено, что G[s] встречается в инфицированных EAV клетках в четырех мономерных конформациях и в виде гомодимера с дисульфидными связями. Наиболее медленно мигрирующая мономерная форма соответствовала полностью восстановленному белку G[s]; три более быстро мигрирующих вида вероятно возникают за счет образования чередующихся дисульфидных связей между тремя выходящими в полость молекулы цистеинами. Мономеры G[s] избирательно удерживаются в эндоплазматической сети, что следует из их постоянной чувствительности к эндогликозидазе Н, тогда как димеры G[s] были специфически включены в вирусные частицы и становились устойчивыми к эндогликозидазе Н, а также сиалированными при прохождении через аппарат Гольджи. Нидерланды, [A. A. F. de Vries], Inst. of Virol., Dep. of Infect. Dis. and Immunol., Vet. Fac., Utrecht Univ., Yalelaan 1, 3584 CL Utrecht. Библ. 47
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ВИРУС АРТЕРИИТА ЛОШАДЕЙ
МАЛЫЙ ГЛИКОПРОТЕИН

МЕМБРАННАЯ ТОПОЛОГИЯ

УКЛАДКА

ОЛИГОМЕРИЗАЦИЯ

ВНУТРИКЛЕТОЧНЫЙ ТРАНСПОРТ


Доп.точки доступа:
Vries, Antoine A.F.de; Raamsman, Martin J.B.; Dijk, Henk A.van; Horzinek, Marian C.; Rottier, Peter J.M.

2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 00.01-04Б1.116

   

    The nonstructural small glycoprotein sGP of ebola virus is secreted as an antiparallel-orientated homodimer [Text] / Valentina A. Volchkova [et al.] // Virology. - 1998. - Vol. 250, N 2. - P408-414 . - ISSN 0042-6822
Перевод заглавия: Неструктурный маленький гликопротеин sGP вируса Эбола секретируется как антипараллельно ориентированный гомодимер
Аннотация: Неструктурный маленький гликопротеин sGP (I) вируса Эбола, к-рый, в отличие от трансмембранного GP, синтезируется из нередактированной мРНК и секретируется из зараженных клеток в виде гомодимера, связанного дисульфидными связями (ДС). Сайт-направленный мутагенез всех остатков цис показал, что димеризация I вызвана образованием межмолекулярной ДС между остатками С53 и С306. Гидролиз муравьиной к-рой продемонстрировал, что димеры I состоят из мономеров в антипараллельной ориентации. Еще один продукт редактирования гена P (ssGP), к-рый имеет с I общие 295 N-концевых остатков, секретируется из клеток в мономерной форме из-за отсутствия С-концевой части, включая остаток С306. Германия, Inst. Virol., Philipps-Univ., D-35037 Marburg. Библ. 22
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ФИГОВИРУСЫ
МАЛЫЙ ГЛИКОПРОТЕИН

СЕКРЕЦИЯ

ГОМОДИМЕРЫ


Доп.точки доступа:
Volchkova, Valentina A.; Feldmann, Heinz; Klenk, Hans-Dieter; Volchlov, Viktor E.

 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)