СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=КИНАЗА/МЕТИЛТРАНСФЕРАЗА WBDD<.>)

Общее количество найденных документов : 2
Показаны документы с 1 по 2

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 13.09-04Б4.137

Structure of WbdD: A bifunctional kinase and methyltransferase that regulates the chain length of the O antigen in Escherichia coli 09a [Text] / Gregor Hagelueken [et al.] // Mol. Microbiol. - 2012. - Vol. 86, N 3. - P730-742 . - ISSN 0950-382X
Перевод заглавия: Структура WbdD: бифункциональной киназы и метилтрансферазы, которая регулирует удлинение цепи О антигена у Escherichia coli 09a
Аннотация: Наращивание цепи О-антигена Escherichia coli 09a - полиманнозы О9а регулируется ферментом WbdD. Фермент сначала фосфорилирует терминальную невосстановленную маннозу и затем метилирует фосфат, останавливая полимеризацию. Анализ кристаллической структуры бифункционального катилитического домена WbdD (разрешение 2,2А) выявил присутствие бактериального метилтрансферазного домена, соединенного с эукариотическим киназным доменом. Киназный домен, с другой сторонй соседствует с coiled-coil доменом, что напоминает эукариотические киназы DMPK семейства, такие как ассоциированную с Rho протеинкиназу. С помощью направленного мутагенеза были идентифицированы аминокислотные остатки в доменах, существенные для катализа и субстратного узнавания. Великобритания, Biomed. Sci. Res. Complex, Univ. St. Anderws, North Haugh, St. Andrews, Fife KY 16 9ST. Библ. 45

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.21.07.07
Рубрики: О-АНТИГЕН
УДЛИНЕНИЕ ЦЕПИ
БИФУНКЦИОНАЛЬНЫЕ ФЕРМЕНТЫ
КИНАЗА/МЕТИЛТРАНСФЕРАЗА WBDD
КРИСТАЛЛИЧЕСКАЯ СТРУКТУРА
ДОМЕНЫ
СУЩЕСТВЕННЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Hagelueken, Gregor; Huang, Hexian; Clarke, Bradley R.; Lebi, Tomas; Whittfield, Chris; Naismith, James H.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 13.10-04Б2.180

Structure of WbdD: A bifunctional kinase and methyltransferase that regulates the chain length of the O antigen in Escherichia coli 09a [Text] / Gregor Hagelueken [et al.] // Mol. Microbiol. - 2012. - Vol. 86, N 3. - P730-742 . - ISSN 0950-382X
Перевод заглавия: Структура WbdD: бифункциональной киназы и метилтрансферазы, которая регулирует удлинение цепи О антигена у Escherichia coli 09a
Аннотация: Наращивание цепи О-антигена Escherichia coli 09a - полиманнозы О9а регулируется ферментом WbdD. Фермент сначала фосфорилирует терминальную невосстановленную маннозу и затем метилирует фосфат, останавливая полимеризацию. Анализ кристаллической структуры бифункционального катилитического домена WbdD (разрешение 2,2А) выявил присутствие бактериального метилтрансферазного домена, соединенного с эукариотическим киназным доменом. Киназный домен, с другой сторонй соседствует с coiled-coil доменом, что напоминает эукариотические киназы DMPK семейства, такие как ассоциированную с Rho протеинкиназу. С помощью направленного мутагенеза были идентифицированы аминокислотные остатки в доменах, существенные для катализа и субстратного узнавания. Великобритания, Biomed. Sci. Res. Complex, Univ. St. Anderws, North Haugh, St. Andrews, Fife KY 16 9ST. Библ. 45

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.27.07
Рубрики: О-АНТИГЕН
УДЛИНЕНИЕ ЦЕПИ
БИФУНКЦИОНАЛЬНЫЕ ФЕРМЕНТЫ
КИНАЗА/МЕТИЛТРАНСФЕРАЗА WBDD
КРИСТАЛЛИЧЕСКАЯ СТРУКТУРА
ДОМЕНЫ
СУЩЕСТВЕННЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Hagelueken, Gregor; Huang, Hexian; Clarke, Bradley R.; Lebi, Tomas; Whittfield, Chris; Naismith, James H.

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска