СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=КАТАЛИТИЧЕСКИЕ ОСТАТКИ<.>)

Общее количество найденных документов : 2
Показаны документы с 1 по 2

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 99.05-04Б1.92

N-terminal protease of pestiviruses: Identification of putative catalytic residues by site-directed mutagenesis [Text] / Tillmann Rummmenapf [et al.] // J. Virol. - 1998. - Vol. 72, N 3. - P2544-2547 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: N-концевая протеаза пестивирусов: идентификация предполагаемых каталитических остатков сайт-направленным мутагенезом
Аннотация: У пестивирусов на N-конце полипротеина (I) расположена папаиноподобная цистеиновая протеза N{pro} (II), к-рая автокаталитически отщепляется от I с образованием N-конца смежного капсидного белка с (III). Методом сайт-направленного мутагенеза сконструированы замены остатков цис и гис в II. Трансляция мутантных белков II-III в бесклеточных лизатах показала, что для протеолиза существенны остатки цис[69], гис[49] и глу[22], но не гис[130]. Вероятно, глу[22]-гис[49]-цис[69] образуют каталитическую триаду II. Германия, Inst. Virol., Justus-Liebig-Univ., D-35392 Giessen. Библ. 24

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.17
Рубрики: ПЕСТИВИРУСЫ
ПРОТЕАЗА
КАТАЛИТИЧЕСКИЕ ОСТАТКИ
ИДЕНТИФИКАЦИЯ
САЙТ-НАПРАВЛЕННЫЙ МУТАГЕНЕЗ

Доп.точки доступа:
Rummmenapf, Tillmann; Stark, Robert; Heimann, Manuela; Thiel, Heinz-Jurgen

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 90.03-04Б1.160

Characterization of the catalytic residues of the tobacco etch virus 49-kDa proteinase [Text] / William G. Dougherty [et al.] // Virology. - 1989. - Vol. 172, N 1. - P302-310 . - ISSN 0042-6822
Перевод заглавия: Характеристика каталитических остатков в 49 кД протеиназе вируса гравировки табака
Аннотация: Изучали природу аминокислотных остатков, входящих в состав каталитического центра 49 кД-протеиназы вируса гравировки табака (ВГТ). Эта протеиназа ответственна за целый ряд актов протеолитич. расщепления полипротеина ВГТ. Для анализа использовали методы замены аминокислотных остатков в составе 49 кД-протеиназы с помощью мутагенеза in vitro. При этом исходили из выдвинутой авт. ранее гипотезы, что эта протеиназа относится к группе так называемых сериновых протеиназ, но с заменой серина в каталитическом центре на цистеин. Влияние различных аминокислотных замен на активность 49 кД-протеиназы подтвердило это предположение. В качестве остатков, образущих каталитическую триаду в молекуле 49 кД-протеиназы, идентифицированы Гис[2][3][4], Асп[2][6][9] и Цис[3][3][9], из чего следует, что эта протеиназа действительно имеет каталитический центр, в принципе сходный с таковым у сериновых протеиназ. В то же время предполагаются и значительные различия в структуре окружения каталитического центра у сериновых протеиназ и 49 кД-протеиназы ВГТ. Обнаружено также, что по чувствительности к ингибиторам протеиназ разных классов 49 кД-протеиназа ВГТ отличается от всех известных ныне типов протеиназ (В том числе и от сериновых протеиназ). Библ. 36. США, Dept. of Microbiol. ant Center for Gene Res., Oregon State Univ., Corvallis, Oregon 97331-3804.

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.17
Рубрики: ВИРУС ГРАВИРОВКИ ТАБАКА
ПРОТЕИНАЗЫ
ПРОТЕИНАЗА 49 КД
КАТАЛИТИЧЕСКИЕ ОСТАТКИ
ХАРАКТЕРИСТИКА
ВИРУСЫ РАСТЕНИЙ

Доп.точки доступа:
Dougherty, William G.; Parks, T.Dawn; Cary, Susan M.; Bazan, J.Fernando; Fletterick, Robert J.

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска