Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=КАТАЛАЗА-ПЕРОКСИДАЗА KATG<.>)
Общее количество найденных документов : 2
Показаны документы с 1 по 2
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 99.05-04Т2.304

   

    Evidence for differential binding of isoniazid by Mycobacterium tuberculosis KatG and the isoniazid-resistant mutant KatG(S315T) [Text] / Nancy L. Wengenack [et al.] // Biochemistry. - 1998. - Vol. 37, N 45. - P15825-15834 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Доказательства дифференцированного связывания изониазида в Mycobacterium tuberculosis KatG и в устойчивом к изониазиду мутанте KatG (S315T)
Аннотация: До сих пор остается невыясненным молекулярный механизм действия изониазида при лечении туберкулезных больных. Ранее предположили, что изониазид является "пролекарством", которое требуется in vivo KatG (каталаза-пероксидазы в M. tuberculosis), при этом устойчивость к изониазиду строго коррелирует с делециями или точечными мутациями в KatG. Одна из таких мутаций KatG (S315T) была обнаружена примерно в 50% клинических изолятов, проявляющих устойчивость к изониазиду. Применив измерения T[1] релакаций в {1}H-ЯМР-спектре, обнаружили, что как KatG, так и KatG (S315T) связывают изониазид в положениях, удаленных на 12 А от активного центра гемового железа. С помощью ЭПР-спектроскопии выявили гетерогенные популяции высокоспинового гемового железа в обоих типах KatG, с соотношением каждого вида, отличающимся в ферментах дикого типа и мутанта. Небольшие изменения в соотношениях этих высокоспиновых форм после добавления изониазида подкрепляют предположение, что изониазид связывается вблизи периферии гема в обоих ферментах. С помощью титрования KatG дикого типа изониазида выявили, что индуцированные изониазидом изменения происходят в части KatG гемового железа от шести до пяти координат. Заключают, что устойчивость к изониазиду в мутанте KatG (S315T) обусловлена очень тонкими изменениями в центре связывания изониазида. Югославия, Fac. Phys. Chem., Univ. Belgrade, Belgrade. Библ. 53
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.45.21.95.29
Рубрики: ИЗОНИАЗИД
СВЯЗЫВАНИЕ

МЕХАНИЗМ

КАТАЛАЗА-ПЕРОКСИДАЗА KATG

ГЕМОВОЕ ЖЕЛЕЗО

MYCOBACTERIUM TUBERCULOSIS


Доп.точки доступа:
Wengenack, Nancy L.; Todorovic, Smilja; Yu, Lian; Rusnak, Frank


2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 99.06-04Б4.149

   

    Evidence for differential binding of isoniazid by Mycobacterium tuberculosis KatG and the isoniazid-resistant mutant KatG(S315T) [Text] / Nancy L. Wengenack [et al.] // Biochemistry. - 1998. - Vol. 37, N 45. - P15825-15834 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Доказательства дифференцированного связывания изониазида в Mycobacterium tuberculosis KatG и в устойчивом к изониазиду мутанте KatG (S315T)
Аннотация: До сих пор остается невыясненным молекулярный механизм действия изониазида при лечении туберкулезных больных. Ранее предположили, что изониазид является "пролекарством", которое требуется in vivo KatG (каталаза-пероксидазы в M. tuberculosis), при этом устойчивость к изониазиду строго коррелирует с делециями или точечными мутациями в KatG. Одна из таких мутаций KatG (S315T) была обнаружена примерно в 50% клинических изолятов, проявляющих устойчивость к изониазиду. Применив измерения T[1] релакаций в {1}H-ЯМР-спектре, обнаружили, что как KatG, так и KatG (S315T) связывают изониазид в положениях, удаленных на 12 А от активного центра гемового железа. С помощью ЭПР-спектроскопии выявили гетерогенные популяции высокоспинового гемового железа в обоих типах KatG, с соотношением каждого вида, отличающимся в ферментах дикого типа и мутанта. Небольшие изменения в соотношениях этих высокоспиновых форм после добавления изониазида подкрепляют предположение, что изониазид связывается вблизи периферии гема в обоих ферментах. С помощью титрования KatG дикого типа изониазида выявили, что индуцированные изониазидом изменения происходят в части KatG гемового железа от шести до пяти координат. Заключают, что устойчивость к изониазиду в мутанте KatG (S315T) обусловлена очень тонкими изменениями в центре связывания изониазида. Югославия, Fac. Phys. Chem., Univ. Belgrade, Belgrade. Библ. 53
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.29.07.25.09
Рубрики: ИЗОНИАЗИД
СВЯЗЫВАНИЕ

МЕХАНИЗМ

КАТАЛАЗА-ПЕРОКСИДАЗА KATG

ГЕМОВОЕ ЖЕЛЕЗО

MYCOBACTERIUM TUBERCULOSIS


Доп.точки доступа:
Wengenack, Nancy L.; Todorovic, Smilja; Yu, Lian; Rusnak, Frank


 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)