Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=КАРТИРОВАНИЕ ПЕПТИДОВ<.>)
Общее количество найденных документов : 2
Показаны документы с 1 по 2
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI05) 95.07-04И8.121

    Chang, Yung-Ming.

    Bovine pancreatic deoxyribonuclease F: Isoelectric focusing, peptide mapping and primary structure [Text] : selec. Pap. IUBMB Symp. Protein Struct. and Funct., Taipei, Taiwan, Nov. 24-25, 1992 / Yung-Ming Chang, Shiming Lin, Ta-Hsiu Liao // Biotechnol. and Appl. Biochem. - 1994. - Vol. 19, N 1. - P129-140 . - ISSN 0885-4513
Перевод заглавия: Панкреатическая дезоксирибонуклеаза F быка: изоэлектрическое фокусирование, картирование пептидов и первичная структура
Аннотация: ДНКаза F является минорной формой ДНКазы быка, к-рая может быть препаративно отделена от др. изо-ДНКаз (A, B, C, D) методом ИЭФ в системе Rotofor (BioRad) с последующей хр-фией на цибаклон-голубой-3GA-агарозе и на фенил-сефарозе CL-4B, обеспечивающей очистку ДНКазы F от амфолитов и примесных белков. Препарат ДНКазы F гомогенен при ИЭФ в тонкослойном геле и имеет pI=5,68. Разработана процедура пептидного картирования ДНКазы F методом ВРЖХ с использованием малых (пикомолярных) кол-в белка. Отмечены различия пептидных карт между ДНКазами A и F. Секвенированием пептидных фрагментов показано, что в позиции 240 ДНКаз A и F содержатся соответственно Gly и Arg. Библ. 12. Тайвань, Inst. Biochem., Nat. Univ. Coll. Med., Taipei
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.23.59.02.11
Рубрики: ДЕЗОКСИРИБОНУКЛЕАЗА F
ПЕРВИЧНАЯ СТРУКТУРА

КАРТИРОВАНИЕ ПЕПТИДОВ

ИЗОЭЛЕКТРИЧЕСКОЕ ФОКУСИРОВАНИЕ

ПОДЖЕЛУДОЧНАЯ ЖЕЛЕЗА

CHROMATOGRAPHY


Доп.точки доступа:
Lin, Shiming; Liao, Ta-Hsiu

2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 90.05-04Б3.224

    Carroll, Joe.

    Proteolytic processing of a coleopteran-specific 'дельта'-endotoxin produced by Bacillus thuringiensis var. tenebrionis [Text] / Joe Carroll, Jade Li, David J. Ellar // Biochem. J. - 1989. - Vol. 261, N 1. - P99-105 . - ISSN 0264-6021
Перевод заглавия: Протеолитический процессинг специфического для чешуекрылых 'дельта'-эндотоксина, продуцируемого Bacillus thuringiensis var tenebrionis
Аннотация: Кристаллы инсектицидного белка 'дельта'-эндотоксина (I), выделенные из спорулирующих культур Bacillus thuringiensis var. tenebrionis, содержат главную форму I с мол. м. 67 000 (II) и минорные полипептиды м мол. м. 73 000 (III), 72 000, 55 000 (IV) и 46 000. На стадии I (С - I) споруляции обнаруживается только III. II впервые появляется на С-II и его конц-ция увелич. на более поздних стадиях споруляции и после освобождения кристаллов. Одновременно понижается содержание III. Это изменение блокируется при добавлении ингибиторов протеаз. Обработка кристаллов I трипсином или экстрактом кишечника насекомых после солюбилизации приводит к образованию IV, содержащего на N-конце остаток Асн[1][5][9] предсказанной аминок-тной последовательности I. IV столь же токсичен in vivo, как и нативный I. Библ. 36.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.21.17.09
Рубрики: BACILLUS THURINGIENSIS VAR. TENEBRIONIS (BACT.)
ШТАММ 1911

ТОКСИЧНОСТЬ

МЕХАНИЗМ

ИНСЕКТИЦИДЫ

БЕЛКИ

ЭНДОТОКСИН

ПРОТЕОЛИТИЧЕСКИЙ ПРОЦЕССИНГ

КАРТИРОВАНИЕ ПЕПТИДОВ

СЕКВЕНИРОВАНИЕ БЕЛКОВ

ИММУНОЛОГИЧЕСКИЙ АНАЛИЗ


Доп.точки доступа:
Li, Jade; Ellar, David J.

 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)