СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ИОНЫ CO(II)/FE(II)<.>)

Общее количество найденных документов : 2
Показаны документы с 1 по 2

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 03.11-04Б3.20

Divalent metal binding properties of the methionyl aminopeptidase from Escherichia coli [Text] / Ventris M. D'souza [et al.] // Biochemistry. - 2000. - Vol. 39, N 13. - P3817-3826 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Способность метиониламинопептидазы из Escherichia coli связывать двухвалентные металлы
Аннотация: Исследованы металл-связывающие свойства метиониламинопептидазы (MetAP) из Escherichia coli. Максимальную активность фермента наблюдали при добавлении только 1 эквивалента Сo(II) или Fe(II); константы связывания металлов для первого сайта связывания составляют 0,3'+-'0,2 и 0,2'+-'0,2 мкМ для Co(II)- и Fe(II)-замещенного фермента, соответственно. Связывание избытка ионов металлов приводит к 50%-ной потере каталитической активности. Константа связывания для второго сайта связывания металлов (для Co(II)-MetAP) составляет 2,5'+-'0,5 мМ. Установлено, что оба иона металла пентакоординированы. Не обнаружено сопряжения спинов между двумя ионами металлов. Показано, что первый металл-связывающий сайт содержит только остаток His171 активного центра. США, Dep. Chem. and Biochem., Utah St. Univ. Logan, UT 84322-0300. Библ. 63

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.02
Рубрики: МЕТИОНИЛАМИНОПЕПТИДАЗА
ИОНЫ CO(II)/FE(II)
СВЯЗЫВАНИЕ
ДВА МЕТАЛЛ-СВЯЗЫВАЮЩИХ САЙТА
ESCHERICHIA COLI

Доп.точки доступа:
D'souza, Ventris M.; Bennett, Brian; Copik, Alicja J.; Holz, Richard C.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 04.01-04Б2.62

Divalent metal binding properties of the methionyl aminopeptidase from Escherichia coli [Text] / Ventris M. D'souza [et al.] // Biochemistry. - 2000. - Vol. 39, N 13. - P3817-3826 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Способность метиониламинопептидазы из Escherichia coli связывать двухвалентные металлы
Аннотация: Исследованы металл-связывающие свойства метиониламинопептидазы (MetAP) из Escherichia coli. Максимальную активность фермента наблюдали при добавлении только 1 эквивалента Сo(II) или Fe(II); константы связывания металлов для первого сайта связывания составляют 0,3'+-'0,2 и 0,2'+-'0,2 мкМ для Co(II)- и Fe(II)-замещенного фермента, соответственно. Связывание избытка ионов металлов приводит к 50%-ной потере каталитической активности. Константа связывания для второго сайта связывания металлов (для Co(II)-MetAP) составляет 2,5'+-'0,5 мМ. Установлено, что оба иона металла пентакоординированы. Не обнаружено сопряжения спинов между двумя ионами металлов. Показано, что первый металл-связывающий сайт содержит только остаток His171 активного центра. США, Dep. Chem. and Biochem., Utah St. Univ. Logan, UT 84322-0300. Библ. 63

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: МЕТИОНИЛАМИНОПЕПТИДАЗА
ИОНЫ CO(II)/FE(II)
СВЯЗЫВАНИЕ
ДВА МЕТАЛЛ-СВЯЗЫВАЮЩИХ САЙТА
ESCHERICHIA COLI

Доп.точки доступа:
D'souza, Ventris M.; Bennett, Brian; Copik, Alicja J.; Holz, Richard C.

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска