СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ИЗОЛЕЙЦИН И ВАЛИН<.>)

Общее количество найденных документов : 2
Показаны документы с 1 по 2

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 97.10-04Б2.186

Eisenstein, Edward.
Allosteric regulation of biosynthetic threonine deaminase from Escherichia coli: Effects of isoleucine and valine on active-site ligand binding and catalysis [Text] / Edward Eisenstein // Arch. Biochem. and Biophys. - 1995. - Vol. 316, N 1. - P311-318 . - ISSN 0003-9861
Перевод заглавия: Аллостерическая регуляция биосинтетической треониндезаминазы из Escherichia coli: влияние изолейцина и валина на связывание лиганда активного центра и катализ
Аннотация: Сигмоидальная стационарная кинетика треониндезаминазы из Escherichia coli аллостерически контролируется изолейцином и валином. D-треонин связывается кооперативно с 4 участками свободного фермента со средней константой диссоциации 19,8 мМ. В присутствии насыщающих конц-ий валина или изолейцина D-треонин связывается некооперативно с константами диссоциации 3,9 и 24,8 мМ, соотв. Скорость ассоциации D-треонина с ферментом в присутствии регуляторных лигандов бифазна. Валин действует, изменяя связывание D-треонина с активным участком фермента через сдвиг равновесия между низкоаффинным и высокоаффинным состояниями. Изолейцин действует на фермент сложнее (как на связывание, так и на катализ). США, Ctr. Adv. Res. Biotechnol., Univ. Maryland Biotechnol. Inst., Rockville, MD 20850. Библ. 27

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ТРЕОНИНДЕЗАМИНАЗА
КАТАЛИТИЧЕСКАЯ АКТИВНОСТЬ
АКТИВНЫЙ ЦЕНТР
ЛИГАНД
СВЯЗЫВАНИЕ
ИЗОЛЕЙЦИН И ВАЛИН
АЛЛОСТЕРИЧЕСКАЯ РЕГУЛЯЦИЯ
ESCHERICHIA COLI

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 97.11-04Б3.103

Eisenstein, Edward.
Allosteric regulation of biosynthetic threonine deaminase from Escherichia coli: Effects of isoleucine and valine on active-site ligand binding and catalysis [Text] / Edward Eisenstein // Arch. Biochem. and Biophys. - 1995. - Vol. 316, N 1. - P311-318 . - ISSN 0003-9861
Перевод заглавия: Аллостерическая регуляция биосинтетической треониндезаминазы из Escherichia coli: влияние изолейцина и валина на связывание лиганда активного центра и катализ
Аннотация: Сигмоидальная стационарная кинетика треониндезаминазы из Escherichia coli аллостерически контролируется изолейцином и валином. D-треонин связывается кооперативно с 4 участками свободного фермента со средней константой диссоциации 19,8 мМ. В присутствии насыщающих конц-ий валина или изолейцина D-треонин связывается некооперативно с константами диссоциации 3,9 и 24,8 мМ, соотв. Скорость ассоциации D-треонина с ферментом в присутствии регуляторных лигандов бифазна. Валин действует, изменяя связывание D-треонина с активным участком фермента через сдвиг равновесия между низкоаффинным и высокоаффинным состояниями. Изолейцин действует на фермент сложнее (как на связывание, так и на катализ). США, Ctr. Adv. Res. Biotechnol., Univ. Maryland Biotechnol. Inst., Rockville, MD 20850. Библ. 27

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ТРЕОНИНДЕЗАМИНАЗА
КАТАЛИТИЧЕСКАЯ АКТИВНОСТЬ
АКТИВНЫЙ ЦЕНТР
ЛИГАНД
СВЯЗЫВАНИЕ
ИЗОЛЕЙЦИН И ВАЛИН
АЛЛОСТЕРИЧЕСКАЯ РЕГУЛЯЦИЯ
ESCHERICHIA COLI

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска