СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ДОМЕН KH<.>)

Общее количество найденных документов : 3
Показаны документы с 1 по 3

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 99.11-04Я6.61

KH domain integrity is required for wild-type localization od sam68 [Text] / A. E. McBride [et al.] // Exp. Cell Res. - 1998. - Vol. 241, N 1. - P84-95 . - ISSN 0014-4827
Перевод заглавия: Целостность KH-домена необходима для локализации [белка] Sam68 дикого типа
Аннотация: Белок Sam68, ассоциированный с Src во время митоза, имеет мол. м. 68 кД и обладает способностью к связыванию РНК и белков, содержащих SH2- и SH3-домены. В большинстве клеток Sam68 имеет диффузное распределение в нуклеоплазме, а после обработки клеток ингибиторами транскрипции он образует дискретные точковые структуры внутри ядер. В работе с помощью методов сайт-адресованного мутагенеза исследовали зависимость внутриядерного распределения избыточно экспрессируемого Sam68 от структуры его РНК-связывающего KH-домена. Показано, что короткая делеция внутри KH-домена (остатки 206-218) или его точковая мутация I184N не влияют на локализацию Sam68 в ядрах, а при делеции всего KH-домена (остатки 157-256) и при точковой замене G178E этот белок имеет дискретное внутриядерное распределение. Сделан вывод, что динамический характер внутриклеточной локализации Sam68 зависит как от активной транскрипции, так и от интактности его KH-домена. США, Dep. Microbiology, Immunology, Univ. Sch. Med., Stanford, CA 94305-5127. Библ. 40

ГРНТИ	34.19.17

ВИНИТИ 341.19.17.09.99
Рубрики: БЕЛОК SAM68
ЛОКАЛИЗАЦИЯ
ДОМЕН KH
КЛЕТОЧНОЕ ЯДРО

Доп.точки доступа:
McBride, A.E.; Taylor, S.J.; Shalloway, D.; Kirkegaard, K.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 01.01-04Б2.326

A novel mutation in the KH domain of polynucleotide phosphorylase affects autoregulation and mRNA decay in Escherichia coli [Text] / Jaime Garcia-Mena [et al.] // Mol. Microbiol. - 1999. - Vol. 33, N 2. - P235-248 . - ISSN 0950-382X
Перевод заглавия: Новая мутация в домене КН полинуклеотидфосфорилазы влияет на авторегуляцию и распад мРНК у Escherichia coli
Аннотация: Инактивация полинуклеотидфосфорилазы (I) Escherichia coli вставкой транспозона увеличивает период полураспада мРНК galK (II), кодирующей галактокиназу (III). Встраивание ретрорегулятора sib/tl из гена int фага 'лямбда' между промотором pgal и galK значительно уменьшают экспрессию III из-за терминации транскрипции. Замена одного нуклеотида (sib1), вызывающая частичное сквозное считывание tl, повышает экспрессию galK этой конструкцией. Эта плазмидная система с sib1 использована для селекции мутаций E. coli, понижающих экспрессию III. Генетич. и молекулярный анализ показал, что один из мутантов имеет мутацию pnp-71 в гене каталитич. 'альфа'-субъединицы I (1A), вызывающую замену G570D высококонсервативного остатка в домене КН. Эта мутация приводит к более сильному накоплению IA из-за дефекта по авторегуляции и повышает активность I в клетках. Очищенная мутантная IA по ЭФ-подвижности в денатурирующем геле не отличается от IA дикого типа. Однако мутантная IA имеет изменную подвижность при ЭФ неочищенного экстракта в неденатурирующем геле. Это указало на образование нового комплекса I. Предложена модель, объясняющая влияние мутации рnр-71 на авторегуляцию и распад II. Она основана на постулированной роли домена КН в РНК-белковых и белок-белковых взаимодействиях. Мексика, Dep. Genet. y Biol. Mol., Ctr. Investigacion y Estudios Avanzados IPN, DF-07000 Mexico. Библ. 70

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.27.07
Рубрики: РНК МАТРИЧНАЯ
ДЕГРАДАЦИЯ
МЕХАНИЗМ
ФЕРМЕНТЫ
ПОЛИНУКЛЕОТИДФОСФОРИЛАЗА
СТРУКТУРА
ДОМЕН KH
ФУНКЦИЯ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Garcia-Mena, Jaime; Das, Asis; Sanchez-Trujillo, Alejandra; Portier, Claude; Montanez, Cecilia

РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 01.09-04Н1.168

Sequence-specific RNA binding by a Nova KH domain: Implications for paraneoplastic disease and the fragile X syndrome [Text] / Hal A. Lewis [et al.] // Cell. - 2000. - Vol. 100, N 3. - P323-332 . - ISSN 0092-8674
Перевод заглавия: Специфичное к последовательности связывание РНК доменом Nova KH: к вопросу о синдроме ломкой X-хромосомы и о паранеопластическом синдроме
Аннотация: С разрешением 2,4A изучили структуру домена KH гомологии K белка Nova, узнающего однонитевую ДНК. Антигены Nova 1 и 2 образуют семейство регуляторов обмена РНК в нейронах; они идентифицированы с помощью антисывороток больных раком с аутоиммунной паранеопластической опсоклонально-миоклональной атаксией. Структура третьего домена KH (KH3) Nova-2, связанного с петлей РНК, напоминает молекулярную "визу" с последовательностью 5'-U-C-A-C-3' между постоянным мотивом Gly-x-x-Gly и вариабельной петлей. Характер консервативных последовательностей свидетельствует о том, что при синдроме ломкой X-хромосомы умственная отсталость развивается вследствие нарушения связывания с РНК белка FMR1. США, Lab. Mol. Biophys., Rockfeller Univ., New York NY 10021. Библ. 59

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.17.02
Рубрики: БЕЛОК NOVA
ДОМЕН KH
СВЯЗЫВАНИЕ РНК
СПЕЦИФИЧНОСТЬ К ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТИ
СИНДРОМ ЛОМКОЙ X-ХРОМОСОМЫ
ПАРАНЕОПЛАСТИЧЕСКИЙ СИНДРОМ

Доп.точки доступа:
Lewis, Hal A.; Musunuru, Kiran; Jensen, Kirk B.; Edo, Carme; Chen, Hua; Darnell, Robert B.; Burley, Stephen K.

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска