СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ДВУХДОМЕННАЯ СТРУКТУРА<.>)

Общее количество найденных документов : 2
Показаны документы с 1 по 2

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 01.06-04М4.17

Rat liver serine dehydratase. Bacterial expression and two folding domains as revealed by limited proteolysis [Text] / Hirofumi Ogawa [et al.] // J. Biol. Chem. - 1999. - Vol. 274, N 18. - P12855-12860 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Сериндегидратаза печени крысы. Экспрессия в бактериальных клетках и двухдоменная структура, выявляемая с помощью ограниченного протеолиза
Аннотация: Описаны некоторые свойства рекомбинантной сериндегидратазы печени крысы, экспрессированной в E. coli BL21. Фермент является гомодимером, состоящим из субъединиц с мол. массой 34 кД. Значения K[М] для серина и треонина равны 67 и 50 мМ соответственно. Протеаза V8 Staphylococcus aureus и трипсин расщепляют в сериндегидратазе пептидные связи при остатке Glu206 и Lys220 соответственно. Такое расщепление сопровождается инактивацией фермента. Модифицированная сериндегидратаза не диссоциирует на фрагменты при гель-фильтрации на Сефадексе G-75, но такая диссоциация происходит в присутствии 6 М мочевины. Полагают, что нативный фермент включает два домена, соединенных чувствительным к протеолизу фрагментом. Япония, Dep. Biochem., Fac. Med., Toyama Med. Pharm. Univ., Toyama 930-0194. Библ. 48

ГРНТИ	34.39.41

ВИНИТИ 341.39.41.07.02
Рубрики: СЕРИНДЕГИДРАТАЗА
РЕКОМБИНАНТНЫЙ ФЕРМЕНТ
ДВУХДОМЕННАЯ СТРУКТУРА
ОГРАНИЧЕННЫЙ ПРОТЕОЛИЗ
ПЕЧЕНЬ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Ogawa, Hirofumi; Takusagawa, Fusao; Wakaki, Kunihiko; Kishi, Hiroyuki; Eskandarian, Mohammad R.; Kobayashi, Masashi; Date, Takayasu; Huh, Num-Ho; Pitot, Henry C.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 07.02-04Б2.50

Assembly of the yeast vacuolar H{+}-ATPase and ATP hydrolysis occurs in the absence of subunit c [Text] / Graham Whyteside [et al.] // FEBS Lett. - 2005. - Vol. 579, N 14. - P2981-2985 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Сборка дрожжевой вакуолярной H{+}-АТФазы и гидролиз АТФ происходят в отсутствие субъединицы-c"
Аннотация: V-АТФазы представляют собой два доменных фермента Saccharomyces cerevisiae, образующие функционально связанные АТФ-гидролизирующий и протон-транслоцирующий секторы. Последний состоит из 5 полипептидов неизвестной стохиометрии. Две гомологичные субъединицы (c и c") играют важную роль в сборке молекулы фермента, тогда как c' не участвует в сборке, но необходима для функционального сопряжения фермента. Библ. 20

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: H{+}-АТФАЗА
ВАКУОЛЯРНАЯ ФОРМА
ДВУХДОМЕННАЯ СТРУКТУРА
ФУНКЦИОНАЛЬНАЯ СВЯЗЬ
СУБЪЕДИНИЦА C"
СБОРКА
ДРОЖЖИ

Доп.точки доступа:
Whyteside, Graham; Gibson, Lucien; Scott, Moira; Finbow, Malcolm E.

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска