СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ГУАНИДИНБУТИРАЗА<.>)

Общее количество найденных документов : 3
Показаны документы с 1 по 3

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.03-04Б2.129

Degradation of 2-ketoarginine by guanidinobutyrase in arginine aminotransferase pathway of Brevibacterium helvolum [Text] / Takamitsu Yorifuji [et al.] // Biosci., Biotechnol. and Biochem. - 1995. - Vol. 59, N 3. - P512-513 . - ISSN 0916-8451
Перевод заглавия: Расщепление 2-кетоаргинина гуанидинбутиразой в аргининаминотрансферазном пути у Brevibacterium helvolum
Аннотация: Гуанидинбутиразу выделили и очистили из клеток B.helvolum IFO 12073, растущих на среде с L-аргиниом, применяя для очистки колонки ДЭАЭ-Toyopearl и Toyopearl HW-55T. Удельная активность гомогенного фермента составляла 83,8 ед/мг. Найдено, что гуанидинбутираза катализирует гидролиз 2-кетоаргинина (2-кето-5-гуанидиновалерата) до 2-кетоорнитина (2-кето-5-аминовалерата) и мочевины, вторую стадию аминотрансферазного пути. Фермент гидролизовал 2-кетоаргинин с относительной скоростью 0,7% по отношению к скорости гидролиза 4-гуанидинобутирата. Значение K[m] для 2-кетоаргинина составляло 33 мМ. Япония, Dep. Biosci. and Biotechnol., Univ., Minamiminowa, Nagano 399-45. Библ. 10

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.13
Рубрики: ГУАНИДИНБУТИРАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
КЕТОАРГИНИН
РАСЩЕПЛЕНИЕ
BREVIBACTERIUM HELVOLUM

Доп.точки доступа:
Yorifuji, Takamitsu; Kaneoke, Mitsuoki; Okazaki, Takao; Shimizu, Eiichi

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 07.02-04Б2.190

Nakada, Yuji.
Pseudomonas aeruginosa PAO1 genes for 3-guanidinopropionate and 4-guanidinobutyrate utilization may be derived from a common ancestor [Text] / Yuji Nakada, Yoshifumi Itoh // Microbiology. - 2005. - Vol. 151, N 12. - P4055-4062 . - ISSN 1350-0872
Перевод заглавия: Гены Pseudomonas aeruginosa PAO1 для утилизации 1-квинидинопропионата и 4-гуанидинобутирата могут происходить от общего предка
Аннотация: Pseudomonas aeruginosa PAO1 утилизирует 3-квинидионопропионат (3-GP) и 4-гуанидинобутират (4-GB), отличающиеся только одной метиленовой группой, благодаря двум различным энзимам: гуанидинпропионазе (EC 3.5.3.7), продукт гена gpuA) и гуанидинбутиразе (EC 3.5.3.17, продукт гена gbuA). Клонировали и охарактеризовали контиги генов gpuPAR, отвечающие за утилизацию 3-GP и сравнили укороченные последовательности генных продуктов и механизмы регуляции gpuPA с таковыми для генов gbu, кодирующими систему катаболизма 4-GB. Выявили три консервативные последовательности, общие между тремя функциональными парами белков Gpu и Gbu. Эти данные, а также отсутствие gpuAPR в близко родственных видах, свидетельствует о том, что триады генов gpu могли эволюционировать от общего с генами gbu предка, что привело к установлению независимой системы катаболизма 3-GP в P. aeruginosa. Япония, Dep. of Nursing, Faculty of Nursing and Rehabilitation, Aino Univ., Higashiohda 4-5-4, Ibaraki, Osaka 567-0012. Библ. 64

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.03.03.03
Рубрики: КАТАБОЛИЗМ
3-КВИНИДИНОПРОПИОНАТ
4-ГУАНИДИНОБУТИРАТ
ФЕРМЕНТЫ
ГУАНИДИНПРОПИОНАЗА
ГУАНИДИНБУТИРАЗА
СПЕЦИФИЧНОСТЬ
ГЕНЫ
ГЕН ГУАНИДИНПРОПИОНАЗЫ GPUA
ГЕН ГУАНИДИНБУТИРАЗЫ GBUA
PSEUDOMONAS AERUGINOSA (BACT.)

Доп.точки доступа:
Itoh, Yoshifumi

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 08.01-04Б2.69

D-arginase of Arthrobacter sp. KUJ 8602: Characterization and its identity with Zn{2+}-guanidinobutyrase [Text] / Noriaki Arakawa [et al.] // J. Biochem. - 2003. - Vol. 133, N 1. - P33-42 . - ISSN 0021-924X
Перевод заглавия: D-аргиназа Arthrobacter sp. KUJ 8602: исследование свойств и ее идентичности с Zn{2+}-гуанидинбутиразой
Аннотация: D-аргиназа Arthrobacter sp. KUJ 8602 имеет молекулярную массу 232 000 и является гомогексамером из субъединиц 40 000. Фермент действует не только на D-аргинин, но и на 4-гуанидинбутират, 3-гуанидинпропионат и L-аргинин. Таким образом, фермент можно рассматривать как разновидность гуанидинбутиразы. Фермент ингибируется 5-аминовалериатом и тиоловыми карбоксилатами, действующими как ингибиторы смешанного типа. D-аргиназа содержит Zn{2+}, необходимый для активности. Фермент с удаленным Zn{2+} может быть реактивирован добавлением Zn{2+} или Co{2+} и, в небольшой степени, - Mn{2+}. Открытая рамка считывания фермента кодирует белок из 353 аминокислот. Аминокислотная последовательность фермента в области, включающей сайты связывания иона металла и гуанидиновой группы субстрата, имеет высокую степень гомологии с соответствующей последовательностью Mn{2+}-зависимых амидингидролаз. Однако общая последовательность у этих ферментов имеет низкую степень гомологии. Япония, Dep. Biotechnol., Fac. Eng., Kansai Univ., Suita, Osaka 564-8680. Библ. 55

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: D-АРГИНАЗА
АМИДОГИДРОЛАЗА
ХАРАКТЕРИСТИКА
D-АРГИНИН
ZN-ГУАНИДИНБУТИРАЗА
ARTHROBACTER

Доп.точки доступа:
Arakawa, Noriaki; Igarashi, Motoki; Kazuoka, Takayuki; Oikawa, Tadao; Soda, Kenji

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска