СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ГЕТЕРОДИСУЛЬФИДРЕДУКТАЗА<.>)

Общее количество найденных документов : 7
Показаны документы с 1 по 7

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.06-04Б2.055

Characterization of a CO: Heterodisulfide oxidoreductase system from acetategrown Methanosarcina thermophila [Text] / Christopher W. Peer [et al.] // J. Bacteriol. - 1994. - Vol. 176, N 22. - P6974-6979 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Характеристика CO: гетеродисульфидоксидоредуктазной системы из выращенных на ацетате [клеток] Methanosarcina thermophila
Аннотация: В процессе метаногенного сбраживания ацетата клетками M. thermophila гетеродисульфид, коферментМ (КоМ) - S-S-коферментВ (КоВ), восстанавливается до HS-KoM и HS-KoB. Основное кол-во активности гетеродисульфидредуктазы (I) обнаруживалось в растворимой фракции разрушенных клеток. CO:KoM - S-SKoB-оксидоредуктазная система из выращенных на ацетате клеток была реконструирована из очищенного СО-дегидрогеназного ферментного комплекса (II), ферредоксина, мембран и частично очищенной I. Кофермент F[4][2][0] не требовался, а СО:F[4][2][0]-оксидоредуктазная активность не обнаруживалась в экстрактах клеток. Мембраны содержали цитохром b, к-рый восстанавливался в присутствии СО и окислялся в присутствии KoM-S-S-KoB. Эти результаты показывают, что новая КоМ-S-S-KoB-восстанавливающая система действует во время конверсии ацетата до CH[4] и CO[2]. В этой системе ферредоксин переносит электроны от II к мембранным электронным переносчикам, включая цитохром b, к-рые необходимы для переноса электронов к I. Цитохром b был очищен из солюбилизированных мембранных белков в комплексе с шестью др. полипептидами. Этот цитохром не восстанавливался при инкубации комплекса с H[2] или CO, а H[2]-поглощающая гидрогеназная активность не обнаруживалась. Однако, добавление II и ферредоксина вызывало СО-зависимое восстановление цитохрома b. США, (Ferry J. G.), Dept of Biochem. and Anaerobic Microbiol., Virginia Polytechnic Inst. and State Univ., Blacksburg, VA 24061-0305. Библ. 44.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ГЕТЕРОДИСУЛЬФИДРЕДУКТАЗА
ПЕРЕНОС ЭЛЕКТРОНОВ
ЦИТОХРОМ В
ФЕРРЕДОКСИН
METHANOSARCINA THERMOPHILA (BACT.)

Доп.точки доступа:
Peer, Christopher W.; Painter, Michael H.; Rasche, Madeline E.; Ferry, James G.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.08-04Б2.104

Characterization of a CO: Heterodisulfide oxidoreductase system from acetate-grown Methanosarcina thermophila [Text] / Christopher W. Peer [et al.] // J. Bacteriol. - 1994. - Vol. 176, N 22. - P6974-6979 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Характеристика СО: гетеродисульфидоксидоредуктазной системы из выращенных на ацетате [клеток] Methanosarcina thermophila
Аннотация: В процессе метаногенного сбраживания ацетата клетками M. thermophila гетеродисульфид, коферментM(KoM)-S-S-коферментB(KoB), восстанавливается до HS-KoM и HS-KoB. Основное кол-во активности гетеродисульфидредуктазы (I) обнаруживалось в растворимой фракции разрушенных клеток. CO:KoM-S-S-KoB-оксидоредуктазная система из выращенных на ацетате клеток была реконструирована из очищенного CO-дегидрогеназного ферментного комплекса (II), ферредоксина, мембран и частично очищенной I. Кофермент F[420] не требовался, а CO:F[420]-оксидоредуктазная активность не обнаруживалась в экстрактах клеток. Мембраны содержали цитохром b, к-рый восстанавливался в присутствии CO и окислялся в присутствии KoM-S-S-KoB. Эти результаты показывают, что новая KoM-S-S-KoB-восстанавливающая система действует во время конверсии ацетата до CH[4] и CO[2]. В этой системе ферредоксин переносит электроны от II к мембранным электронным переносчикам, включая цитохром b, к-рые необходимы для переноса электронов к I. Цитохром b был очищен из солюбилизированных мембранных белков в комплексе с шестью др. полипептидами. Этот цитохром не восстанавливался при инкубации комплекса с H[2] или CO, а H[2]-поглощающая гидрогеназная активность не обнаруживалась. Однако добавление II и ферредоксина вызывало CO-зависимое восстановление цитохрома b. США, Dep. Biochem. and Anaerobic Microbiol., Virginia Polytechnic Inst. and St. Univ. Blacksburg, VA 24061-0305. Библ. 44

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ГЕТЕРОДИСУЛЬФИДРЕДУКТАЗА
ПЕРЕНОС ЭЛЕКТРОНОВ
ЦИТОХРОМ B
ФЕРРЕДОКСИН
METHANOSARCINA THERMOPHILA

Доп.точки доступа:
Peer, Christopher W.; Painter, Michael H.; Rasche, Madeline E.; Ferry, James G.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 06.05-04Б2.43

Hedderich, Reiner.
Heterodisulfide reductase from methanogenic archaea: A new catalytic role for an iron-sulfur cluster [Text] / Reiner Hedderich, Nils Hamann, Marina Bennati // Biol. Chem. - 2005. - Vol. 386, N 10. - P961-970 . - ISSN 1431-6730
Перевод заглавия: Гетеродисульфидредуктаза из метаногенных археев: новая каталитическая роль кластера железо-сера
Аннотация: Гетеродисульфидредуктаза (ГДР) из метаногенных археев является Te-S-белком, катализирующим обратимое восстановление гетеродисульфидов метаногенных тиол-коэнзимов - коэнзима M и коэнзима B. Показано, что ГДР содержит [4Fe-4S]-кластер в своем активном центре и катализирует восстановление дисульфидного субстрата в два этапа одно-электронного восстановления. Тиил-радикал, образуемый начальным одно-электронным восстановлением, стабилизируется через восстановление и координацию конечного тиола [4Fe-4S]-кластера. Германия, Max-Planck-Inst. Terrestrial Microbiology, Marburg. Библ. 34

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ГЕТЕРОДИСУЛЬФИДРЕДУКТАЗА
FE-S-БЕЛКИ
МЕХАНИЗМ РЕАКЦИИ
ТИОЛ-КОЭНЗИМЫ
МЕТАНОГЕННЫЕ АРХЕИ

Доп.точки доступа:
Hamann, Nils; Bennati, Marina

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.03-04Б2.49

Hedderich, R.
Catylytic properties of the heterodisulfide reductase involved in the final step of methanogenesis [Text] / R. Hedderich, A. Berkessel, R. K. Thauer // FEBS Lett. - 1989. - Vol. 255, N 1. - P67-71 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Каталитические свойства гетеродисульфидредуктазы, участвующей в конечной стадии метаногенеза
Аннотация: Конечной стадией метаногенеза является восстановление метилкофермента М (СН[3]-S-KoM) 7-меркаптогептаноилL-треонинфосфатом (Н-S-ГТФ) до метана и гетеродисульфида (КоМ-S-S-ГТФ). У метаногенных бактерий должна существовать гетеродисульфидредуктаза (I) для регенерации восстановленных коферментов, однако этот фермент до настоящего времени не исследован. Показано, что экстракты Methanobacterium tehrmoautotrophicum и Methanosarcina barkeri способны катализировать восстанволение КоМ-S-S-ГТФ за счет восстановленных виологеновых красителей, а в обратном направлении - окисление H-S-KoM плюс Н-S-ГТФ до гетеродисульфида в присутствии метиленового синего. I из M. thermoautotrophicum шт. Marburg была частично (в 30 раз) очищена путем хр-фии на ДЭАЭ-сефарозе, моно-Q и суперозе-6 до уд. активности 10 мкмоль/мин/мг белка. Частично очищ. I почти нечувствительна к О[2], т. к. ее активность даже повышалась на 10-20% после инкубации в течение 30 мин на воздухе. К для восстановленного бензилвиологена очень низка (0,05 мМ), а для гетеродисульфида составляет 0,13 мМ. I высокоспецифична к L-энантиомеру гетеродисульфида, не восстанавливает гетеродисульфид, содержащий 6-меркаптогексаноилтреонинфосфат, а также гомодисульфиды H-S-КоМ или H-S-GTF. Однако, I восстанавливала D-энантиомер КоМ-S-S-ГТФ (К 3 мМ) со скоростью, составляющей 35% от таковой для L-формы. Ил. 1. Табл. 2. Библ. 11. ФРГ, [R. Thauer], Lab. fur Mikrobiol., Fachbereich Biol., Philipps-Univ., Karl-von-Frisch-StraSSe, D-3550 Marburg.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.17
Рубрики: МЕТАНОГЕНЕЗ
ГЕТЕРОДИСУЛЬФИДРЕДУКТАЗА
ОЧИСТКА
ХАРАКТЕРИСТИКА
METHONOBACTERIUM THERMOAUTOTROPHICUM (BACT.)
METHANOSARCIMA BARKERI (BACT.)
МЕТАНОГЕННЫЕ БАКТЕРИИ

Доп.точки доступа:
Berkessel, A.; Thauer, R.K.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.11-04Б2.109

Hedderich, R.
Partial purfication and catalytic properties of the heterodisulfide reductase involved in the final step of methanogenesis [Text] / R. Hedderich, A. Yeliseev, R. K. Thauer // Forum Microbiol. - 1990. - Vol. 13, N 1-2. - P68 . - ISSN 0170-8244
Перевод заглавия: Частичная очистка и катилитические свойства гетеродисульфидредуктазы, участвующей в конечной стадии метаногенеза
Аннотация: Восстановление гетеродисульфида кофермента M (H-S-KoM) и 7-меркаптогептаноил-L-треонинфосфата (H-S-ГТФ) является частичной р-цией в метаногенезе. Бесклеточные экстракты Methanobacterium thermoautotrophicum и Methanosarcina barkeri катализируют восстановление гетеродисульфида КоМ-S-S-ГТФ восстановленными виологеновыми красителями и обратную р-цию окисления H-S-KoM плюс H-SГТФ до гетеродисульфида в присутствии метиленового синего. Гетеродисульфидредуктаза из обоих организмов была частично (в 40 раз) очищена до уд. активности 'ЭКВИВ'15 мкмоль/ /мин/мг белка. Желтый фермент был высоко специфичен к субстрату и не восстанавливал ни гитеродисульфид, содержащий 6-меркаптогептаноил-L-треонинфосфат, ни гомодисульфид H-S-КоМ или H-S-ГТФ. ФРГ, Lab. fur Mikrobiol., FB Biol., 3550 Marburg.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.17
Рубрики: ГЕТЕРОДИСУЛЬФИДРЕДУКТАЗА
ОЧИСТКА
СУБСТРАТНАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ
МЕТАНОГЕНЕЗ
METHANOBACTERIUM THERMOAUTOTROPHICUM (BACT.)
METHANOSARCINA BARKERI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Yeliseev, A.; Thauer, R.K.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.11-04Б2.111

Membrane-bound F[4][2][0]H[2]-dependent heterodisulfide reductase in methanogenic bacterium strain Gol and Methanolobus tindarius [Text] / U. Deppenmeier [et al.] // Forum Microbiol. - 1990. - Vol. 13, N 1-2. - P68 . - ISSN 0170-8244
Перевод заглавия: Мембраносвязанная F[4][2][0]H[2]-зависимая гетеродисульфидредуктаза у метаногенной бактерии штамм Go1 и Methanolobus tindarius
Аннотация: Отмытые мембранные или цитоплазматические фракции метаногенной бактерии штамм Go1 катализируют окисление кофермента F[4][2][0]H[2] в присутствии разных электронных акцепторов. Эта активность в цитоплазматической фракции м. б. приписана НАДФ: F[4][2][0]-оксидоредуктазе. Мембранная фракция катализировала окисление F[4][2][0]H[2] с одновременным восстановлением гетеродисульфида 2-меркаптоэтансульфоната и 7-меркаптогептаноилтреонинфосфата (КоМ-S-S- ГТФ) со скоростью 100 нмоль/мин/мг белка в соотетствии со след. р-цией: F[4][2][0]H[2]+КоМ-S-S-ГТФ F[4][2][0]+КоМ-SH+ +ГТФ-SH. Физиологический электронный акцептор КоМ- S-S-ГТФ не м. б. заменен соотв. гомодисульфидами КоМ- S-S-КоМ или ГТФ-S-S-ГТФ или НАДФ. Мембраносвязанная F[4][2][0]H[2]-зависимая гетеродисульфидредуктаза также обнаружена у Methanolobus tindarius. Отсутствие мембраносвязанной F[4][2][0]-зависимой гидрогеназы у этого организма исключает возможность участия этого фермента в транспорте электронов от F[4][2][0]H[2] на КоМ-S-S-ГТФ. ФРГ, Inst. fur Mikrobiol., Univ., of Gottingen.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.17
Рубрики: ОКСИДРЕДУКТАЗЫ
МЕМБРАНОСВЯЗАННАЯ ГЕТЕРОДИСУЛЬФИДРЕДУКТАЗА
АКТИВНОСТЬ
ТРАНСПОРТ ЭЛЕКТРОНОВ
METHANOLOBUS TINDARIUS (BACT.)
МЕТАНОГЕННЫЕ БАКТЕРИИ
ШТАММ GO1

Доп.точки доступа:
Deppenmeier, U.; Blaut, M.; Mahlmann, A.; Gottschalk, G.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 16.12-04Б2.127

VhuD facilitates electron flow from H[2] or format to heterodisulfide reductase in Methanococcus maripaludis [Text] / Kyle C. Costa [et al.] // J. Bacteriol. - 2013. - Vol. 195, N 22. - P5160-5165 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: VhuD ['сигма'-субъединица гидрогеназы] содействует потоку электронов от H[2] или формиата к гетеродисульфидредуктазе у Methanococcus maripaludis

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.27.03
Рубрики: МЕТАНОГЕНЕЗ
ЗАПАСАНИЕ ЭНЕРГИИ
ФЕРМЕНТЫ
'СИГМА'-СУБЪЕДИНИЦА VHUD ГИДРОГЕНАЗЫ
ГЕТЕРОДИСУЛЬФИДРЕДУКТАЗА
БЕЛОК-БЕЛКОВОЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
H[2]/ФОРМИАТ
ОКИСЛЕНИЕ
ПЕРЕДАЧА ЭЛЕКТРОНОВ
METHANOCOCCUS MARIPALUDIS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Costa, Kyle C.; Lie, Thomas J.; Xia, Qin; Leigh, John A.

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска