Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=ВНЕШНИЙ ДОМЕН<.>)
Общее количество найденных документов : 2
Показаны документы с 1 по 2
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 07.10-04К1.175

   

    Characterization of the outer domain of the gp120 glycoprotein from human immunodeficiency virus type 1 [Text] / Xinzhen Yang [et al.] // J. Virol. - 2004. - Vol. 78, N 23. - P12975-12986 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Характеристика внешнего домена гликопротеина gp120 вируса иммунодефицита человека типа 1
Аннотация: Ядро гликопротеина gp120 вируса иммунодефицита человека типа 1 (HIV-1) состоит из трех главных структурных доменов: внешнего домена, внутреннего домена и "соединяющего листа" ("bridging sheet"). Внешний домен экспонирован на поверхности тримера гликопротеина оболочки HIV-1. Он содержит участки связывания антител, таких как 2G12, иммуноглобулин G1b12 и анти-V3. Получили внешний домен HIV-1 штамма YU2 в виде индивидуального белка - OD1. OD1 эффективно связывается с 2G12 и большинством антител анти-V3, что говорит о его структурной целостности. Установили, что антитела к внешнему домену gp120 редко выявляются в сыворотках HIV-1 инфицированных эффективно нейтрализующих вирус. В то же время, ответ на OD1 обычен при иммунизации рекомбинантным мономерным gp120. Иммунизация растворимыми стабильными тримерами гликопротеина оболочки вызывает иммунный ответ, более сходный с ответом инфицированных природным вирусом людей. Т. обр., существуют качественные различия в гуморальном иммунном ответе при естественном заражении HIV-1 и вакцинации гликопротеином gp120, объясняющие причины неудачи попыток использовать gp120 в качестве вакцины. США, Dana Farber Cancer Inst., Boston, MA 02115. Библ. 81
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.43.41.13.05.09
Рубрики: ВИРУС ИММУНОДЕФИЦИТА ЧЕЛОВЕКА
ТИП 1

ГЛИКОПРОТЕИН GP120

ВНЕШНИЙ ДОМЕН


Доп.точки доступа:
Yang, Xinzhen; Tomov, Vesco; Kurteva, Svetla; Wang, Liping; Ren, Xinping; Gorny, Miroslaw K.; Zolla-Pzner, Susan; Sodroski, Joseph


2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 07.11-04Б1.58

   

    Characterization of the outer domain of the gp120 glycoprotein from human immunodeficiency virus type 1 [Text] / Xinzhen Yang [et al.] // J. Virol. - 2004. - Vol. 78, N 23. - P12975-12986 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Характеристика внешнего домена гликопротеина gp120 вируса иммунодефицита человека типа 1
Аннотация: Ядро гликопротеина gp120 вируса иммунодефицита человека типа 1 (HIV-1) состоит из трех главных структурных доменов: внешнего домена, внутреннего домена и "соединяющего листа" ("bridging sheet"). Внешний домен экспонирован на поверхности тримера гликопротеина оболочки HIV-1. Он содержит участки связывания антител, таких как 2G12, иммуноглобулин G1b12 и анти-V3. Получили внешний домен HIV-1 штамма YU2 в виде индивидуального белка - OD1. OD1 эффективно связывается с 2G12 и большинством антител анти-V3, что говорит о его структурной целостности. Установили, что антитела к внешнему домену gp120 редко выявляются в сыворотках HIV-1 инфицированных эффективно нейтрализующих вирус. В то же время, ответ на OD1 обычен при иммунизации рекомбинантным мономерным gp120. Иммунизация растворимыми стабильными тримерами гликопротеина оболочки вызывает иммунный ответ, более сходный с ответом инфицированных природным вирусом людей. Т. обр., существуют качественные различия в гуморальном иммунном ответе при естественном заражении HIV-1 и вакцинации гликопротеином gp120, объясняющие причины неудачи попыток использовать gp120 в качестве вакцины. США, Dana Farber Cancer Inst., Boston, MA 02115. Библ. 81
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ВИРУС ИММУНОДЕФИЦИТА ЧЕЛОВЕКА
ТИП 1

ГЛИКОПРОТЕИН GP120

ВНЕШНИЙ ДОМЕН


Доп.точки доступа:
Yang, Xinzhen; Tomov, Vesco; Kurteva, Svetla; Wang, Liping; Ren, Xinping; Gorny, Miroslaw K.; Zolla-Pzner, Susan; Sodroski, Joseph


 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)