Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=БЕЛОК NS35<.>)
Общее количество найденных документов : 2
Показаны документы с 1 по 2
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.05-04Б1.051

    Kattoura, Maha D.

    The rotavirus RNA-binding protein NS35 (NSP2) forms 10S multimers and interacts with the viral RNA polymerase [Text] / Maha D. Kattoura, Xia Chen, John T. Patton // Virology. - 1994. - Vol. 202, N 2. - P803- 813 . - ISSN 0042-6822
Перевод заглавия: Связывающийся с РНК белок NS35 (NSP2) ротавируса образует мультимеры 10S и взаимодействует с вирусной РНК-полимеразой
Аннотация: Продукт гена 8 ротавируса (РВ) SA11 - белок NS35 (I) - неспецифически связывается с РНК, накапливается в вироплазмах и необходим для репликации генома РВ. Обработка лизатов зараженных SA11 клеток сшивающим агентом дитиобис(сукцинимидилпропионатом) (II) и гельЭФ I-специфич. иммунопреципитатов обнаружил присутствие мультимеров I, самые длинные из к-рых содержат 4 и более молекул I. Седиментац. анализ I, синтезированного в бесклеточной системе трансляции из ретикулоцитов кролика и в зараженных vTF7/3 клетках, трансфицированных вектором с геном 8, показал, что I собирается в мультимеры с константой седиментации 10 S, образование к-рых не требует присутствия других белков РВ. Мультимеры нечувствительны к РНК-азе, т. е. не содержат РНК, хотя и способны связывать РНК. Экспрессии одного I в трансфицированных клетках недостаточно для образования вироплазм. Сшивка II обнаружила также взаимодействие I с вирусной РНК-полимеразой VP1 (III). Комплексы I-III растворимы и свободны от РНК. Комплексы, образующиеся из III, мультимеров I и вирусной РНК, могут координировать упаковку РНК и сборку сердцевин вирионов РВ. США, Dep. of Microbiol. and Immunol., Univ. of Miami School of Med., Miami, FL33101. Библ. 42.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: РОТАВИРУСЫ
РНК СВЯЗЫВАЮЩИЙ БЕЛОК

БЕЛОК NS35

МУЛЬТИМЕРЫ

РНК-ПОЛИМЕРАЗА

ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ


Доп.точки доступа:
Chen, Xia; Patton, John T.

2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 90.11-04Б1.121

    Bass, Dorsey M.

    NS35 and not vp7 is the soluble rotavirus protein which binds to target cells [Text] / Dorsey M. Bass, Erich R. Macrow, Harry B. Greenberg // J. Virol. - 1990. - Vol. 64, N 1. - P322-330
Перевод заглавия: NS35, а не vp7 является растворимым ротавирусным белком, который связывается с клетками-мишенями
Аннотация: В процессе определения вирусного белка, адгезирующегося in vivo к Кл-мишеням при ротавирусной инфекции (эритроцитам млекопитающих), найдено, что 35-кД белок ротавируса резусов (РВР) связывается как с Кл МА104, так и с эритроцитами мыши. Дальнейший анализ этого белка с помощью иммунопреципитации, подавления гликозилирования и частичного протеолиза показал, что он является не продуктом гена 9 РВР, vp7, как это следует из данных литературы, а продуктом гена 8, NS35. Биохим. и иммунол. данные показали, что NS35 в небольших кол-вах выделяется совместно с вирионами с двойным покрытие. Т. обр., показано, что при приготовлении растворимой формы ротавирусных белков из инфицированных Кл с поверхностью Кл МА104 и мышиных эритроцитов связывается NS35, а не vp7. Эти наблюдения не подтверждают ранее полученных результатов, к-рые поддерживали гипотезу о том, что vp7 является вирусным белком прикрепления. Они соответствуют гипотезе о том, что NS35 функционирует как ротавирусный белок прикрепления, но не оказывает ее. США, Depts of Medicine (Gastroenterology) Stanford Univ. School. of Medicine. Stanford Univ. Center for Digesive Dis. and Palo Alto Vetns Administration Med. Center, Palo Alto, California 94304.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: РОТАВИРУСЫ
МЛЕКОПИТАЮЩИЕ

БЕЛОК NS35

КЛЕТКИ-МИШЕНИ

СВЯЗЫВАНИЕ


Доп.точки доступа:
Macrow, Erich R.; Greenberg, Harry B.

 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)