Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Поисковый запрос: (<.>S=АНАЛОГИ НУКЛЕОЗИД-5'-ТРИФОСФАТОВ<.>)
Общее количество найденных документов : 1
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.07-04Б1.117

   

    Ингибиторный анализ ДНК-полимеразы вируса герпеса простого типа 1 [Текст] / М. К. Куханова [и др.] // Молекул. биол. - 1994. - Т. 28, N 4. - С. 875-886 . - ISSN 0026-8984
Аннотация: Изучены ингибиторные свойства аналогов NTP с модификациями по сахарному остатку и(или) трифосфатной группе в системе синтеза ДНК, катализируемого ДНК-полимеразой HSV-1 в бесклеточной системе, содержащей ДНК фага M13mp10 и синтетические праймеры. Среди 15 типов NTP наиболее эффективными терминаторными субстратами оказались acyclo-d[4]NTP, только в 3 раза уступающие по активности ACVTP. Среди NTP с модификацией по 'альфа'-фосфатному остатку только dT(5'CH[2])TP проявлял свойства слабого субстрата фермента, включаясь в растущую цепь ДНК 5-7 раз, после чего синтез ДНК прекращался. Другие из испытанных соединений с замещением по 'альфа'-фосфату (dTTP(P'альфа'Me), dTTP(P'альфа'Ph), ddTTP(3'F) (P'альфа'Me), ddTTP(3'F)(P'альфа'Ph), ddTTP(5'S) не проявляли ни субстратных, ни ингибиторных свойств. Исследовали также гидролиз праймера с включенными в 3'-конец нуклеотидными остатками из acyclo-d[4]TTP или ACVTP, катализируемый 3''-'5'-экзонуклеазой ДНК-полимеразы HSV, и показано, что удаление этих нуклеотидных остатков из цепи ДНК проходит с константой скорости р-ции в 3-5 раз меньшей, чем удаление природного 5'-тимидилата. Россия, Ин-т мол. биологии им. В.А. Энгельгардта РАН, Москва, 117984. Библ. 30
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.25.19.17.07
Рубрики: ВИРУС ГЕРПЕСА ПРОСТОГО
ТИПА 1

ДНК-ПОЛИМЕРАЗА

ИНГИБИТОРНЫЙ АНАЛИЗ

ИНГИБИТОРЫ

АНАЛОГИ НУКЛЕОЗИД-5'-ТРИФОСФАТОВ


Доп.точки доступа:
Куханова, М.К.; Кузнецова, Е.В.; Ясько, М.В.; О'хара, Б.; Беккер, Дж.; Морин, Дж.; Глузман, Я.


 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)