Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска
Область поиска
в найденном
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=АМИЛОГЛЮКОЗИДАЗА<.>)
Общее количество найденных документов : 33
Показаны документы с 1 по 20
 1-20    21-33 
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 95.10-04К1.809

   
    Allergie gegenuber Amyloglykosidase (AG) aus Aspergillus niger [Text] : [Vortr.] 30 Tag. Ges. Lungen-jund Atmungsforsch. Dtsch Ges. Pneumonol., Bochum, 1-3, Dez., 1994 / R. Wiewrodt [et al.] // Atemwegs-und Lungenkrankh. - 1994. - Vol. 20, N 11. - S660 . - ISSN 0341-3055
Перевод заглавия: Аллергия к амилоглюкозидазе из Aspergillus niger
ГРНТИ  
34.43.51
ВИНИТИ 341.43.51.17.07
Рубрики: АЛЛЕРГИЯ К ГРИБАМ
АМИЛОГЛЮКОЗИДАЗА
ПРОФЕССИОНАЛЬНАЯ БРОНХИАЛЬНАЯ АСТМА
АЛЛЕРГИЧЕСКИЙ РИНИТ
ПЕКАРИ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Wiewrodt, R.; Merget, R.; Fruhauf, H.; Aulbach, B.; Schultze-Werninghaus, G.; Caspary, W.
2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 95.11-04Б4.444

   
    Allergie gegenuber Amyloglykosidase (AG) aus Aspergillus niger [Text] : [Vortr.] 30 Tag. Ges. Lungen-jund Atmungsforsch. Dtsch Ges. Pneumonol., Bochum, 1-3, Dez., 1994 / R. Wiewrodt [et al.] // Atemwegs-und Lungenkrankh. - 1994. - Vol. 20, N 11. - S660 . - ISSN 0341-3055
Перевод заглавия: Аллергия к амилоглюкозидазе из Aspergillus niger
ГРНТИ  
34.27.29
ВИНИТИ 341.27.29.25.15.07
Рубрики: АЛЛЕРГИЯ К ГРИБАМ
АМИЛОГЛЮКОЗИДАЗА
ПРОФЕССИОНАЛЬНАЯ БРОНХИАЛЬНАЯ АСТМА
АЛЛЕРГИЧЕСКИЙ РИНИТ
ПЕКАРИ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Wiewrodt, R.; Merget, R.; Fruhauf, H.; Aulbach, B.; Schultze-Werninghaus, G.; Caspary, W.
3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.02-04Б2.71

   
    Purification and characterization of extracellular amyloglucosidase from Candida sp. and its use for the production of glucomaltose syrup [Text] / Edilsa R. Silva [et al.] // Rev. microbiol. - 1995. - Vol. 26, N 1. - P41-45 . - ISSN 0001-3714
Перевод заглавия: Очистка и характеристика внеклеточной амилоглюкозидазы из Candida sp. и ее использование для образования глюкомальтозного сиропа.
Аннотация: Амилолитический фермент (I) очищен из Candida sp. ATCC 90238 с помощью фракционирования сульфатом аммония и ионообменной хроматографии на DEAE-сефадексе A-50 и карбоксиметилцеллюлозе. Мол. масса очищенного I составляет 120 000. Бумажные хроматограммы гидролизатов растворимого крахмала, образуемых этим I, показали, что он является амилоглюкозидазой. Оптимумы для активности I при pH 5,5-6,0 и т-ре 60'ГРАДУС'C. Мальтотриоза и растворимый крахмал эффективно гидролизовались до глюкозы, тогда как мальтоза была наименее эффективным субстратом для I. Это св-во отличает данную I от I из Aspergillus niger и Rhizopus sp., к-рые полностью гидролизуют мальтозу. Делается заключение, что I из Candida sp. ATCC 90238 является подходящим ферментом для получения глюкомальтозного сиропа. Бразилия (Park Y. K.), FEA, UNICAMP-Caixa Postal 6121-Campinas, SP. Библ. 15
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: АМИЛОГЛЮКОЗИДАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
ХАРАКТЕРИСТИКА
ГИДРОЛИЗ МАЛЬТОЗЫ
CANDIDA (FUNGI)
ШТАММ ATCC 90238

Доп.точки доступа:
Silva, Edilsa R.; Yim, Dong K.; Sato, Helia H.; Park, Yong K.
4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 96.02-04Б3.21

   
    Purification and characterization of extracellular amyloglucosidase from Candida sp. and its use for the production of glucomaltose syrup [Text] / Edilsa R. Silva [et al.] // Rev. microbiol. - 1995. - Vol. 26, N 1. - P41-45 . - ISSN 0001-3714
Перевод заглавия: Очистка и характеристика внеклеточной амилоглюкозидазы из Candida sp. и ее использование для образования глюкомальтозного сиропа.
Аннотация: Амилолитический фермент (I) очищен из Candida sp. ATCC 90238 с помощью фракционирования сульфатом аммония и ионообменной хроматографии на DEAE-сефадексе A-50 и карбоксиметилцеллюлозе. Мол. масса очищенного I составляет 120 000. Бумажные хроматограммы гидролизатов растворимого крахмала, образуемых этим I, показали, что он является амилоглюкозидазой. Оптимумы для активности I при pH 5,5-6,0 и т-ре 60'ГРАДУС'C. Мальтотриоза и растворимый крахмал эффективно гидролизовались до глюкозы, тогда как мальтоза была наименее эффективным субстратом для I. Это св-во отличает данную I от I из Aspergillus niger и Rhizopus sp., к-рые полностью гидролизуют мальтозу. Делается заключение, что I из Candida sp. ATCC 90238 является подходящим ферментом для получения глюкомальтозного сиропа. Бразилия (Park Y. K.), FEA, UNICAMP-Caixa Postal 6121-Campinas, SP. Библ. 15
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: АМИЛОГЛЮКОЗИДАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
ХАРАКТЕРИСТИКА
ГИДРОЛИЗ МАЛЬТОЗЫ
CANDIDA SP.
ШТАММ ATCC 90238

Доп.точки доступа:
Silva, Edilsa R.; Yim, Dong K.; Sato, Helia H.; Park, Yong K.
5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 96.06-04Б3.194

    Zanin, Gisella M.
    Stability of immobilized amyloglucosidase in the process of cassava starch saccharification [Text] : [Pap.] 16th Symp. Biotechnol. Fuels and Chem., Gatlinburg, Tenn., May 9-13, 1994 / Gisella M. Zanin, Flavio F.de Moraes // Appl. Biochem. and Biotechnol. A. - 1995. - Vol. 51-52. - P253-262 . - ISSN 0273-2289
Перевод заглавия: Стабильность иммобилизованной амилоглюкозидазы в процессе осахаривания крахмала маниока
Аннотация: Определялось время полужизни иммобилизованной на кремнеземных гранулах амилоглюкозидазы (АГ), равное времени, к-рое требуется для снижения активности АГ на 50% от начального значения. Использовался биореактор с псеводоожиженным слоем, постоянно эксплуатируемый, при pH ожиженного с помощью 'альфа'-амилазы р-ра крахмала растения маниока, равном 4,5, и т-ром режиме от 50'ГРАДУС'C до 70'ГРАДУС'C. Конц-ия крахмала составляла 30%. Было показано, что при т-рах 60'ГРАДУС'C, 65'ГРАДУС'C и 70'ГРАДУС'C при термоинактивации время полужизни АК составляло 127 ч., 38 ч. и 7,3 ч. соотв. Эти данные совпадали с данными, полученными для крахмала зерен. При более низких т-рах (55'ГРАДУС'C и 60'ГРАДУС'C) и при нанесении загрязнений на гранулы с иммобилизованной АК время полужизни было значительно ниже ожидаемого и составляло 32,6 и 13,2 дн. соотв. Это говорит о необходимости использования очищенных р-ров и низких т-р для продления времени полужизни фермента. Бразилия, State Univ. Maringa, Chem. Eng. Dep., 87020-900 Maringa PR. Библ. 16
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.11
Рубрики: ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
АМИЛОГЛЮКОЗИДАЗА
СТАБИЛЬНОСТЬ
ВЛИЯНИЕ ТЕМПЕРАТУРЫ
ВЛИЯНИЕ ЗАГРЯЗНЕНИЙ
КРАХМАЛ
ОСАХАРИВАНИЕ
МАНИОК

Доп.точки доступа:
Moraes, Flavio F.de
6.
РЖ ВИНИТИ 68 (BI03) 96.08-04В4.331

    Zanin, Gisella M.
    Stability of immobilized amyloglucosidase in the process of cassava starch saccharification [Text] : [Pap.] 16th Symp. Biotechnol. Fuels and Chem., Gatlinburg, Tenn., May 9-13, 1994 / Gisella M. Zanin, Flavio F.de Moraes // Appl. Biochem. and Biotechnol. A. - 1995. - Vol. 51-52. - P253-262 . - ISSN 0273-2289
Перевод заглавия: Стабильность иммобилизованной амилоглюкозидазы в процессе осахаривания крахмала маниока
Аннотация: Определялось время полужизни иммобилизованной на кремнеземных гранулах амилоглюкозидазы (АГ), равное времени, к-рое требуется для снижения активности АГ на 50% от начального значения. Использовался биореактор с псеводоожиженным слоем, постоянно эксплуатируемый, при pH ожиженного с помощью 'альфа'-амилазы р-ра крахмала растения маниока, равном 4,5, и т-ром режиме от 50'ГРАДУС'C до 70'ГРАДУС'C. Конц-ия крахмала составляла 30%. Было показано, что при т-рах 60'ГРАДУС'C, 65'ГРАДУС'C и 70'ГРАДУС'C при термоинактивации время полужизни АК составляло 127 ч., 38 ч. и 7,3 ч. соотв. Эти данные совпадали с данными, полученными для крахмала зерен. При более низких т-рах (55'ГРАДУС'C и 60'ГРАДУС'C) и при нанесении загрязнений на гранулы с иммобилизованной АК время полужизни было значительно ниже ожидаемого и составляло 32,6 и 13,2 дн. соотв. Это говорит о необходимости использования очищенных р-ров и низких т-р для продления времени полужизни фермента. Бразилия, State Univ. Maringa, Chem. Eng. Dep., 87020-900 Maringa PR. Библ. 16
ГРНТИ  
68.35.29
ВИНИТИ 681.35.29.47.19
Рубрики: ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
АМИЛОГЛЮКОЗИДАЗА
СТАБИЛЬНОСТЬ
ВЛИЯНИЕ ТЕМПЕРАТУРЫ
ВЛИЯНИЕ ЗАГРЯЗНЕНИЙ
КРАХМАЛ
ОСАХАРИВАНИЕ
МАНИОК

Доп.точки доступа:
Moraes, Flavio F.de
7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI38) 96.08-04А3.312

   
    Kinetic study of starch hydrolysis using a glucose/maltose sensing system [Text] / Hong-Bo Qu [et al.] // Biotechnol. Techn. - 1995. - Vol. 9, N 6. - P445-450 . - ISSN 0951-208X
Перевод заглавия: Изучение кинетики гидролиза крахмала с помощью глюкозо-мальтозных датчиков
Аннотация: Для определения кинетики конц-ии глюкозы и мальтозы в процессе расщепления крахмала солодом, 'альфа'-амилазой и/или глюкоамилазой использовали последовательно расположенные биодатчики с мембранами, содержащими, соотв., глюкозооксидазу и глюкозооксидазу в смеси с амилоглюкозидазой. Конц-ия сахаров определялась по изменению содержания O[2] в датчике. Показана пригодность метода для кинетических исследований осахаривающих ферментов. Китай , 430071 Wuhan Inst. Virology, Chinese Acad. Sci., Wuhan, P.R. Библ. 13
ГРНТИ  
34.53.19
ВИНИТИ 341.53.19.11
Рубрики: БИОСЕНСОРЫ
МЕМБРАННЫЕ ДАТЧИКИ
ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
ГЛЮКОЗООКСИДАЗА
АМИЛОГЛЮКОЗИДАЗА
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ
ГЛЮКОЗА
ОПРЕДЕЛЕНИЕ КОНЦЕНТРАЦИИ
КРАХМАЛ
КИНЕТИКА ГИДРОЛИЗА

Доп.точки доступа:
Qu, Hong-Bo; Zhang, Xian-En; Chui, Wen-Wu; Zhang, Shu-Zheng; Li, Gao-Xiang; Ouyang, Fan
8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI38) 96.09-04А3.135

    Qu, Hongbo.
    Определение мальтозы с помощью мульти-ферментного электрода и системы проточно-инжекционного анализа [Text] / Hongbo Qu, Xianen Zhang // Shengwuhuaxue yu shengwuwuli jinzhan = Progr. Biochem. and Biophys. - 1995. - Vol. 22, N 1. - С. 72-76 . - ISSN 1000-3282
Аннотация: Разработан амперометрический биферментный сенсор и использован в системе проточно-инжекционного анализа для определения мальтозы. Чувствительным элементом биосенсора являются амилоглюкозидаза и глюкозооксидаза, коиммобилизованные в мембране из поливинилового спирта, покрывающей кислородный электрод. Исследовано влияние на результаты определения величины pH и т-ры. Время отклика биосенсора составляет 2 мин, линейный диапазон измеряемых конц-ий 0,5-35 ммол/л, точность определения - 1,8%. Через 10 дней непрерывной работы отклик биосенсора снижался на 40%. Обсуждаются способы повышения времени жизни биферментного электрода и точности определения. КНР, Wuhan Inst. Virology, Chinese Acad. Sci., Wuhan 430071, China. Библ. 10
ГРНТИ  
34.53.19
ВИНИТИ 341.53.19.11
Рубрики: БИОСЕНСОРЫ
АМПЕРОМЕТРИЧЕСКИЙ СЕНСОР
БИФЕРМЕНТНЫЙ СЕНСОР
ПРОТОЧНО-ИНЖЕКЦИОННЫЙ АНАЛИЗ
ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
АМИЛОГЛЮКОЗИДАЗА
ГЛЮКОЗООКСИДАЗА
КОИММОБИЛИЗАЦИЯ
МАЛЬТОЗА
ОПРЕДЕЛЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Zhang, Xianen
9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 96.09-04Б3.10

    Qu, Hongbo.
    Определение мальтозы с помощью мульти-ферментного электрода и системы проточно-инжекционного анализа [Text] / Hongbo Qu, Xianen Zhang // Shengwuhuaxue yu shengwuwuli jinzhan = Progr. Biochem. and Biophys. - 1995. - Vol. 22, N 1. - С. 72-76 . - ISSN 1000-3282
Аннотация: Разработан амперометрический биферментный сенсор и использован в системе проточно-инжекционного анализа для определения мальтозы. Чувствительным элементом биосенсора являются амилоглюкозидаза и глюкозооксидаза, коиммобилизованные в мембране из поливинилового спирта, покрывающей кислородный электрод. Исследовано влияние на результаты определения величины pH и т-ры. Время отклика биосенсора составляет 2 мин, линейный диапазон измеряемых конц-ий 0,5-35 ммол/л, точность определения - 1,8%. Через 10 дней непрерывной работы отклик биосенсора снижался на 40%. Обсуждаются способы повышения времени жизни биферментного электрода и точности определения. КНР, Wuhan Inst. Virology, Chinese Acad. Sci., Wuhan 430071, China. Библ. 10
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.07.07
Рубрики: БИОСЕНСОРЫ
АМПЕРОМЕТРИЧЕСКИЙ СЕНСОР
БИФЕРМЕНТНЫЙ СЕНСОР
ПРОТОЧНО-ИНЖЕКЦИОННЫЙ АНАЛИЗ
ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
АМИЛОГЛЮКОЗИДАЗА
ГЛЮКОЗООКСИДАЗА
КОИММОБИЛИЗАЦИЯ
МАЛЬТОЗА
ОПРЕДЕЛЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Zhang, Xianen
10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 96.09-04М4.82

    Qu, Hongbo.
    Определение мальтозы с помощью мульти-ферментного электрода и системы проточно-инжекционного анализа [Text] / Hongbo Qu, Xianen Zhang // Shengwuhuaxue yu shengwuwuli jinzhan = Progr. Biochem. and Biophys. - 1995. - Vol. 22, N 1. - С. 72-76 . - ISSN 1000-3282
Аннотация: Разработан амперометрический биферментный сенсор и использован в системе проточно-инжекционного анализа для определения мальтозы. Чувствительным элементом биосенсора являются амилоглюкозидаза и глюкозооксидаза, коиммобилизованные в мембране из поливинилового спирта, покрывающей кислородный электрод. Исследовано влияние на результаты определения величины pH и т-ры. Время отклика биосенсора составляет 2 мин, линейный диапазон измеряемых конц-ий 0,5-35 ммол/л, точность определения - 1,8%. Через 10 дней непрерывной работы отклик биосенсора снижался на 40%. Обсуждаются способы повышения времени жизни биферментного электрода и точности определения. КНР, Wuhan Inst. Virology, Chinese Acad. Sci., Wuhan 430071, China. Библ. 10
ГРНТИ  
34.39.41
ВИНИТИ 341.39.41.07.21
Рубрики: БИОСЕНСОРЫ
АМПЕРОМЕТРИЧЕСКИЙ СЕНСОР
БИФЕРМЕНТНЫЙ СЕНСОР
ПРОТОЧНО-ИНЖЕКЦИОННЫЙ АНАЛИЗ
ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
АМИЛОГЛЮКОЗИДАЗА
ГЛЮКОЗООКСИДАЗА
КОИММОБИЛИЗАЦИЯ
МАЛЬТОЗА
ОПРЕДЕЛЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Zhang, Xianen
11.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 96.10-04Б3.17

   
    Kinetic study of starch hydrolysis using a glucose/maltose sensing system [Text] / Hong-Bo Qu [et al.] // Biotechnol. Techn. - 1995. - Vol. 9, N 6. - P445-450 . - ISSN 0951-208X
Перевод заглавия: Изучение кинетики гидролиза крахмала с помощью глюкозо-мальтозных датчиков
Аннотация: Для определения кинетики конц-ии глюкозы и мальтозы в процессе расщепления крахмала солодом, 'альфа'-амилазой и/или глюкоамилазой использовали последовательно расположенные биодатчики с мембранами, содержащими, соотв., глюкозооксидазу и глюкозооксидазу в смеси с амилоглюкозидазой. Конц-ия сахаров определялась по изменению содержания O[2] в датчике. Показана пригодность метода для кинетических исследований осахаривающих ферментов. Китай , 430071 Wuhan Inst. Virology, Chinese Acad. Sci., Wuhan, P.R. Библ. 13
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.07.07
Рубрики: БИОСЕНСОРЫ
МЕМБРАННЫЕ ДАТЧИКИ
ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
ГЛЮКОЗООКСИДАЗА
АМИЛОГЛЮКОЗИДАЗА
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ
ГЛЮКОЗА
ОПРЕДЕЛЕНИЕ КОНЦЕНТРАЦИИ
КРАХМАЛ
КИНЕТИКА ГИДРОЛИЗА

Доп.точки доступа:
Qu, Hong-Bo; Zhang, Xian-En; Chui, Wen-Wu; Zhang, Shu-Zheng; Li, Gao-Xiang; Ouyang, Fan
12.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 97.08-04Б3.96

    Ramadas, Mangaleswary.
    Extraction and purification of amyloglucosidase produced by solid state fermentation with Aspergillus niger [Text] / Mangaleswary Ramadas, Olle Holst, Bo Mattiasson // Biotechnol. Techn. - 1995. - Vol. 9, N 12. - P901-906 . - ISSN 0951-208X
Перевод заглавия: Экстракция и очистка амилоглюкозидазы, образованной Aspergillus niger при твердофазной ферментации
Аннотация: Разработана новая методика выделения амилоглюкозидазы, образованной Aspergillus niger при твердофазной ферментации при описанных ранее условиях. Экстракцию фермента из поверхностной культуры проводят в течение 30 мин с помощью водной двухфазной системы (полиэтиленгликоль-6000 и фосфат калия в молярном соотношении 1:1). Центрифугирование экстракта при 6000 об./мин в течение 10 мин позволяет выделить 95% активности амилоглюкозидазы в нижней солевой фазе с кратностью очистки 11. Дальнейшая очистка фермента до электрофоретической гомогенности осуществляется с помощью аффинной хроматографии на поперечно сшитом крахмале в присутствии полиэтиленгликоля-6000 или фосфата калия. Шри Ланка, Dep. Biochem., Fac. Med., Univ. Jaffna, Kokuvil, Sri Lanka. Библ. 21
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: АМИЛОГЛЮКОЗИДАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
ASPERGILLUS NIGER (FUNGI)
ФЕРМЕНТАЦИЯ
ТВЕРДОФАЗНАЯ ФЕРМЕНТАЦИЯ

Доп.точки доступа:
Holst, Olle; Mattiasson, Bo
13.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 97.09-04Б2.98

    Ramadas, Mangaleswary.
    Extraction and purification of amyloglucosidase produced by solid state fermentation with Aspergillus niger [Text] / Mangaleswary Ramadas, Olle Holst, Bo Mattiasson // Biotechnol. Techn. - 1995. - Vol. 9, N 12. - P901-906 . - ISSN 0951-208X
Перевод заглавия: Экстракция и очистка амилоглюкозидазы, образованной Aspergillus niger при твердофазной ферментации
Аннотация: Разработана новая методика выделения амилоглюкозидазы, образованной Aspergillus niger при твердофазной ферментации при описанных ранее условиях. Экстракцию фермента из поверхностной культуры проводят в течение 30 мин с помощью водной двухфазной системы (полиэтиленгликоль-6000 и фосфат калия в молярном соотношении 1:1). Центрифугирование экстракта при 6000 об./мин в течение 10 мин позволяет выделить 95% активности амилоглюкозидазы в нижней солевой фазе с кратностью очистки 11. Дальнейшая очистка фермента до электрофоретической гомогенности осуществляется с помощью аффинной хроматографии на поперечно сшитом крахмале в присутствии полиэтиленгликоля-6000 или фосфата калия. Шри Ланка, Dep. Biochem., Fac. Med., Univ. Jaffna, Kokuvil, Sri Lanka. Библ. 21
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: АМИЛОГЛЮКОЗИДАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
ASPERGILLUS NIGER (FUNGI)
ФЕРМЕНТАЦИЯ
ТВЕРДОФАЗНАЯ ФЕРМЕНТАЦИЯ

Доп.точки доступа:
Holst, Olle; Mattiasson, Bo
14.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 98.03-04Б3.78

    Uhlich, Thomas.
    Immobilization of enzymes in photochemically cross-linked polyvinyl alcohol [Text] / Thomas Uhlich, Mathias Ulbricht, Georg Tomaschewski // Enzyme and Microb. Technol. - 1996. - Vol. 19, N 2. - P124-131 . - ISSN 0141-0229
Перевод заглавия: Иммобилизация ферментов в фотохимическим [путем] перекрестно связанный поливиниловый спирт
Аннотация: Инвертаза и амилоглюкозидаза были иммобилизованы в мембраны из поливинилового спирта при УФ-облучении незакрытых стерилпиридиновых групп. Изучали влияние перекрестного связывания на эффективность иммобилизации ферментов. Показано, что более крупный фермент инвертаза эффективно иммобилизуется даже в полимеры в низким содержанием перекрестно связывающего компонента. И наоборот, для иммобилизации амилоглюкозидазы необходима большая степень перекрестного связывания. Обсуждается активность ферментов в свободном и иммобилизованном состоянии. Определены кинетические параметры K[м] и V[max]. Приведены оптимальные значения pH и т-ры. Германия, Humboldt Univ. Berlin, Inst. Chem., Berlin. Библ. 25
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
ИНВЕРТАЗА
АМИЛОГЛЮКОЗИДАЗА
ХАРАКТЕРИСТИКА
ИММОБИЛИЗАЦИЯ
УСЛОВИЯ
НОСИТЕЛИ ДЛЯ ИММОБИЛИЗАЦИИ
ПОЛИВИНИЛОВЫЙ СПИРТ
РОЛЬ ПЕРЕКРЕСТНОГО СВЯЗЫВАНИЯ

Доп.точки доступа:
Ulbricht, Mathias; Tomaschewski, Georg
15.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 98.05-04Б3.156

    Grohmann, Karel.
    Saccharification of corn fibre by combined treatment with dilute sulphuric acid and enzymes [Text] / Karel Grohmann, Rodney J. Bothast // Process Biochem. - 1997. - Vol. 32, N 5. - P405-415 . - ISSN 0032-9592
Перевод заглавия: Осахаривание кукурузного волокна комбинированной обработкой разбавленной серной кислотой и ферментами
Аннотация: Исследован процесс последовательного осахаривания полисахаридов кукурузного волокна обработкой разбавленной серной к-той при т-ре 100-160'ГРАДУС'С с последующей частичной нейтрализацией и ферментативным гидролизом смесью целлюлазы и амилоглюкозидазы при при 45'ГРАДУС'С. Показана высокая ('ПРИБЛ='85%) конверсия всех полисахаридов в моносахара. Полученные гидролизаты в большинстве случаев сбраживаются до этанола рекомбинантной E. coli КО 11. США, USDA Citrus and Subtropical Products Lab., 600 Avenue S. NW, Winter Haven FL 33881. Библ. 43
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.29
Рубрики: ОСАХАРИВАНИЕ
КУКУРУЗНОЕ ВОЛОКНО
ФЕРМЕНТАТИВНЫЙ ГИДРОЛИЗ
ЦЕЛЛЮЛАЗА
АМИЛОГЛЮКОЗИДАЗА
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ
ЭТАНОЛ
ПОЛУЧЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Bothast, Rodney J.
16.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 99.02-04Б3.7

   
    Potassium ferricyanide mediated disposable biosensor for determination of maltose and glucose [Text] / Feng Ge [et al.] // Anal. Lett. - 1998. - Vol. 31, N 3. - P383-394 . - ISSN 0003-2719
Перевод заглавия: Определение мальтозы и глюкозы с помощью биосенсора одноразового применения с ферроцианидом калия в качестве медиатора
Аннотация: Разработан для определения мальтозы и глюкозы в одной пробе биосенсор одноразового применения, включающий два углеродных электрода с амилоглюкозидазой или глюкозооксидазой и ферроцианид калия в качестве медиатора. Линейный диапазон измеряемых конц-ий для глюкозы составляет 35 ммол/л, мальтозы - 25 ммол/л, процентная мера правильности 95,4-93,1%. КНР, Wuhan Inst. Virol., Chinese Acad. Sci. Библ. 20
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.07.07
Рубрики: БИОСЕНСОРЫ
ФЕРМЕНТНЫЙ БИОСЕНСОР
ОДНОРАЗОВЫЙ СЕНСОР
МАЛЬТОЗА
ГЛЮКОЗА
ОПРЕДЕЛЕНИЕ
АМИЛОГЛЮКОЗИДАЗА
ГЛЮКОЗООКСИДАЗА
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Ge, Feng; Zhang, Xian-En; Zhang, Zhi-Ping; Zhang, Xiao-Mei
17.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI38) 99.04-04А3.134

   
    Potassium ferricyanide mediated disposable biosensor for determination of maltose and glucose [Text] / Feng Ge [et al.] // Anal. Lett. - 1998. - Vol. 31, N 3. - P383-394 . - ISSN 0003-2719
Перевод заглавия: Определение мальтозы и глюкозы с помощью биосенсора одноразового применения с ферроцианидом калия в качестве медиатора
Аннотация: Разработан для определения мальтозы и глюкозы в одной пробе биосенсор одноразового применения, включающий два углеродных электрода с амилоглюкозидазой или глюкозооксидазой и ферроцианид калия в качестве медиатора. Линейный диапазон измеряемых конц-ий для глюкозы составляет 35 ммол/л, мальтозы - 25 ммол/л, процентная мера правильности 95,4-93,1%. КНР, Wuhan Inst. Virol., Chinese Acad. Sci. Библ. 20
ГРНТИ  
34.53.19
ВИНИТИ 341.53.19.11
Рубрики: БИОСЕНСОРЫ
ФЕРМЕНТНЫЙ БИОСЕНСОР
ОДНОРАЗОВЫЙ СЕНСОР
МАЛЬТОЗА
ГЛЮКОЗА
ОПРЕДЕЛЕНИЕ
АМИЛОГЛЮКОЗИДАЗА
ГЛЮКОЗООКСИДАЗА
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Ge, Feng; Zhang, Xian-En; Zhang, Zhi-Ping; Zhang, Xiao-Mei
18.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 99.10-04Б3.15

    Schindler, R.
    Simultaneous determination of 'альфа'-amylase and amyloglucosidase activities using flow injection analysis with fourier transform infrared spectroscopic detection and partial least-squares data treatment [Text] / R. Schindler, B. Lendl, R. Kellner // Anal. chim. acta. - 1998. - Vol. 366, N 1-3. - P35-43 . - ISSN 0003-2670
Перевод заглавия: Одновременное определение активностей 'альфа'-амилазы и амилоглюкозидазы с помощью проточно-инжекционного анализа с детектированием методом ИК спектроскопии с преобразованием Фурье и обработкой данных методом неполных наименьших квадратов
Аннотация: Разработана методика одновременного определения активностей 'альфа'-амилазы и амилоглюкозидазы методом ИК спектроскопии с преобразованием Фурье. Анализ выполняется в проточно-инжекционном режиме и основан на определении характеристичных изменений в средней ИК области спектра крахмала, происходящих под действием на него данных ферментов. Математическую обработку полученных данных проводят методом неполных (partial) наименьших квадратов. Линейность динамического диапазона измерений для амилоглюкозидазы составляет 38-150 ед. или 630-2500 nkat в 1 л, для 'альфа'-амилазы - 500-3750 ед. или 8300-62 000 nkat в 1 л. Австрия, Inst. Analytical Chem., Vienna Univ. Technol., Getreidemarkt 9/151, A-1060 Vienna. Библ. 21
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.07.09
Рубрики: 'АЛЬФА'-АМИЛАЗА
АМИЛОГЛЮКОЗИДАЗА
ОДНОВРЕМЕННОЕ ОПРЕДЕЛЕНИЕ
ПРОТОЧНО-ИНЖЕКЦИОННЫЙ АНАЛИЗ
ИК-СПЕКТРОСКОПИЯ С ПРЕОБРАЗОВАНИЕМ ФУРЬЕ

Доп.точки доступа:
Lendl, B.; Kellner, R.
19.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 99.11-04М4.623

    Schindler, R.
    Simultaneous determination of 'альфа'-amylase and amyloglucosidase activities using flow injection analysis with fourier transform infrared spectroscopic detection and partial least-squares data treatment [Text] / R. Schindler, B. Lendl, R. Kellner // Anal. chim. acta. - 1998. - Vol. 366, N 1-3. - P35-43 . - ISSN 0003-2670
Перевод заглавия: Одновременное определение активностей 'альфа'-амилазы и амилоглюкозидазы с помощью проточно-инжекционного анализа с детектированием методом ИК спектроскопии с преобразованием Фурье и обработкой данных методом неполных наименьших квадратов
Аннотация: Разработана методика одновременного определения активностей 'альфа'-амилазы и амилоглюкозидазы методом ИК спектроскопии с преобразованием Фурье. Анализ выполняется в проточно-инжекционном режиме и основан на определении характеристичных изменений в средней ИК области спектра крахмала, происходящих под действием на него данных ферментов. Математическую обработку полученных данных проводят методом неполных (partial) наименьших квадратов. Линейность динамического диапазона измерений для амилоглюкозидазы составляет 38-150 ед. или 630-2500 nkat в 1 л, для 'альфа'-амилазы - 500-3750 ед. или 8300-62 000 nkat в 1 л. Австрия, Inst. Analytical Chem., Vienna Univ. Technol., Getreidemarkt 9/151, A-1060 Vienna. Библ. 21
ГРНТИ  
34.39.33
ВИНИТИ 341.39.33.25
Рубрики: 'АЛЬФА'-АМИЛАЗА
АМИЛОГЛЮКОЗИДАЗА
ОДНОВРЕМЕННОЕ ОПРЕДЕЛЕНИЕ
ПРОТОЧНО-ИНЖЕКЦИОННЫЙ АНАЛИЗ
ИК-СПЕКТРОСКОПИЯ С ПРЕОБРАЗОВАНИЕМ ФУРЬЕ

Доп.точки доступа:
Lendl, B.; Kellner, R.
20.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.09-04Б2.134

   
    Processo descontinuo de sintese de amiloglicosidase por Aspergillus awamori: influencia do pH e da concentracao inicial depolissacarideo [Text] / Maria Candida Reginato Facciotti [et al.] // Rev. microbiol. - 1989. - Vol. 20, N 1. - С. 108-114 . - ISSN 0001-3714
Перевод заглавия: Синтез амилоглюкозидазы при периодическом культивировании Aspergillus awamori: влияние pH и начальной концентрации полисахарида
Аннотация: Провели серию экспериментов в 10-литровых ферментерах, при pH 4,0 и 5,0, применяя культуральную среду, содержащую муку кассавы в кач-ве основного источника углерода. Кинетическое изучение процесса показало значительное увеличение конечной энзиматической активности до достижения максимума для данной исходной конц-ии (S[0]) полисахарида. Макс. активность была значительно выше при pH 5,0, достигая 7000 ед/л для S[0]=93 г/л, при pH 4,0 макс. значение 2500 ед/л для S[0]=80 г/л.
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.11.21 + 341.27.39.9.07
Рубрики: АМИЛОГЛЮКОЗИДАЗА
БИОСИНТЕЗ
МАКСИМАЛЬНАЯ АКТИВНОСТЬ
ПИТАТЕЛЬНЫЕ СРЕДЫ
ПОЛИСАХАРИДЫ
PH
ВЛИЯНИЕ
ASPERGILLUS AWAMORI (FUNGI)
ПЕРИОДИЧЕСКОЕ КУЛЬТИВИРОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Facciotti, Maria Candida Reginato; Kilikian, Beatriz Vahan; Schmidell, Willibalbo; Fachini, Estevao Rosim
 1-20    21-33 
 
Описание базы
Стандартный
По словарю
Расширенный
Профессиональный
Распределенный
ГРНТИ



"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)