СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>A=Thauer, R. K.$<.>)

Общее количество найденных документов : 34
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-34

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.11-04Б2.119

ATP formation in vesicle preparations of the methanogenic bacterium strain Go1 as dependent on the reduction of CoM-S-S-HTP by H[2] [Text] / S. Peinemannn [et al.] // Forum. Microbiol. - 1990. - Vol. 13, N 1-2. - P68 . - ISSN 0170-8244
Перевод заглавия: Образование АТФ в препаратах везикул метаногенной бактерии штамм Go1 зависит от восстановления CoM-S-S-HTP молекулярным H[2]
Аннотация: Препараты везикул метаногенной бактерии шт. Go1 сопрягают образование метана из метил-CoM и H[2] с синтезом АТФ посредством трансмембранного протонного градиента. Восстановление метил-CoM осуществляется в рез-те двух р-ций. Утверждается, что вторая из них - восстановление смешанного дисульфида CoM-SH и HTP-SH (CoM-S-S- HTP) молек. H[2] приводит к образованию протонного градиента, следовательно, представляет интерес исследование восстановления CoM-S-S-HTP в препаратах везикул. Восстановление CoM-S-S-HTP молек. H[2] сопряжено с образованием АТФ со скоростью 0,52 нмоль/мг белка. Этот синтез АТФ специфичен к CoM-S-S-HTP, а CoM-S-S- CoM и HTP-S-S-HTP не вызывают образования АТФ. Синтез АТФ полностью ингибируется протонофором SF6847 в сочетании с валиномицином, диэтилстильбестролом и сульфобетаином. Однако, 2-бромэтансульфонат не влияет на синтез АТФ, сопряженный с восстановлением CoM-S-S-HTP молекулярным H[2]. ФРГ, Inst. fur Mikrobiol., Univ. Gottingen, D-3400 Gottingen.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.17
Рубрики: МЕТАНОГЕННЫЕ БАКТЕРИИ
ШТАММ GO1
ПРЕПАРАТЫ ВЕЗИКУЛ
АТФ
ОБРАЗОВАНИЕ
ЗАВИСИМОСТЬ
COM-S-S-HTP
МОЛЕКУЛЯРНЫЙ ВОДОРОД
ВОССТАНОВЛЕНИЕ
ТРАНСМЕМБРАННЫЙ ПРОТОННЫЙ ГРАДИЕНТ
СОПРЯЖЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Peinemannn, S.; Hedderich, R.; Blaut, M.; Thauer, R.K.; Gottschalk, G.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.11-04Б2.118

ATP synthesis coupled to electron transfer from H[2] to the heterodisulfide of 2-mercaptoethanesulfonate and 7-mercaptoheptanoylthreonine phosphate in vesicle preparations of the methanogenic bacterium strain Go1 [Text] / S. Peinemann [et al.] // FEBS Lett. - 1990. - Vol. 263, N 1. - P57-60 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Синтез АТФ, сопряженный с переносом электронов от H[2] на гетеродисульфид 2-меркаптоэтансульфоната и 7-меркаптогептаноилтреонин фосфата в препаратах везикул метаногенной бактерии шт. Go1
Аннотация: Неочищ. препараты везикул метаногенного шт. Go1 способны сопрягать восстановление гетеродисульфида 2-меркаптоэтансульфоната и 7-меркаптоэтаноилтреонинфосфата (CoM-S-S-HTP) молек. водородом с образованием АТФ. Скорость синтеза АТФ 1 нмоль/мин на мг белка. Синтез АТФ и восстановление дисулфида наблюдаются только с CoM-S-S-HTP, но не с CoM-S-S-CoM или HTP-S-S- HTP. Ингибитор метилредуктазы 2-бромэтансульфонат не влияет на синтез АТФ, индуцируемый восстановлением CoM-S-S-HTP молек. H[2]. Синтез АТФ полностью ингибируется разобщителем SF 6847, тогда как сопутствующая р-ция восстановления CoM-S-S-HTP стимулируется. N,N'-дициклогексилкарбодиимид и диэтилстильбестрол также ингибируют полностью образование АТФ и снижают скорость восстановления CoM-S-S-HTP на 35% по сравнению с контролем. Эти ингибиторные влияния снимаются добавкой разобщителя. Из этих рез-тов сделано заключение, что сопряжение энергии между переносом электронов от H[2] на гетеросульфид и синтезом АТФ происходит посредством трансмембранного протонного градиента. Библ. 14. ФРГ, Inst. fur Mikrobiologie der Georg-August-Univ. Gottingen, D-3400 Gottingen.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.17
Рубрики: МЕТАНОГЕННЫЕ БАКТЕРИИ
ШТАММ GO1
ПРЕПАРАТЫ ВЕЗИКУЛ
АТФ
ОБРАЗОВАНИЕ
СОПРЯЖЕНИЕ
ВОДОРОД
COM-S-S-HTP
ПЕРЕНОС ЭЛЕКТРОНОВ
ТРАНСМЕМБРАННЫЙ ПРОТОННЫЙ ГРАДИЕНТ

Доп.точки доступа:
Peinemann, S.; Hedderich, R.; Blaut, M.; Thauer, R.K.; Gottschalk, G.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 90.04-04Б3.31

Thauer, R. K.
Carbonylierungs-chemie in anaeroben bakterien [Text] / R. K. Thauer // Jahrb. Biotechnol., 1988-1989. - Munchen, Wien, 1988. - Bd 2. - S49-64
Перевод заглавия: Химия карбоксилирования у анаэробных бактерий
Аннотация: Обзор посвящен механизмам синтеза углеродного скелета из CO и CO[2] с помощью различных ферментных систем у анаэробных бактерий. Обзор содержит девять глав: введение, образование уксусной кислоты из СО, механизм синтеза уксусной кислоты из СО и метанола, механизм биосинтеза ацетилкоэнзима А из метанола, СО и коэнзима А, пути метаболизма СО как промежуточного продукта у анаэробных бактерий, экологическое значение анаэробных бактерий в круговороте СО и CO[2], реакция декарбоксилирования у растений. Ил. 6. Библ. 71. ФРГ, Philipps-Universitat, Fachbereich Biologie/Mikrobiologie, Karl-von-Frisch-StraSSe, D-3550 Marburg/L.

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.01
Рубрики: АНАЭРОБНЫЕ БАКТЕРИИ
УКСУСНАЯ КИСЛОТА
ОБРАЗОВАНИЕ
МЕХАНИЗМ
КАРБОКСИЛИРОВАНИЕ
МЕТАНОГЕНЕЗ
ХИМИЗМ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 71

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.03-04Б2.49

Hedderich, R.
Catylytic properties of the heterodisulfide reductase involved in the final step of methanogenesis [Text] / R. Hedderich, A. Berkessel, R. K. Thauer // FEBS Lett. - 1989. - Vol. 255, N 1. - P67-71 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Каталитические свойства гетеродисульфидредуктазы, участвующей в конечной стадии метаногенеза
Аннотация: Конечной стадией метаногенеза является восстановление метилкофермента М (СН[3]-S-KoM) 7-меркаптогептаноилL-треонинфосфатом (Н-S-ГТФ) до метана и гетеродисульфида (КоМ-S-S-ГТФ). У метаногенных бактерий должна существовать гетеродисульфидредуктаза (I) для регенерации восстановленных коферментов, однако этот фермент до настоящего времени не исследован. Показано, что экстракты Methanobacterium tehrmoautotrophicum и Methanosarcina barkeri способны катализировать восстанволение КоМ-S-S-ГТФ за счет восстановленных виологеновых красителей, а в обратном направлении - окисление H-S-KoM плюс Н-S-ГТФ до гетеродисульфида в присутствии метиленового синего. I из M. thermoautotrophicum шт. Marburg была частично (в 30 раз) очищена путем хр-фии на ДЭАЭ-сефарозе, моно-Q и суперозе-6 до уд. активности 10 мкмоль/мин/мг белка. Частично очищ. I почти нечувствительна к О[2], т. к. ее активность даже повышалась на 10-20% после инкубации в течение 30 мин на воздухе. К для восстановленного бензилвиологена очень низка (0,05 мМ), а для гетеродисульфида составляет 0,13 мМ. I высокоспецифична к L-энантиомеру гетеродисульфида, не восстанавливает гетеродисульфид, содержащий 6-меркаптогексаноилтреонинфосфат, а также гомодисульфиды H-S-КоМ или H-S-GTF. Однако, I восстанавливала D-энантиомер КоМ-S-S-ГТФ (К 3 мМ) со скоростью, составляющей 35% от таковой для L-формы. Ил. 1. Табл. 2. Библ. 11. ФРГ, [R. Thauer], Lab. fur Mikrobiol., Fachbereich Biol., Philipps-Univ., Karl-von-Frisch-StraSSe, D-3550 Marburg.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.17
Рубрики: МЕТАНОГЕНЕЗ
ГЕТЕРОДИСУЛЬФИДРЕДУКТАЗА
ОЧИСТКА
ХАРАКТЕРИСТИКА
METHONOBACTERIUM THERMOAUTOTROPHICUM (BACT.)
METHANOSARCIMA BARKERI (BACT.)
МЕТАНОГЕННЫЕ БАКТЕРИИ

Доп.точки доступа:
Berkessel, A.; Thauer, R.K.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.11-04Б2.107

Coenzyme F[4][2][0] dependent N{5},N{1}{0}-methylenetetrahydromethanopterin dehydrogenase in methanol grown Methanosarcina barkeri [Text] / M. EnSSle [et al.] // Arch. Microbiol. - 1991. - Vol. 155, N 5. - P483-490 . - ISSN 0302-8933
Перевод заглавия: Кофермент F[4][2][0]-зависимая N{5},N{1}{0}-метилентетрагидрометаноптериндегидрогеназа у выращенного на метаноле Methanosarcina barkeri
Аннотация: Р-ция дегидрогенизации N{5},N{1}{0}-метилентетрагидрометаноптерина (CH[2]-H[4]MPT) до N{5},N{1}{0}-метенилтетрагидрометаноптерина (СН-Н[4]MPT) является промежуточной стадией при окислении метанола до СО[2] у Methanosarcina barkeri. Р-цию катализирует СН[2]-H[4]MPT-дегидрогеназа, облигатно зависящая от кофермента F[4][2][0] как акцептора электронов и не использующая какие-либо другие акцепторы (НАД, НАДФ, метилвиологен). Фермент очищен в анаэр. условиях до гомогенного состояния. Он имеет мол. массу 240 кД и является октамером, состоящим из субъединиц массой по 31 кД. Значения K[м] по отношению к СН[2]-H[4]MPT и к коферменту F[4][2][0] составляют, соответственно, 6 мкМ и 25 мкМ. V[м][а][к][с] =4000 мкмолей/мин/мг белка при 37'ГРАДУС' С и оптим. рН 6,0. N-концевая аминокислотная последовательность на 50% гомологична N-концевой последовательности СН[2]-H[4]MPT-дегидрогеназы выращенного на H[2]+CO[2] Methanobacterium thermoautotrophicum. Библ. 44. ФРГ, Phillips-Univ., W-3550 Marburg.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.09.25 + 341.27.17.09.15
Рубрики: METHANOSARCINA BARKERI (BACT.)
ШТАММ DSM 804
РОСТ
МЕТАНОЛ
УТИЛИЗАЦИЯ
МЕТИЛЕНТЕТРАГИДРОМЕТАНОПТЕРИНДЕГИДРОГЕНАЗА * N5, N10-
КОФЕРМЕНТ F420
АКЦЕПТОР ЭЛЕКТРОНОВ

Доп.точки доступа:
EnSSle, M.; Zirngibl, C.; Linder, D.; Thauer, R.K.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.03-04Б2.134

Schmitz, R. A.
Different mechanisms of acetate activation in Desulfurella acetivorans and Desulfuromonas acetoxidans [Text] / R. A. Schmitz, E. A. Bonch-Osmolovskaya, R. K. Thauer // Arch. Microbiol. - 1990. - Vol. 154, N 3. - P274-279 . - ISSN 0302-8933
Перевод заглавия: Различные механизмы активации ацетата у Desulfurella acetovorans и Desulfuromonas acetoxidans
Аннотация: Серовосстанавливающие бактерии D. acetivorans и D. acetoxidans, окисляющие ацетат, различаются по содержанию Г+Ц в ДНК (31,4 и 50-52 мол%), оптим. т-ре роста (55 и 30'ГРАДУС' С) и отсутствием у D. acetivorans цитохромов. Обе бактерии осуществляют метаболизм ацетата через ацетил-КоА и ЦТК, а не по пути, требующему участие СО-дегидрогеназы. Они однако различаются путями активации ацетата и образования сукцината: D. acetoxidans образует ацетил-КоА и сукцинат из ацетата и сукцинил-КоА с помощью только одного фермента, а D. acetivorans образует ацетил-КоА из ацетата через ацетилфосфат с помощью ацетаткиназы и фосфатацетилтрансферазы и сукцинат из сукцинил-КоА с помощью сукцинил-КоА-синтетазы. Обе бактерии содержат менахинон. Библ. 276 ФРГ, Philipps-Univ. D-3550 Marburg.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.09.99
Рубрики: DESULFURELLA ACETOVORANS (BACT.)
DESULFUROMONAS ACETOXIDANS (BACT.)
СЕРОВОССТАНАВЛИВАЮЩИЕ БАКТЕРИИ
АЦЕТАТ
МЕТАБОЛИЗМ
АКТИВАЦИЯ АЦЕТАТА
МЕХАНИЗМ
ЦИТОХРОМЫ
МЕНАХИНОН

Доп.точки доступа:
Bonch-Osmolovskaya, E.A.; Thauer, R.K.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.12-04Б2.44

Fischer, R.
Ferredoxin-dependence of CH[4]- and CO[2]-formation from acetate in Methanosarcina barkeri [Text] / R. Fischer, R. K. Thauer // Forum Microbiol. - 1990. - Vol. 13, N 1-2. - P68 . - ISSN 0170-8244
Перевод заглавия: Образование Methanosarcina barkeri СН[4] и CO[2] из ацетата зависит от ферредоксина
Аннотация: Экстракты клеток метанобразующей бактерии Methanosarcina barkeri, выросшей на среде с ацетатом, катализируют след. превращения: 1) ацетат CO[2] + CH[4]; 2) ацетат + HS-CoM CO[2], Н[2] + S-CoM; 3) CH[3]-S-CoM + H[2] CH[4] + HS-CoM. Авторы доказывают, что первые 2 р-ции являются ферредоксин-зависимыми. Наблюдаемая К[м] для ферредоксина 2,5 мкМ. Предполагается, что ферредоксин вовлекается в процесс образования СН[4] из ацетата, играя роль акцептора электронов при окислении последнего.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.17
Рубрики: ФЕРРЕДОКСИНЫ
МЕТАНОГЕНЕЗ
АЦЕТАТ
METHANOSARCINA BARKERI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Thauer, R.K.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.04-04Б2.108

Fischer, R.
Ferredoxin-dependent methane formation from acetate in cell extracts of Methanosarcina barkeri (strain MS) [Text] / R. Fischer, R. K. Thauer // FEBS Lett. - 1990. - Vol. 269, N 2. - P368-372 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Ферредоксин-зависимое образование метана из ацетата в клеточных экстрактах Methanosarcina barkeri (штамм MS)
Аннотация: Экстракты Кл M. barkeri DSM 800, выросших на ацетате, катализируют образование СН[4] и СО[2] из ацетил-КоА с уд. скоростью 40-50 нмоль*мин1}*мг1}. Адсорбция ферредоксина (Ф) на ДЭАЭ-сефацеле почти полностью инактивирует экстракты, а последующее внесение в них очищенного Ф из M. barkeri или из Clostridium pasteurianum восстанавливает исходную активность. Кажущаяся К[m] для Ф из M. barkeri 2,5 мкМ. Образование СО[2], Н[2] и метил-кофермента М из ацетил-КоА в условиях ингибирования метанообразования бромэтансульфоновой к-той также зависит от присутствия Ф, а восстановление метил-кофермента М молекулярным Н[2] не требует Ф. Полученные рез-ты указывают на то, что Ф является переносчиком электронов при метанообразовании на ацетате. Фракция мембран Кл, содержащая цитохромы, не влияла на метаногенез из ацетил-КоА в клеточных экстрактах. Библ. 31. ФРГ, Lab. fur Mikrobiologie, Fachbereich Biologie, Philipps-Univ., D-3550 Marburg.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.09.29
Рубрики: METHANOSARCINA BARKERI (BACT.)
ШТАММ MS
АЦЕТАТ
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ
МЕТАНОГЕНЕЗ
МЕТАН
ФЕРРЕДОКСИН-ЗАВИСИМОЕ ОБРАЗОВАНИЕ
CLOSTRIDIUM PASTEURIANUM (BACT.)

Доп.точки доступа:
Thauer, R.K.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 91.06-04Б3.238

Fischer, R.
Ferredoxin-dependent methane formation from acetate in cell extracts of Methanosarcina barkeri (strain MS) [Text] / R. Fischer, R. K. Thauer // FEBS Lett. - 1990. - Vol. 269, N 2. - P368-372 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Ферредоксин-зависимое образование метана из ацетата в клеточных экстрактах Methanosarcina barkeri (штамм MS)
Аннотация: Экстракты (100 000 g) из клеток Methanosarcina barkeri, выращенных на ацетате, катализировали образование СН[4] и СО[2] из ацетил-КоА. Удельная активность реакции составляла 40-50 нмолей/мин/мг белка. Удаление ферредоксина (Ф) из экстрактов его адсорбцией на ДЭАЭ-сефацеле приводило к почти полной потере активности, к-рая восстанавливалась при добавление Ф из клеток M. barkeri или Clostridium pasterianum. Кажущаяся величина К[м] для Ф M. barkeri и Clostridium составляла 2,5 и 0,5 мкМ соотв. В опытах с ингибитором бромэтансульфонатом, подавляющим образование СН[4], показано, что образование СО[2], H[2] и метилкофермента М из ацетил-КоА также зависело от Ф. Последний не требовался для реакции восстановления метилкофермента М водородом. Делается вывод, что Ф участвует как переносчик электронов в электронтранспортной цеписвязывающей окисление карбонильной группы ацетил-КоА до СО[2] с восстановлением СН[3]-S-КоМ до СН[4]. Образование СН[4] из ацетил-КоА в клеточных экстрах не зависело от мембранной фракции, содержащей цитохромы. Библ. 31. ФРГ, Lab. fur Microbiol. Fachbereich Biologie, Philipps-Univ., D-3550 Marburg.

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.29
Рубрики: METHANOSARCINA BARKERI (BACT.)
ШТАММ MS
КЛЕТОЧНЫЕ ЭКСТРАКТЫ
МЕТАНОГЕННЫЕ БАКТЕРИИ
МЕТАНОГЕНЕЗ
МЕТАН
ОБРАЗОВАНИЕ
ФЕРРЕДОКСИН
ВЛИЯНИЕ
ПИТАТЕЛЬНЫЕ СРЕДЫ
СОСТАВ
АЦЕТАТ
УТИЛИЗАЦИЯ

Доп.точки доступа:
Thauer, R.K.

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.11-04Б2.124

Formylmethanofuran dehydrogenase from methanogenic bacteria, a novel pterinmolybdenum enzyme [Text] / M. Karrasch [et al.] // Forum Microbiol. - 1990. - Vol. 13, N 1-2. - P58 . - ISSN 0170-8244
Перевод заглавия: Формилметанофурандегидрогеназа из метаногенных бактерий - новый птериномолибденовый фермент
Аннотация: Формилметанофурандегидрогеназа (I) катализирует обратимое восстановление СО[2] до формилметанофурана и участвует в первой стадии метаногеназа из H[2]/CO[2] и в последней стадии образования CO[2] при диспропорционировании метанола до CO[2] и СН[4]. I была очищена в 40 раз из клеток Methanobacterium thermoautotrophicum, выращенных на H[2]/CO[2], и в 100 раз из клеток Methanosarcina barkeri, выращенных на метаноле. Гомогенные I имели уд. активность 60 и 150 мкмоль/мин/мг белка соотв. и содержали молибден (0,3-0,6 моля на моль фермента). I из M. barkeri также содержит птериновый кофактор (0,5- 0,7 моля/моль), к-рый после окисления иодом имел такой же спектр флуоресценции, как и молибдоптерин из ксантиноксидазы, экстрагированный в присутствии I[2]. Кроме птеринового кофактора и молибдена обнаружено 'ЭКВИВ'20 молей железа и 20 молей кислотолабильной серы на моль фермента, но не обнаружено флавина.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.15.27 + 341.27.17.09.11.21
Рубрики: МЕТАНОГЕННЫЕ БАКТЕРИИ
УСЛОВИЯ КУЛЬТИВИРОВАНИЯ
ФОРМИЛМЕТАНОФУРАНДЕГИДРОГЕНАЗА
ПТЕРИНОМОЛИБДЕНОВЫЙ ФЕРМЕНТ
ОЧИСТКА
АКТИВНОСТЬ
ХАРАКТЕРИСТИКА
METHANOBACTERIUM THERMOAUTOTROPHIUCCM (BACT.)
METHANOSARCINA BARKERI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Karrasch, M.; Borner, G.; EnSSle, M.; Thauer, R.K.

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.04-04Б2.201

Breitung, J.
Formylmethanofuran: tetrahydromethanopterin formultransferase from Methanosarcina barkeri. Identification of N{5}-formyltetrahydromethanopterin as the product [Text] / J. Breitung, R. K. Thauer // FEBS Lett. - 1990. - Vol. 275, N 1-2. - P226-230 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Формилметанофуран: тетрагидрометаноптеринформилтрансфераза из Methanosarcina barkeri. Идентификация N{5}-формилтетрагидрометаноптерина в качестве продукта реакции
Аннотация: Формилметанофуран: тетрагидрометаноптерин-формилтрансфераза (Ф) из Кл M. barkeri (штамм Фузаро, DSM 804), растущих на метаноле, была очищена в 488 раз. Мол. масса нативной Ф - 35 кД, оптим. рН 7,0, оптим. т-ра 65'ГРАДУС' С. Присутствие молекул. О[2] не влияло на активность Ф. Ф катализирует образование преимущественно N{5}-формилтетрагидрометаноптерина, а не N{1}{0}-формилтетрагидрометаноптерина. Полученные рез-ты указывают на значительное сходство Ф из Кл M. barkeri и Ф из Кл Methanobacterium thermoautotrophicum, использующих СО[2] : H[2]. Библ. 16. ФРГ, Lab. fur Mikrobiol., Fachbereich Biol., Philipps-Univ. Marburg, D-3550 Marburg/Lahn.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15 + 341.27.17.09.09.15
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
ФОРМИЛМЕТАНОФУРАН: ТЕТРАГИДРОМЕТАНОПТЕРИН-ФОРМИЛТРАНСФЕРАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
ФОРМИЛТЕТРАГИДРОМЕТАНОПТЕРИН* N5-
ОБРАЗОВАНИЕ
METHANOSARCINA BARKERI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Thauer, R.K.

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 93.09-04Б2.094

Formylmethanofuran: tetrahydromethanopterin formyltra and N{5},N{1}{0}-methylenetetrahydromethanopterin dehydrogenase from the sulfatereducing Archaeoglobus fulgidus: similarities with the enzymes from methanogenic Archaea [Text] / B. Schworer [et al.] // Arch. Microbiol. - 1993. - Vol. 159, N 3. - С 225-232 . - ISSN 0302-8933
Перевод заглавия: Формилметанофуран: тетрагидрометаноптерин-формилтрансфераза и N{5},N{1}{0}-метилентетрагидрометаноптерин-дегидрогеназа из сульфатредуцирующей Archaeoglobus fulgidus. Сходство с ферментами из метаногенных архебактерий
Аннотация: Сульфатредуцирующий организм Archaeoglobus fulgidus, шт. VC-19 DSM 4304, содержал ряд ферментов, относимых прежде всего лишь к метаногенным архебактериям. Приводятся данные об очистке и свойствах двух таких ферментов, формилметанофуран: тетрагидрометаноптерин-формилтрансферазы и N{5},N{1}{0}-метилентетрагидрометаноптерин-дегидрогеназы (зависящей от коэнзима F[4][2][0]). Сравнение N-концевых аминокислотных остатков в этих белках и других молекулярных свойств со свойствами соответствующих ферментов из трех представителей метаногенных архебактерий (Methanosarcina barkeri, Methanobacterium thermoautotrophicum, Methanopyrus kandleri) обнаружили высокую степень сходства. Библ. 49. Германия (R. K. Thauer) Lab. fur Mikrobiol. der Philipps-Univ. Marburg, W-3550 Marburg/Lohn.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ARCHAEGLOBUS FULGIDUS (BACT.)
ШТАММ VC 19 (DSM 4304)
ФОРМИЛМЕТАНОФУРАН: ТЕТРАГИДРОМЕТАНОПТЕРИН-ФОРМИЛТРАНСФЕРАЗА
МЕТИЛЕНТЕТРАГИДРОМЕТАНОПТЕРИН-ДЕГИДРОГЕНАЗА*N5N10
СРАВНЕНИЕ СВОЙСТВ
АРХЕБАКТЕРИИ
МЕТАНОГЕННЫЕ АРХЕБАКТЕРИИ

Доп.точки доступа:
Schworer, B.; Breitung, J.; Klein, A.R.; Steller, K.O.; Thauer, R.K.

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 93.09-04Б2.062

Isolation and characterization of polyferredoxin from Methanobacterium thermoautotrophicum. The mvhB gene product of the methylviologen-reducing hydrogenase operon [Text] / R. Hedderich [et al.] // FEBS Lett. - 1992. - Vol. 298. - P65-68 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Выделение и характеристика полиферредоксина из Methanobacterium thermoautotrophicum. Продукт гена mvhB из оперона метилвиологенвосстанавливающей гидрогеназы
Аннотация: Оперон метилвиологен-восстанавливающей гидрогеназы из Methanobacterium thermoautotrophicum содержит открытую рамку считывания (mvhB), продукт к-рой должен иметь Mr'ЭКВИВ'44 000, содержать до 48 атомов железа в 12 кластерах [4Fe - 4S] и, как предполагается, является полиферредоксином (I). Этот I был впервые получен в очищенном состоянии. Его идентичность с продуктом гена mvhB доказана путем сравнения N-концевых аминокислотных последовательностей. Очищенный I имеет темно-коричневый цвет, Mr 44 000 и содержит 53 моля Fe и 43 моля кислотолабильной серы на 1 моль белка. В спектре поглощения I имеются максимумы при 280 и 390 нм и плечо при 308 нм. Соотношение А[3][9][0]/А[2][8][0] равно 0,73. Молярный коэф. экстинкции при 290 нм составляет 170 000 М{-}{1}*см{-}{1}. Исследование восстановленного дитионитом I с помощью ЭПР-спектроскопии выявило наличие кластеров [4Fe-4S]. Т. обр. продукт гена mvhB действительно является полиферредоксином. Ил. 3. Библ. 22. ФРНГ, Lab. fur Mikrobiol., Fachbereich Biol., PhilippsUniv. Marburg, W-3550 Marburg-Lahn.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.09.07
Рубрики: ПОЛИФЕРРЕДОКСИН
ПОЛУЧЕНИЕ
ОЧИСТКА
ХАРАКТЕРИСТИКА
ГИДРОГЕНАЗЫ
МЕТИЛВИОЛОГЕН-ВОССТАНАВЛИВАЮЩАЯ ГИДРОГЕНАЗА
ГЕН MVHB
ПРОДУКТ ГЕНА
АМИНОКИСЛОТНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
METHANOBACTERIUM AUTOTROPHICUM (BACT.)

Доп.точки доступа:
Hedderich, R.; Albracht, S.P.J.; Linder, D.; Koch, J.; Thauer, R.K.

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 93.01-04Б2.132

Methyl-coenzyme M reductase and other enzymes involved in methanogenesis from CO[2] and H[2] in the extreme thermophile Methanopyrus kandleri [Text] / S. Rospert [et al.] // Arch. Microbiol. - 1991. - Vol. 156, N 1. - P49-55 . - ISSN 0302-8933
Перевод заглавия: Метилкофермент М-редуктаза и другие ферменты, участвующие в метаногенезе из СО[2] и Н[2] у экстремального термофила Methanopyrus kandleri
Аннотация: Метил-КоМ-редуктаза (I), катализирующая стадию образования метана в энергетич. метаболизме метаногенов, очищена из гипертермофильной архебактерии M. kandleri (AV 19) с помощью хр-фии на ДЭАЭ-сефарозе, Q-сефарозе, фенил-сефарозе и моно-Q. Очищенная I имеет желтую окраску, максимум поглощения при 425 нм, содержит две 'альфа'- (Mr 61 000), две 'бета'- (Mr 51 000) и две 'гамма'-субъединицы (Mr 39 500). Простетич. группой является Ni-содержащий порфиноид, кофермент F[4][3][0]. N-Концевая аминокислотная последовательность 'гамма'-субъединицы гомологична соотв. последовательностям из др. метаногенов. Бесклеточные экстракты M. kandleri содержат также др. ферменты метаногенеза: формилметанофурандегидрогеназу, формилметанофуран: тетрагидрометаноптеринформилтрансферазу; N{5},N{1}{0}-метенилтетрагидрометаноптеринциклогидролазу; N{5},N{1}{0}-метилентетрагидрометаноптериндегидрогеназу (Н[2]-образующую); N{5},N{1}{0}-метилентетрагидрометаноптеринредуктазу (F[4][2][0]-зависимую), гетеродисульфидредуктазу, кофермент F[4][2][0]-восстанавливающую гидрогеназу и метилвиологенвосстанавливающую гидрогеназу. Ил. 4. Табл. 2. Библ. 42. ФРГ (Thauer R.K.), Lab. fur Mikrobiol., Fachbereich Biol., Philipps-Univ. Marburg, W-3550 Marburg/Lahn.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: МЕТИЛ-КОМ-РЕДУКТАЗА
СВОЙСТВА
МЕТАНОГЕНЕЗ
ФЕРМЕНТЫ
METHANOPYRUS KANDLERI (BACT.)
ШТАММ AV19

Доп.точки доступа:
Rospert, S.; Breitung, J.; Ma, K.; Schworer, B.; Zirgibl, C.; Thauer, R.K.; Linder, D.; Huber, R.

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.08-04Б2.77

Zirngibl, C.
Methylene-tetrahydromethanopterin Dehydrogenase from Methanobacterium thermoautotrophicum (strain Marburg): a novel hydrogenase [Text] / C. Zirngibl, R. Hedderich, R. K. Thauer // Forum Mikrobiol. - 1989. - Vol. 12, N 1-2. - S88 . - ISSN 0170-8244
Перевод заглавия: Метилентетрагидрометаноптериндегидрогеназа из Methanobacterium thermoautotrophicum (штамм Marburg): новая гидрогеназа
Аннотация: Метилентетрагидрометаноптериндегидрогеназа (СН[2]H[4] МРТ-дегидрогеназа) участвует у метаногенных бактерий в процессе восстановления СО[2] водородом до метана. Этот фермент из M. thermoautotrophicum (шт. Marburg), очищ. до гомогенного состояния, имеет мол. массу 45 000 и катализирует окисление СН[2]-Н[4]МРТ до метенил-Н[4]МРТ (СН-Н[4]МРТ) с использованием в кач-ве акцептора электронов протонов, но не кофермента F[4][2][0], НАД или НАДФ. На моль образующегося CH-H[4]МРТ приходится один моль генерируемого Н[2]. Реакция обратимая. Т. обр., СН[2]-Н[4]МРТ-дегидрогеназу можно рассматривать как гидрогеназу нового типа. Макс. уд. активность фермента составляет 150 мкмолей/ /мин*мг с К[м] для СН[2]-Н[4]МРТ равным 20 мкМ. Очищ. же СН[2]-Н[4]МРТ-дегидрогеназа из M. thermoautotrophicum (шт. 'ДЕЛЬТА'Н) имеет уд. активность 0,11 мкмолей/мин*мг и сопряжена с коферментов F[4][2][0], т. е. ферменты из шт. Marburg и шт. 'ДЕЛЬТА'Н полностью различаются с т. зр. используемого акцептора электронов. ФРГ, Lab. fur Mikrobiol., FB Biol., 3550 Marburg.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.17
Рубрики: МЕТИЛЕНТЕТРАГИДРОМЕТАНОПТЕРИНДЕГИДРОГЕНАЗА
ХАРАКТЕРИСТИКА
METHANOBACTERIUM THERMOAUTOTROPHICUM (BACT.)
ШТАММ MARBURG

Доп.точки доступа:
Hedderich, R.; Thauer, R.K.

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.09-04Б2.73

Fischer, R.
Methyltetrahydromethanopterin as an intermediate in methanogenesis form acetate in Methanosarcina barkeri [Text] / R. Fischer, R. K. Thauer // Forum Mikrobiol. - 1989. - Vol. 12, N 1-2. - P55 . - ISSN 0170-8244
Перевод заглавия: Метилтетрагидрометаноптерин как промежуточный продукт метаногенеза на ацетате у Methanosarcina barkeri
Аннотация: Метаногенная архебактерия M. barkeri может образовывать CH[4] и CO[2] из ацетата. Экстракты Кл, выращенных с ацетатом, катализируют эту р-цию с уд. активностью 50 нмолей*мин1}*мг белка1}. После очистки на сефадексе G-25 клеточные экстракты M. barkeri катализируют образование CH[4] из ацетилфосфата только в присутствии кофермента A, тетрагидрометаноптерина, кофермента М и 7-меркаптогептаноилтреонинфосфата, причем метанофуран и кофермент F[4][2][0] не требуются. При исчерпании кофермента М происходит накопление в реакционной смеси метилтетрагидрометаноптерина. Эти результаты свидетельствуют о том, что промежуточными продуктами образования CH[4] из ацетата являются ацетилфосфат, ацетил-КоА, метилтетрагидрометаноптерин и метил-КоМ. Р-ция диспропорционирования формальдегида в CH[4] и CO[2] зависит от тетрагидрометаноптерина, метанофурана, кофермента F[4][2][0], кофермента М и 7-меркаптогептаноилтреонинфосфата. Библ. 1. ФРГ, Lab. fur Mikrobiol., FB Biol., Marburg.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.17
Рубрики: МЕТАНОГЕНЕЗ
МЕТИЛТЕТРАГИДРОМЕТАНОПТЕРИН
ОБРАЗОВАНИЕ
КОФЕРМЕНТЫ
КОФЕРМЕНТ F420
КОФЕРМЕНТ M
METHANOSARCINA BARKERI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Thauer, R.K.

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 92.03-04Б2.273

Borner, G.
Molybdopterin adenine dinucleotide and molybdopterin hypoxanthine dinucleotide in formylmethanofuran dehydrogenase from Methanobacterium thermoautotrophicum (Marburg) [Text] / G. Borner, M. Karrasch, R. K. Thauer // FEBS Lett. - 1991. - Vol. 290, N 1-2. - P31-34 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Молибдоптеринадениндинуклеотид и молибдоптерингипоксантиндинуклеотид в формилметанофурандегидрогеназе из Methanobacterium thermoautotrophicum (Marburg)
Аннотация: Из архебактерий Methanobacterium thermoautotrophicum очищена до гомогенного состояния формилметанофурандегидрогеназа. Фермент содержит в расчете на моль (кажущаяся мол. м. 110 кД) 0,6 моля молибдена, 4 моля негеминового железа, 4 моля кислотолабильной серы, а также 0,7 моля птерин-содержащего кофактора. Птериновая часть экстрагирована из фермента после его алкилирования йодацетамидом, и экстракт подвержен ВЭЖХ на Лихросфер 100 RP-18. Получены три птериновых соединения. На основе их УФ-видимых спектров и продуктов, образующихся после расщепления нуклеотидпирофосфатазой и щелочной фосфатазой, они идентифицированы как [ди(карбоксамидометил)]-производные молибдоптерингуаниндинуклеотида, молибдоптеринадениндинуклеотида и молибдоптерингипоксантиндинуклеотида. Эти птериндинуклеотиды присутствовали в соотношении 1 : 0,4 : 0,1. Библ. 12. ФРГ, Lab. Mikrobiol., Philipps-Univ. Marburg, D-3550 Marburg/Lahn.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: METHANOBACTERIUM THERMOAUTOTROPHICUM (BACT.)
ФОРМИЛМЕТАНОФУРАНДЕГИДРОГЕНАЗА
ОЧИСТКА
МОЛИБДОПТЕРИН АДЕНИНДИНУКЛЕОТИД
МОЛИБДОПТЕРИНГИПОКСАНТИНДИКУКЛЕОТИД
МОЛИБДОПРЕТИНГУАНИНДИНУКЛЕОТИД

Доп.точки доступа:
Karrasch, M.; Thauer, R.K.

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 91.06-04Б3.128

N-furfurylformamide as a pseudo-substrate for formylmethanofuran converting enzymes from methanogenic bacteria [Text] / J. Breitung [et al.] // FEBS Lett. - 1990. - Vol. 268, N 1. - P257-260 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: N-фурфурилформамид как псевдосубстрат для ферментов из метаногенных бактерий, превращающих формилметанофуран
Аннотация: Метанофуран (МФ) является коферментом в метаногенных реакциях и служит переносчиком С[1]-групп. Формилметанофуран (ФМФ) участвует в превращении СО[2] и тетрагидрометаноптерина в N{5}-формилтетрагидрометаноптерин. В этих реакциях, катализируемых формилметанофурандегидрогеназой и формилметанофуран: тетрагидрометаноптеринформилтрансферазой, ФМФ участвует как промежуточное соединение при восстановлении СО[2] до СН[4] и диспропорционировании метанола до СО[2] и СН[4]. МФ-кофермент из клеток Methanosarsina berkeri отличается от кофермента из клеток Methanobacterium thermoautotrophicum тем, что концевая С[1][0]-тетракарбоновая кислота замещена двумя глутаматами. Несмотря на эти различия МФ из клеток M. thermoautotrophicum активен с ферментами M. barkeri и наоборот ферменты, участвующие в трансформации ФМФ, из клеток M. barkeri и формилтрансферазы M. thermoautotrophicum могли также использовать в кач-ве псевдосубстрата N-фурфурилформамид, хотя и с более высокими кажущимися величинами K[м] и более низкими величинами V[м][а][к][с]. Эти ферменты не использовали в кач-ве субстрата формамид, N-метилформамид и формиат. Сделан вывод, что для нормального связывания кофермента с субстратом необходимо по крайней мере, чтобы в структуре субстрата существовала фурфуриламиновая половина метанофурана. Библ. 16. ФРГ, Lab. fur Microbiol, Fachbereich Biologie, Philips-Univ. Marburg, D-3550 Marburg.

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07 + 341.27.39.09.29
Рубрики: METHANOSARCINA BARKERI (BACT.)
METHANOBACTERIUM THERMOAUTOTROPHICUM (BACT.)
МЕТАНОГЕННЫЕ БАКТЕРИИ
ФЕРМЕНТЫ
КОФЕРМЕНТНАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ
МЕТАНОГЕНЕЗ
ФУРФУРИЛФОРМАМИД
ПСЕВДОСУБСТРАТ
ФОРМИЛМЕТАНОФУРАН
ПРЕВРАЩЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Breitung, J.; Borner, G.; Karrasch, M.; Berkessel, A.; Thauer, R.K.

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.03-04Б2.259

N-Furfurylformamide as a pseudo-substrate for formylmethanofuran converting enzymes from methanogenic bacteria [Text] / J. Breitung [et al.] // FEBS Lett. - Vol. 268, N 1. - P257-260 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: N-фурфурилформамид как псевдосубстрат для ферментов, превращающих формилметанофуран, из метаногенных бактерий
Аннотация: Превращения формилметанофурана (кофермента, участвующего в метаногенезе) катализируются формилметанофурандегидрогеназой (I) и формилметанофуран: тетрагидрометаноптеринформилтрансферазой (II). I и II из Methanosarcina barkeri и II из Methanobacterium thermoautotrophicum могут также использовать N-фурфурилформамид в кач-ве псевдосубстрата, хотя и с более высокими значениями K и пониженными значениями V[м][а][к][с] . Поскольку N-метилформамид, формамид и формиат не служат субстратами для I и II, делается заключение, что фурфуриламинная половина метанофурана является миним. структурой, требуемой для правильного связывания кофермента. Библ. 16. ФРГ, J. Breitung, Lab. fur Mikrobiologie, Fachbereich Biologie, Philipps-Univ. Marburg, D-3550 Marburg/ /Lahn.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: МЕТАНОГЕННЫЕ БАКТЕРИИ
METHANOSARCINA BARKERI (BACT.)
METHANOBACTERIUM THERMOAUTOTROPHICUM (BACT.)
ФЕРМЕНТЫ
ФОРМИЛМЕТАНОФУРАН
КОФЕРМЕНТ
ФУРФУРИЛФОРМАМИД* N-
ПСЕВДОСУБСТРАТ

Доп.точки доступа:
Breitung, J.; Borner, G.; Karrasch, M.; Berkessel, A.; Thauer, R.K.

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.11-04Б2.108

Breitung, J.
N-Furfurylformamide as substrate analogue of formylmethanofuran for methanogenic enzymes [Text] / J. Breitung, A. Berkessel, R. K. Thauer // Forum Microbiol. - 1990. - Vol. 13, N 1-2. - P67 . - ISSN 0170-8244
Перевод заглавия: N-Фурфурилформамид как субстратный аналог формилметанофурана для метаногенных ферментов
Аннотация: Формилметанофуран (I) является интермедиатом пути восстановления CO[2] водородом до CH[4] и пути диспропорционирования метанола до CO[2] и CH[4]. За превращение I ответственны два фермента: формилметанофурандегидрогеназа, к-рая катализирует обратимое восстановление CO[2] до I, и формилтрансфераза, к-рая опосредует обратимое образование формилтетрагидрометаноптерина из I. Получены доказательства, что формилтрансферазы из Methanosarcina barkeri и из Methanobacterium thermoautotrophicum, а также формилметанофурандегидрогеназа из M. barkeri могут использовать N-фурфурилформамид в кач-ве субстрата. Однако формилметанофурандегидрогеназа из M. thermoautotrophicum высоко специфична к природному кофактору. Библ. 2. ФРГ, Lab. fur Mikrobiol., FB Biol., Phillips-Univ., 3550 Marburg.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.17
Рубрики: ФОРМИЛМЕТАНОФУРАН
ТРАНСФОРМАЦИЯ
ФЕРМЕНТЫ
ФОРМИЛМЕТАНОФУРАНДЕГИДРОГЕНАЗА
ФОРМИЛТРАНСФЕРАЗА
METHANOSARCINA BARKERI (BACT.)
METHANOBACTERIUM THERMOAUTOTROPHICUM (BACT.)

Доп.точки доступа:
Berkessel, A.; Thauer, R.K.

1-20 21-34

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска