СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>A=van, Niel Ed W. J.$<.>)

Общее количество найденных документов : 3
Показаны документы с 1 по 3

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.11-04Б2.37

van, Niel Ed W. J.
Oxygen consumption by desulfovibrio strains with and without polyglucose [Text] / Niel Ed W. J. van, Jan C. Gottschal // Appl. and Environ. Microbiol. - 1998. - Vol. 64, N 3. - P1034-1039 . - ISSN 0099-2240
Перевод заглавия: Поглощение кислорода штаммами Desulfovibrio в присутствии и в отсутствие полиглюкозы
Аннотация: У Desulfovibrio salexigens Mast1, D. desulfuricans и D. gigas изучали кинетику восстановления кислорода и роль полиглюкозы в этом процессе. Скорости окисления максимальны при конц-ии 40 нмоль O[2]*(мин*мг белка){-1} и снижались при ее снижении. У штамма Mast1 за восстановление O[2] полностью ответственна NADH-оксидаза. У D. desulfuricans CNS кислород восстанавливают по меньшей мере 3 независимых системы: 2 из них (NADH- и NADPH-оксидаза) активны при всех конц-иях O[2], а одна максимально активна при конц-ии O[2] ниже 10 мкМ. В отличие от D. gigas и D. salexigens, штаммы D. desulfuricans содержат также NADH- и NADPH-пероксидазы и не накапливают полиглюкозу в не лимитирующих рост условиях. При насыщении воздухом активность оксидаз и пероксидаз в конце экспоненциальной фазы роста составляла 20-140 нмоль O[2] (мин*мг белка){-1}. У штаммов D. desulfuricans CSN и D. desulfuricans ATCC 27774 эти ферменты относительно стабильны, но в присутствии субстратов инактивируются приблизительно за 1 ч, а в клетках D. salexigens Mast1 ферменты более стабильны. Возможно, присутствие полиглюкозы в клетках (но не в экстрактах) задерживает процесс инактивации NADH-оксидазы. Швеция, Dep. Of Applied Microbiol., Ctr. For Chem. and Chem. Engineering, Lund Univ., P. O. Box 124, S-221 00 Lund. E-mail: ed.vanniel

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: DESULFOVIBRIO SALEXIGENS (BACT.)
ШТАММ MAST1
DESULFOVIBRIO DESULFURICANS (BACT.)
ШТАММ CSN
DESULFOVIBRIO GIGAS (BACT.)
КИСЛОРОД
ПОГЛОЩЕНИЕ
ПОЛИГЛЮКОЗА
ВЛИЯНИЕ
ОКСИДАЗЫ

Доп.точки доступа:
Gottschal, Jan C.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 99.11-04Б3.44

van, Niel Ed W. J.
Oxygen consumption by desulfovibrio strains with and without polyglucose [Text] / Niel Ed W. J. van, Jan C. Gottschal // Appl. and Environ. Microbiol. - 1998. - Vol. 64, N 3. - P1034-1039 . - ISSN 0099-2240
Перевод заглавия: Поглощение кислорода штаммами Desulfovibrio в присутствии и в отсутствие полиглюкозы
Аннотация: У Desulfovibrio salexigens Mast1, D. desulfuricans и D. gigas изучали кинетику восстановления кислорода и роль полиглюкозы в этом процессе. Скорости окисления максимальны при конц-ии 40 нмоль O[2]*(мин*мг белка){-1} и снижались при ее снижении. У штамма Mast1 за восстановление O[2] полностью ответственна NADH-оксидаза. У D. desulfuricans CNS кислород восстанавливают по меньшей мере 3 независимых системы: 2 из них (NADH- и NADPH-оксидаза) активны при всех конц-иях O[2], а одна максимально активна при конц-ии O[2] ниже 10 мкМ. В отличие от D. gigas и D. salexigens, штаммы D. desulfuricans содержат также NADH- и NADPH-пероксидазы и не накапливают полиглюкозу в не лимитирующих рост условиях. При насыщении воздухом активность оксидаз и пероксидаз в конце экспоненциальной фазы роста составляла 20-140 нмоль O[2] (мин*мг белка){-1}. У штаммов D. desulfuricans CSN и D. desulfuricans ATCC 27774 эти ферменты относительно стабильны, но в присутствии субстратов инактивируются приблизительно за 1 ч, а в клетках D. salexigens Mast1 ферменты более стабильны. Возможно, присутствие полиглюкозы в клетках (но не в экстрактах) задерживает процесс инактивации NADH-оксидазы. Швеция, Dep. Of Applied Microbiol., Ctr. For Chem. and Chem. Engineering, Lund Univ., P. O. Box 124, S-221 00 Lund. E-mail: ed.vanniel

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.02
Рубрики: DESULFOVIBRIO SALEXIGENS (BACT.)
ШТАММ MAST1
DESULFOVIBRIO DESULFURICANS (BACT.)
ШТАММ CSN
DESULFOVIBRIO GIGAS (BACT.)
КИСЛОРОД
ПОГЛОЩЕНИЕ
ПОЛИГЛЮКОЗА
ВЛИЯНИЕ
ОКСИДАЗЫ

Доп.точки доступа:
Gottschal, Jan C.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 05.06-04Б2.22

The pool of ADP and ATP regulates anaerobic product formation in resting cells of Lactococcus lactis [Text] / Johan Palmfeld [et al.] // Appl. and Environ. Microbiol. - 2004. - Vol. 70, N 9. - P5477-5484 . - ISSN 0099-2240
Перевод заглавия: Пул АДФ и АТФ регулирует анаэробное образование продукта у покоящихся клеток Lactococcus lactis
Аннотация: L. lactis растет гомоферментативно на глюкозе, тогда как на мальтозе его рост в анаэробных условиях имеет в результате образование кислого смешанного продукта (MAP), в к-ром в дополнение к лактату образуются формиат, ацетат и этанол. Мальтоза была использована как источник углерода для изучения образования MAP как функции скорости роста. Показано, что в периодических и лимитированных по азоту хемостатных культурах образование MAP связано со скоростью роста, и гомоферментативное молочнокислое брожение обнаружено только у покоящихся клеток. Два из четырех исследованных штаммов Lactococcus, выращенных на мальтозе, L. lactis 65.1 и MG1363, показали более ярко выраженное образование MAP в течение роста, чем L. lactis ATCC 19435 или IL-1403. В опытах с покоящимися клетками все 4 штамма осуществляли гомоферментативное молочнокислое брожение. В покоящихся клетках внутриклеточные конц-ии АДФ, АТФ и фруктозо-1,6-бисфосфата увеличивались, а конц-ия P[] уменьшалась в сравнении с конц-иями в растущих клетках. Добавление ионофора (моненсина или валиномицина) к покоящимся клеткам L. lactis 65.1 индуцировало образование MAP, сопровождавшееся уменьшением конц-ий АДФ, АТФ и фруктозо-1,6-бифосфата. АДФ и АТФ ингибировали глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназу, лактатдегидрогеназу и алкогольдегидрогеназу in vitro. Алкогольдегидрогеназа была наиболее чувствительным ферментом и обычно ингибировалась при конц-ии адениннуклеотида 16 мМ, к-рая близка к сумме внутриклеточных конц-ий АДФ и АТФ покоящихся клеток. Это ингибирование алкогольдегидрогеназы могло быть частично ответственно за гомоферментативное молочнокислое брожение покоящихся клеток. Обсуждается гипотеза, касающаяся уровня пула АТФ-АДФ как регулирующего механизма процесса гликолиза и образования продукта. Швеция, Applied Microbiol., Lund Univ., Lund. Библ. 56

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.11.07
Рубрики: LACTOCOCCUS LACTIS (BACT.)
ПОКОЯЩИЕСЯ КЛЕТКИ
ГОМОФЕРМЕНТАТИВНОЕ МОЛОЧНОКИСЛОЕ БРОЖЕНИЕ
РОСТ НА МАЛЬТОЗЕ
АТФ
АДФ
УРОВЕНЬ ПУЛА
ВЛИЯНИЕ
ГЛИКОЛИЗ
ОРГАНИЧЕСКИЕ КИСЛОТЫ
ЭТАНОЛ
ОБРАЗОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Palmfeld, Johan; Paese, Marco; Hahn-Hagerdal, Barbel; van, Niel Ed W.J.

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска