СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>A=Qiu, Xiubao$<.>)

Общее количество найденных документов : 6
Показаны документы с 1 по 6

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.01-04Б2.081

Qiu, Xiubao.
Изучение очистки и ряда свойств протеазы BP из Bacillus pumilus [Text] / Xiubao Qiu, Dong Gao, Yingda Wang // Weishengwu xuebao = Acta microbiol. sin. - 1994. - Vol. 34, N 4. - С. 293-300 . - ISSN 0001-6209
Аннотация: Протеаза ВР из В. pumilus очищена до гомогенности с помощью ЭФ в ПААГ. Процедура очистки включала ионообменную хроматографию на СМ-Sephadex-С-50 и хроматографию на Sephadex-С-50. Фермент был очищен в 4,26 раза с выходом 21%. Мол. масса определена в ПААГ с ДДС-Н примерно 25 000 Д. Фермент был наиболее активен при 55'ГРАДУС' С и рН 9,5. Ферментная активность стимулировалась Mn и Са, но ингибировалась Ag и Hg. Фермент нестабилен при 50-60'ГРАДУС' С. Однако, в присутствии Са стабильность увеличивалась так, что больше чем 80% первоначальной активности поддерживалось нагреванием при 50'ГРАДУС' С в течение 60 мин и 60% - при 55'ГРАДУС' С 60 мин. Оптимальный субстрат - казеин. Фермент мог действовать на гемоглобин, белок змеиного яда, бычий сывороточный альбумин и т. д., действие на лизоцим, протамин-сульфат и глобулин было слабым. Значение К[м] для казеина было 0,62% и V[m][a][x] было 50 мкг/мин. Протеаза включает 17 аминокислот, доминируют Gly и Ala. КНР, Dep. of Microbiol., Shandong Univ. Jinan. 250100.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ПРОТЕАЗЫ
ПРОТЕАЗА ВР
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
СВОЙСТВА
BACILLUS PUMILUS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Gao, Dong; Wang, Yingda

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 95.06-04Б3.25

Qiu, Xiubao.
Изучение очистки и ряда свойств протеазы BP из Bacillus pumilus [Text] / Xiubao Qiu, Dong Gao, Yingda Wang // Weishengwu xuebao = Acta microbiol. sin. - 1994. - Vol. 34, N 4. - С. 293-300 . - ISSN 0001-6209
Аннотация: Протеаза BP из B. pumilus очищена до гомогенности с помощью ЭФ в ПААГ. Процедура очистки включала ионообменную хроматографию на CM-Sephadex-C-50 и хроматографию на Sephadex-C-50. Фермент был очищен в 4,26 раза с выходом 21%. Мол. масса определена в ПААГ с ДДС-Н примерно 25000Д. Фермент был наиболее активен при 55'ГРАДУС'C и pH 9,5. Ферментная активность стимулировалась Mn и Ca, но ингибировалась Ag и Hg. Фермент нестабилен при 50-60'ГРАДУС'C. Однако в присутствии Ca стабильность увеличивалась так, что больше чем 80% первоначальной активности поддерживалось нагреванием при 50'ГРАДУС'C в течение 60 мин и 60% - при 55'ГРАДУС'C 60 мин. Оптимальный субстрат - казеин. Фермент мог действовать на гемоглобин, белок змеиного яда, бычий сывороточный альбумин и т. д., действие на лизоцим, протамин-сульфат и глобулин было слабым. Значение K[m] для казеина было 0,62% и V[max] было 50 мгк/мин. Протеаза включает 17 аминокислот, доминируют Gly и Ala. КНР, Dep. of Microbiol., Shandong Univ. Jinan. 250100

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ПРОТЕАЗЫ
ПРОТЕАЗА BP
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
СВОЙСТВА
BACILLUS PUMILUS

Доп.точки доступа:
Gao, Dong; Wang, Yingda

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 97.03-04Б2.123

Qiu, Xiubao.
Изучение очистки и ряда свойств протеазы BP из Bacillus pumilus [Text] / Xiubao Qiu, Dong Gao, Yingda Wang // Weishengwu xuebao = Acta microbiol. sin. - 1994. - Vol. 34, N 4. - С. 293-300 . - ISSN 0001-6209
Аннотация: Протеаза BP из B. pumilus очищена до гомогенности с помощью ЭФ в ПААГ. Процедура очистки включала ионообменную хроматографию на CM-Sephadex-C-50 и хроматографию на Sephadex-C-50. Фермент был очищен в 4,26 раза с выходом 21%. Мол. масса определена в ПААГ с ДДС-Н примерно 25000Д. Фермент был наиболее активен при 55'ГРАДУС'C и pH 9,5. Ферментная активность стимулировалась Mn и Ca, но ингибировалась Ag и Hg. Фермент нестабилен при 50-60'ГРАДУС'C. Однако в присутствии Ca стабильность увеличивалась так, что больше чем 80% первоначальной активности поддерживалось нагреванием при 50'ГРАДУС'C в течение 60 мин и 60% - при 55'ГРАДУС'C 60 мин. Оптимальный субстрат - казеин. Фермент мог действовать на гемоглобин, белок змеиного яда, бычий сывороточный альбумин и т. д., действие на лизоцим, протамин-сульфат и глобулин было слабым. Значение K[m] для казеина было 0,62% и V[max] было 50 мгк/мин. Протеаза включает 17 аминокислот, доминируют Gly и Ala. КНР, Dep. of Microbiol., Shandong Univ. Jinan. 250100

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ПРОТЕАЗЫ
ПРОТЕАЗА BP
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
СВОЙСТВА
BACILLUS PUMILUS

Доп.точки доступа:
Gao, Dong; Wang, Yingda

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.12-04Б2.163

Исследования щелочной протеиназы из алкалофильной бактерии Bacillus pumilus [Text] / Xiubao Qiu [et al.] // Вэйшэн'у сюэбао = Acta Microbiol. Sin. - 1990. - Vol. 30, N 6. - С. 445-449 . - ISSN 0001-6209
Аннотация: Охарактеризована щелочная протеиназа из алкалофильного штамма Bacillus pumilus B45. Оптимумы pH и т-ры для р-ции гидролиза казеина 10-10,5 и 45'ГРАДУС'С соответственно. Фермент стабилен при pH 7-10 и т-ре 45'ГРАДУС'С в течение 2 ч. При 50-55'ГРАДУС'С около 80% активность сохраняется в течение 30 мин, а при 60'ГРАДУС'С за это же время сохраняется 40% активности. Конц-ия казеина, равная 1%, является оптимальной для протеолиза. Тетраборат натрия и CaCl[2] усиливают активность, а триполифосфат натрия и карбонат натрия - инактивируют фермент при 4'ГРАДУС'С, причем ионы Ca{2}{+} в конц-ии 0,2 г/л защищают фермент от инактивации. Отмечается возможность применения фермента в смеси с детергентом для удаления загрязнений кровью и молоком (фермент повышает эффективность обработки в 10-13 раз при 28'ГРАДУС' С). Библ. 9. КНР, Institute of Microbiology, Academia Sinica, Beijing.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: BACILLUS PUMILUS (BACT.)
ШТАММ В45
АЛКАЛОФИЛ
ЩЕЛОЧНАЯ ПРОТЕИНАЗА
ХАРАКТЕРИСТИКИ

Доп.точки доступа:
Qiu, Xiubao; Dai, Hong; Yuan, Ying; Yu, Ying

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 91.12-04Б3.93

Исследования щелочной протеиназы из алкалофильной бактерии Bacillus pumilus [Text] / Xiubao Qiu [et al.] // Вэйшэн'у сюэбао = Acta Microbiol. Sin. - 1990. - Vol. 30, N 6. - С. 445-449 . - ISSN 0001-6209
Аннотация: Охарактеризована щелочная протеиназа из алкалофильного штамма Bacillus pumilus В45. Оптимумы рН и т-ры для р-ции гидролиза казеина 10-10,5 и 45'ГРАДУС' С соответственно. Фермент стабилен при рН 7-10 и т-ре 45'ГРАДУС' С в течение 2 ч. При 50-55'ГРАДУС' С около 80% активности сохраняется в течение 30 мин, а при 60'ГРАДУС' С за это же время сохраняется 40% активности. Конц-ия казеина, равная 1%, является оптимальной для протеолиза. Тетраборат натрия и CaCl[2] усиливают активность, а триполифосфат натрия и карбонат натрия - инактивируют фермент при 4'ГРАДУС' С, причем ионы Са{2}{+} в конц-ии 0,2 г/л защищают фермент от инактивации. Отмечается возможность применения фермента в смеси с детергентом для удаления загрязнений кровью и молоком (фермент повышает эффективность обработки в 10-13 раз при 28'ГРАДУС' С). Библ. 9. КНР, (Institute of Microbiology, Academie Sinica, Beijing)

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: BACILLUS PUMILUS (BACT.)
ШТАММ В45
АЛКАЛОФИЛ
ЩЕЛОЧНАЯ ПРОТЕИНАЗА
ХАРАКТЕРИСТИКИ

Доп.точки доступа:
Qiu, Xiubao; Dai, Hong; Yuan, Ying; Yu, Ying

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 92.05-04Б2.216

Qiu, Xiubao.
Изучение протеиназы морских психрофильных бактерий [Text] / Xiubao Qiu // Вэйшэн'усюэ тунбао = Microbiology. - 1991. - Vol. 18, N 3. - С. 138-140 . - ISSN 0253-2654

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ПРОТЕИНАЗЫ
МОРСКИЕ БАКТЕРИИ
ПСИХРОФИЛЬНЫЕ БАКТЕРИИ

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска