СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>A=Pleasure, L. T.$<.>)

Общее количество найденных документов : 3
Показаны документы с 1 по 3

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 92.06-04Я6.349

Clatrin assembly protein AP-3: the identity of the 155 К protein AP180 and NP185 and analysis of domain structure [Text] / J. Murphy [et al.] // J. Cell Biol. - 1990. - Vol. 111, N 5. - P447 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: Клатрин-собирающий белок AP-3. Идентичность белков 155K, AP180 и NP195 и анализ доменной структуры
Аннотация: Ранее сообщалось о независимом выделении 3 ассоциированных с клатрином белков, получивших название 155К, АР180 и NP195. В наст. работе показано иммунол. и физич. сходство этих белков и предложено обозначать этот белок, как AP-3. Провели анализ доменной структуры белка AP3 после его ограниченного протеолиза. При триптич. гидролизе АР3 высвобождается полипептид с мол. м. 135 кД, к-рый далее расщепляются на полипептиды с мол. м. 100 и 30 кД. Эти полипептиды в неденатурирующих условиях ассоциируют в комплекс с радиусом Стокса 7,1 нм, что несколько ниже радиуса Стокса нативного AP3 (7,9 нм). Полипептид с мол. м. 30 кД содержит узнаваемый клатрином домен. США, Fels Inst., Temple Med. Sch., Philadelphia, PA 19140.

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.21.23
Рубрики: КЛАТРИН
АДАПТОРНЫЙ БЕЛОК AP3
СВОЙСТВА
СТРУКТУРА
ОКАЙМЛЕННЫЕ ЯМКИ

Доп.точки доступа:
Murphy, J.; Pleasure, L.T.; Puszkin, S.; Prassad, K.; Keen, J.H.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 93.01-04Я6.046

Pleasure, L. T.
Hsc70, uncoating protein, is associated with both assembled and unassembled clathrin in cultured rat sympathetic neurons [Text] : [Abstr.] 31st Annu. Meet. Amer. Soc. Cell Biol., Boston, Mass., 8-12 Dec., 1991 / L. T. Pleasure, M. M. Black, J. H. Keen // J. Cell Biol. - 1991. - Vol. 115, N 3. - P186 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: Белок hsc70 разборки оболочки [окаймленных пузырьков] в культивируемых симпатических нейронах связан с собранным и с разобранным клатрином
Аннотация: При исследовании субклеточных фракций интактных нейронов комплексы белка hsc70 с клатрином обнаружили в растворимой и нерастворимой фракциях; отношение hsc70: тримеры клатрина в этих фракциях примерно равно соответственно 3 и 1. В растворимой фракции с разобранным клатрином ассоциирован белок р100 (100 кД), отличный от окаймляющего белка. Т. обр., клатрин ассоциирован с белком hsc70 как в собранном в окаймленные пузырьки, так и в разобранном виде.

ГРНТИ	34.19.17

ВИНИТИ 341.19.17.05.11
Рубрики: ОКАЙМЛЕННЫЕ ПУЗЫРЬКИ
БЕЛКИ
БЕЛОК HSC70 РАЗБОРКИ ОБОЛОЧКИ
КЛАТРИН
КОМПЛЕКСЫ
НЕЙРОНЫ

Доп.точки доступа:
Black, M.M.; Keen, J.H.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 93.08-04Я6.213

Clatrin assembly protein AP-3: the identity of the 155 К protein AP180 and NP185 and analysis of domain structure [Text] / J. Murphy [et al.] // J. Cell Biol. - 1990. - Vol. 111, N 5. - P447 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: Клатрин-собирающий белок AP-3. Идентичность белков 155K, AP180 и NP195 и анализ доменной структуры
Аннотация: Ранее сообщалось о независимом выделении 3 ассоциированных с клатрином белков 155К, АР180 и NP185. В работе показано иммунол. и физич. сходство этих белков и предложено название белка АР-3. Провели анализ доменной структуры белка АР3 после его ограниченного протеолиза. При триптич. гидролизе АР3 высвобождается полипептид с мол. м. 135 кД, к-рые далее расщепляются на полипептиды с мол. м 100 и 30 кД. Эти полипептиды в неденатурирующих условиях ассоциируют в комплекс с радиусом Стокса 7,1 нм, что несколько ниже радиуса Стокса нативного АР3 7,9 нм. Полипептид с мол. м. 30 кД содержит узнаваемый клатрином домен.

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.07.99
Рубрики: КЛАТРИН
БЕЛКИ
БЕЛОК АР-3
АССОЦИИРОВАННЫЙ
СТРУКТУРА

Доп.точки доступа:
Murphy, J.; Pleasure, L.T.; Puszkin, S.; Prassad, K.; Keen, J.H.

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска