Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>A=Nikandrov, V. N.$<.>)
Общее количество найденных документов : 3
Показаны документы с 1 по 3
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 95.08-04М2.218

    Nikandrov, V. N.

    The state of tryptophan-containing sites of human, bovine and rabbit plasminogens with changing sulution pHs [Text] / V. N. Nikandrov, G. V. Vorobyova, N. V. Demidchik // Int. J. Biochem. - 1994. - Vol. 26, N 8. - P1043-1047 . - ISSN 0020-711X
Перевод заглавия: Состояние триптофансодержащих центров в плазминогенах человека, быка и кролика при изменениях pH раствора
Аннотация: Судя по свойствам белковой триптофановой флуоресценции, состояние окружения остатков триптофана в плазминогенах человека, кролика и быка неизменно в зонах pH 5-8, 7-9 и 6-9, соотв. При pH5,0 в плазминогене человека, но не кролика или быка, эти участки подвергаются структурной перестройке. При сдвиге pH от 9 до 11 окружение остатков триптофана в белках человека и кролика частично дезорганизуется и остатки триптофана становятся более доступными растворителю (тушители CsCI, NaNO[3] и акриламид). Триптофан-содержащие участки в бычьем плазминогене в меньшей степени подвержены изменениям, вызываемым изменениями pH. Беларусь, Бел. НИИ эпидемиологии и микробиологии, Минск. Библ. 26
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.39.27.07.37.33
Рубрики: ПЛАЗМИНОГЕН
ТРИПТОФАН-СВЯЗЫВАЮЩИЕ ЦЕНТРЫ

PH

РОЛЬ

МЛЕКОПИТАЮЩИЕ


Доп.точки доступа:
Vorobyova, G.V.; Demidchik, N.V.


2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI52) 89.03-04Т6.251

    Nikandrov, V. N.

    Activation of human plasminogen by streptokinase: new aspects of fibrinolysis regulation [Text] / V. N. Nikandrov, N. S. Pyzhova // Folia Haematol. - 1988. - Vol. 115, N 4. - P557-561
Перевод заглавия: Активация плазминогена человека стрептокиназой. Новые аспекты регуляции фибринолиза
Аннотация: Установлено, что активирующее влияние стректокиназы (I) на фибринолиз в крови уменьшается в случае устранения из реакц. смеси О[2]. Исследования на модельных системах, позволяющих генерировать и связывать супероксидные радикалы, показали, что I обладает супероксиддисмутазо-подобной активностью и что ее активирующее действие на фибринолиз может быть уменьшено посредством удаления супероксидных радикалов. СССР, Biellorissian Res. Inst. of Epidemiology and Microbiology, Minsk.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.45.25.43.09.21
Рубрики: СТРЕПТОКИНАЗА
ПЛАЗМИНОГЕН ЧЕЛОВЕКА

АКТИВАЦИЯ

СУПЕРОКСИДДИСМУТАЗНАЯ АКТИВНОСТЬ

ФИБРИНОЛИЗ

РЕГУЛЯЦИЯ


Доп.точки доступа:
Pyzhova, N.S.


3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 89.12-04Б3.73

    Nikandrov, V. N.

    Structural and functional aspects in the technology of streptokinase preparations [Text] / V. N. Nikandrov // Proc. 4th Eur. Congr. Biotechnol, Amsterdam, June 14-19. - Amsterdam, etc., 1987. - Abstr. Extended abstr., Vol. 2. - P363-365 . - ISBN 0-444-42828-3
Перевод заглавия: Структурные и функциональные аспекты технологии получения стрептокиназы
Аннотация: Проведены комплексные исследования структурных и функциональных свойств стрептокиназы (С) с точки зрения их роли в технологическом процессе получения препарата С. Фермент существует в виде нескольких форм с одинаковой молекулярной массой 54 000, но различным pI, активностью, термостабильностью и конформацией. Ферментативные функции С достаточно стабильны в широких пределах pH, при нагревании, при действии мочевины. Исследования ферментативных функций С в завсимости от pH, ионной силы раствора и действия нек-рых катионов позволили предположить, что эти функции определяются состоянием триптофан-содержащих сайтов С. Это предположение согласуется с результатами экспериментов по окислению остатков триптофана в молекуле С. Следовательно, при выделении С необходимо исключить факторы, влияющие на сайты, содержащие триптофан. Установлено, что остатки триптофана расположены в "карманах" на поверхности молекулы С и доступны для растворителя. Подобные исследования структурных и функциональных особенностей ферментов позволяют выбрать наиболее рациональную технологию производства ферментных препараов. Библ. 7. СССР, Ин-т эпидемиологии и микробиологии, Минск 220050.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: СТРЕПТОКИНАЗА
СВОЙСТВА

СТРУКТУРА

ФУНКЦИЯ

ПОЛУЧЕНИЕ

ТЕХНОЛОГИЯ

ФЕРМЕНТНЫЕ ПРЕПАРАТЫ



 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)