СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>A=Krupp, Johannes$<.>)

Общее количество найденных документов : 4
Показаны документы с 1 по 4

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.03-04М1.277

Krupp, Johannes.
Postnatal change of glycinergic IPSC decay in sympathetic preganglionic neurons [Text] / Johannes Krupp, Yves Larmet, Paul Feltz // NeuroReport. - 1994. - Vol. 5, N 16. - P2437-2440 . - ISSN 0959-4965
Перевод заглавия: Постнатальное изменение затухания глицинергического ТПСП в симпатических преганглионарных нейронах

ГРНТИ	34.41.35

ВИНИТИ 341.41.35.25.09.15
Рубрики: ВЕГЕТАТИВНАЯ НЕРВНАЯ СИСТЕМА
НЕЙРОНЫ
ПРЕГАНГЛИОНАРНЫЕ СИМПАТИЧЕСКИЕ НЕЙРОНЫ
ГЛИЦИНЕРГИЧЕСКИЕ ТПСП
ЭЛЕКТРОФИЗИОЛОГИЯ
ПОСТНАТАЛЬНЫЙ ОНТОГЕНЕЗ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Larmet, Yves; Feltz, Paul

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 00.03-04М3.66

Interactions of calmodulin and 'альфа'-actinin with the NR1 subunit modulate Ca{2+}-dependent inactivation of NMDA receptors [Text] / Johannes J. Krupp [et al.] // J. Neurosci. - 1999. - Vol. 19, N 4. - P1165-1178 . - ISSN 0270-6474
Перевод заглавия: Модуляция Ca{2+}-зависимой инактивации рецепторов N-метил-D-аспартата взаимодействием кальмодулина и 'альфа'-актинина с субъединицей NR1
Аннотация: На клетках эмбриональной почки человека (HEK 293), экспрессирующих гетеромеры NR1/NR2A, установили, что для вызываемой Ca{2+} инактивации рецепторов N-метил-D-аспартата необходимым является присутствие первых 30 аминокислотных остатков внутриклеточной C-терминали субъединицы NR1 (CO-домен). Мутации последних 5 остатков данного домена ограничивают инактивацию, оказывая влияние на связывание 'альфа'-актинина (I) и Ca{2+}/кальмодулина пептидами, связанными своим происхождением с этим доменом. При сверхэкспрессии только Ca{2+}-нечувствительных форм I инактивации рецепторов оказывается ограниченной (данное ограничение устраняет присутствие кальмодулина). Не исключено, что в основе упомянутой инактивации рецепторов N-метил-D-аспартата лежит процесс диссоциации CO-домена и I в результате конкурентного смещения I молекулами кальмодулина и происходящего в результате связывания Ca{2+} молекулами I понижения сродства последнего по отношению к CO-домену. США, Vollum Inst., Oregon Health Sciences Univ., Portland. Библ. 45

ГРНТИ	34.39.15

ВИНИТИ 341.39.15.25.02
Рубрики: ГЛУТАМАТ
РЕЦЕПТОРЫ NMDA
NR1-СУБЪЕДИНИЦА
КАЛЬМОДУЛИН
КАЛЬЦИЙ
'АЛЬФА'-АКТИНИН
ВОРОТНЫЙ МЕХАНИЗМ
МЕЖБЕЛКОВЫЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ
КЛЕТКИ HEK 293
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Krupp, Johannes J.; Vissel, Bryce; Thomas, Christopher G.; Heinemann, Stephen F.; Westbrook, Gary L.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 00.05-04Т1.191

N-terminal domains in the NR2 subunit control desensitization of NMDA receptors [Text] / Johannes J. Krupp [et al.] // Neuron. - 1998. - Vol. 20, N 2. - P317-327 . - ISSN 0896-6273
Перевод заглавия: В субъединице NR2 N-концевые домены регулируют десенсибилизацию рецепторов N-метил-D-аспартата
Аннотация: Изучены молекулярные детерминанты, определяющие специфичность участия субъединицы NR2 в независимой от глицина десенсибилизации каналов N-метил-D-аспартата; рассмотрены химерные субъединицы NR2C/NR2A, экспрессированные в клетках HEK293; десенсибилизация контролируется N-концевыми доменами субъединицы NR2, фланкирующими предполагаемый агонист связывающий домен; сегментом из 4 аминокислот, предшествующими первому трансмембранному домену М1, и областью, содержащей сходный со связывающим лейцин/изолейцин/валин белком LIVBP домен. Показана функциональная роль области с LIVBP-сходным доменом в каналах глутаматного рецептора. По-видимому, пре-M1-сегмент, расположенный вблизи входа в пору канала, обеспечивает динамическую связь между связыванием лиганда и раскрытием канала. США, Vollum Inst., Oregon Hlth Sci. Univ., Portland OR 97201. Библ. 50

ГРНТИ	34.45.21

ВИНИТИ 341.45.21.23.39
Рубрики: РЕЦЕПТОРЫ NMDA
ДЕСЕНСИБИЛИЗАЦИЯ
СУБЪЕДИНИЦЫ
РЕГУЛИРОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Krupp, Johannes J.; Vissel, Bryce; Heinemann, Stephen F.; Westbrook, Gary L.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 00.09-04М3.117

N-terminal domains in the NR2 subunit control desensitization of NMDA receptors [Text] / Johannes J. Krupp [et al.] // Neuron. - 1998. - Vol. 20, N 2. - P317-327 . - ISSN 0896-6273
Перевод заглавия: В субъединице NR2 N-концевые домены регулируют десенсибилизацию рецепторов N-метил-D-аспартата
Аннотация: Изучены молекулярные детерминанты, определяющие специфичность участия субъединицы NR2 в независимой от глицина десенсибилизации каналов N-метил-D-аспартата; рассмотрены химерные субъединицы NR2C/NR2A, экспрессированные в клетках HEK293; десенсибилизация контролируется N-концевыми доменами субъединицы NR2, фланкирующими предполагаемый агонист связывающий домен; сегментом из 4 аминокислот, предшествующими первому трансмембранному домену М1, и областью, содержащей сходный со связывающим лейцин/изолейцин/валин белком LIVBP домен. Показана функциональная роль области с LIVBP-сходным доменом в каналах глутаматного рецептора. По-видимому, пре-M1-сегмент, расположенный вблизи входа в пору канала, обеспечивает динамическую связь между связыванием лиганда и раскрытием канала. США, Vollum Inst., Oregon Hlth Sci. Univ., Portland OR 97201. Библ. 50

ГРНТИ	34.39.15

ВИНИТИ 341.39.15.25.11
Рубрики: РЕЦЕПТОРЫ NMDA
ДЕСЕНСИБИЛИЗАЦИЯ
СУБЪЕДИНИЦЫ
РЕГУЛИРОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Krupp, Johannes J.; Vissel, Bryce; Heinemann, Stephen F.; Westbrook, Gary L.

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска