СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>A=Hausinger, R. P.$<.>)

Общее количество найденных документов : 5
Показаны документы с 1 по 5

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.01-04Б2.078

Hausinger, R. P.
Nickel enzymes in microbes [Text] / R. P. Hausinger // Sci. Total. Environ. - 1994. - Vol. 148, N 2-3. - P157-156 . - ISSN 0048-9697
Перевод заглавия: Содержащие никель ферменты микроорганизмов
Аннотация: Обзор. Известны четыре фермента микроорганизмов, в состав молекул к-рых входит никель: гидрогеназа (I), редуктаза метилкофермента М (II), карбонмонооксиддегидрогеназа (III) и уреаза (IV). По недавно полученным сведениям, существует значительное кол-во вспомогательных генов, облегчающих включение Ni в I и IV. Вероятно, то же должно быть обнаружено в случае II и III. Показали существование связанного с IV гена, ureE, кодирующего белок цитоплазмы, к-рый был очищен и, как оказалось, обратимо связывает Ni. Автор предполагает, что белок UreE служит донором Ni для апопротеина IV. Второй связанный с IV вспомогательный ген, ureG, включает участки, совпадающие с последовательностями в белках, связывающих АТФ и ГТФ. Автор предполагает, что включение Ni в IV требует энергии, и роль UreG заключается в передаче энергии в центр связывания Ni. Белок UreG напоминает по своей последовательности HypB, белок, к-рый, возможно, готовит Ni к вхождению в I. Предполагается, что механизмы, по к-рым у I и IV развивались центры связывания Ni, имеют общего предшественника. США, Dep. Microb., Michigan State Univ., E. Lancing MI 48824. Библ. 52.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
НИКЕЛЬ-СОДЕРЖАЩИЕ ФЕРМЕНТЫ
СТРУКТУРА
БЕЛКИ
МИКРООРГАНИЗМЫ
ГИДРОГЕНАЗА
РЕДУКТАЗА МЕТИЛКОФЕРМЕНТА М
ДЕГИДРОГЕНАЗА ОКИСИ УГЛЕРОДА
УРЕАЗА

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 01.10-04Б2.58

Auchtung, T. A.
Characterization of 'альфа'-ketoglutarate-dependent sulfonate dioxygenase from Saccharomyces cerevisiae [Text] / T. A. Auchtung, D. A. Hogan, R. P. Hausinger // Abstr. 99th Gen. Meet. Amer. Soc. Microbiol., Chicago, Ill., May 30-June 3, 1999. - Washington (D.C.), 1999. - P422
Перевод заглавия: Свойства альфа-кетоглутарат-зависимой сульфонатдиоксигеназы из Saccharomyces cerevisiae
Аннотация: Открытая рамка считывания YLL057 у Saccharomyces cerevisiae обладает 32% сходства с TauD, тауриндиоксигеназой у Escherichia coli. Дрожжевой ген был клонирован и экспрессирован. Соответствующий белок был очищен в качестве продукта слияния по N-концу с белком, связывающим мальтозу. Белок-продукт слияния проявлял активность Fe(II)/'альфа'-кетоглутарат-зависимой диоксигеназы по отношению к некоторым сульфонатам. Его субстраты включали: 2-(N-морфолино)-пропансульфоновую к-ту, изотионовую к-ту, N-фенилтаурин и таурохолевую к-ту. Таурин был плохим субстратом. По данным гель-фильтрации, этот фермент представлял собой гомодимер. Как новый член семейства 'альфа'-кетоглутарат-зависимых диоксигеназ он мог играть важную роль в обмене серы у дрожжей. США, Michigan State Univ., East Lansing, MI

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: СУЛЬФОНАТДИОКСИГЕНАЗА
СУБСТРАТЫ
ОБМЕН СЕРЫ
SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI)

Доп.точки доступа:
Hogan, D.A.; Hausinger, R.P.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 01.10-04Б3.64

Auchtung, T. A.
Characterization of 'альфа'-ketoglutarate-dependent sulfonate dioxygenase from Saccharomyces cerevisiae [Text] / T. A. Auchtung, D. A. Hogan, R. P. Hausinger // Abstr. 99th Gen. Meet. Amer. Soc. Microbiol., Chicago, Ill., May 30-June 3, 1999. - Washington (D.C.), 1999. - P422
Перевод заглавия: Свойства альфа-кетоглутарат-зависимой сульфонатдиоксигеназы из Saccharomyces cerevisiae
Аннотация: Открытая рамка считывания YLL057 у Saccharomyces cerevisiae обладает 32% сходства с TauD, тауриндиоксигеназой у Escherichia coli. Дрожжевой ген был клонирован и экспрессирован. Соответствующий белок был очищен в качестве продукта слияния по N-концу с белком, связывающим мальтозу. Белок-продукт слияния проявлял активность Fe(II)/'альфа'-кетоглутарат-зависимой диоксигеназы по отношению к некоторым сульфонатам. Его субстраты включали: 2-(N-морфолино)-пропансульфоновую к-ту, изотионовую к-ту, N-фенилтаурин и таурохолевую к-ту. Таурин был плохим субстратом. По данным гель-фильтрации, этот фермент представлял собой гомодимер. Как новый член семейства 'альфа'-кетоглутарат-зависимых диоксигеназ он мог играть важную роль в обмене серы у дрожжей. США, Michigan State Univ., East Lansing, MI

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: СУЛЬФОНАТДИОКСИГЕНАЗА
СУБСТРАТЫ
ОБМЕН СЕРЫ
SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI)

Доп.точки доступа:
Hogan, D.A.; Hausinger, R.P.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 01.11-04Б2.60

Dunning, J. C.
Characterization of alternative substrate utilization by TfdA [Text] / J. C. Dunning, P. Raghavakaimal, R. P. Hausinger // Abstr. 99th Gen. Meet. Amer. Soc. Microbiol., Chicago, Ill., May 30-June 3, 1999. - Washington (D.C.), 1999. - P600
Перевод заглавия: Описание альтернативных превращений субстратов под действием [фермента] TfdA
Аннотация: Обследовали специфичность действия бактериального фермента TfdA, зависящего от альфа-кетоглутаровой к-ты и Fe и гидроксилирующего боковую цепь 2,4-дихлорфеноксиуксусной к-ты (2,4-D) в качестве первой ступени биодеградации этого гербицида-дефолианта. Исходя из сравнения последовательностей в кластерах гена tfd, кажется, что предшественник tfdA с несколько отличающейся функцией был "призван" в ходе эволюции путей деградации 2,4-D. Чтобы выявить эту отличающуюся функцию, исследовали субстратную специфичность фермента TfdA в отношении соединений нефеноксиацетатной природы - производных нафтоксиуксусной, бензилфуранкарбоновой и коричной к-т (I). Все они оказались субстратами TfdA, а их кинетические параметры были сходны с таковыми в отношении 2,4-D. Продукты этих р-ций очищали и анализировали с помощью масс-спектроскопии и ЯМР. Продукты ферментативного расщепления I представляли наибольший интерес, поскольку ими часто бывает загрязнена окружающая среда. Для проверки гипотезы о кодировании tfdA-подобными генами ферментов, расщепляющих I, бактерии, обладающие геном tfdA и не расщепляющие 2,4-D, были проверены на активность в отношении I. Штаммов, расщепляющих I в присутствии альфа-кетоглутаровой к-ты, обнаружено не было. В попытках выявить зависящую от альфа-кетоглутарата диоксигеназу, участвующую в расщеплении I, был выделен соответствующий штамм на фоне I в качестве единственного источника C в среде. США, Michigan State Univ., East Lancing, MI

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15 + 341.27.17.09.13
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
БАКТЕРИАЛЬНЫЙ ФЕРМЕНТ TFDA
СПЕЦИФИЧНОСТЬ
КОРИЧНАЯ КИСЛОТА
2,4-D
ГИДРОКСИЛИРОВАНИЕ
БАКТЕРИИ

Доп.точки доступа:
Raghavakaimal, P.; Hausinger, R.P.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 01.11-04Б3.188

Dunning, J. C.
Characterization of alternative substrate utilization by TfdA [Text] / J. C. Dunning, P. Raghavakaimal, R. P. Hausinger // Abstr. 99th Gen. Meet. Amer. Soc. Microbiol., Chicago, Ill., May 30-June 3, 1999. - Washington (D.C.), 1999. - P600
Перевод заглавия: Описание альтернативных превращений субстратов под действием [фермента] TfdA
Аннотация: Обследовали специфичность действия бактериального фермента TfdA, зависящего от альфа-кетоглутаровой к-ты и Fe и гидроксилирующего боковую цепь 2,4-дихлорфеноксиуксусной к-ты (2,4-D) в качестве первой ступени биодеградации этого гербицида-дефолианта. Исходя из сравнения последовательностей в кластерах гена tfd, кажется, что предшественник tfdA с несколько отличающейся функцией был "призван" в ходе эволюции путей деградации 2,4-D. Чтобы выявить эту отличающуюся функцию, исследовали субстратную специфичность фермента TfdA в отношении соединений нефеноксиацетатной природы - производных нафтоксиуксусной, бензилфуранкарбоновой и коричной к-т (I). Все они оказались субстратами TfdA, а их кинетические параметры были сходны с таковыми в отношении 2,4-D. Продукты этих р-ций очищали и анализировали с помощью масс-спектроскопии и ЯМР. Продукты ферментативного расщепления I представляли наибольший интерес, поскольку ими часто бывает загрязнена окружающая среда. Для проверки гипотезы о кодировании tfdA-подобными генами ферментов, расщепляющих I, бактерии, обладающие геном tfdA и не расщепляющие 2,4-D, были проверены на активность в отношении I. Штаммов, расщепляющих I в присутствии альфа-кетоглутаровой к-ты, обнаружено не было. В попытках выявить зависящую от альфа-кетоглутарата диоксигеназу, участвующую в расщеплении I, был выделен соответствующий штамм на фоне I в качестве единственного источника C в среде. США, Michigan State Univ., East Lancing, MI

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.17.21
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
БАКТЕРИАЛЬНЫЙ ФЕРМЕНТ TFDA
СПЕЦИФИЧНОСТЬ
КОРИЧНАЯ КИСЛОТА
2,4-D
ГИДРОКСИЛИРОВАНИЕ
БАКТЕРИИ

Доп.точки доступа:
Raghavakaimal, P.; Hausinger, R.P.

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска